Биологическое окисление и биоэнергетика




КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ ПОДГОТОВКИ СТУДЕНТОВ ВТОРОГО КУРСА ЛЕЧЕБНОГО ФАКУЛЬТЕТА К ПЕРЕВОДНОМУ ЭКЗАМЕНУ ПО БИОХИМИИ

 

Белки

1. Основные функции белков в организме. Структурная организация белковой молекулы.

2. Первичная структура белков. Характеристика пептидных связей. Видовая специфичность белков.

3. Конформация белковых молекул (вторичная и третичная структуры). Типы внутримолекулярных связей в белках.

4. Четвертичная структура белков. Какие связи участвуют в ее формировании?

5. Зависимость конформации белков от первичной структуры. Наследственные протеинопатии (серповидноклеточная анемия и энзимопатии).

6. Классификация белков. Краткая характеристика отдельных классов простых белков.

7. Альбумины, глобулины, протамины, и гистоны. Почему альбумины и глобулины обладают кислым характером, а протамины и гистоны – основным?

8. Назовите разновидности сложных белков. Что представляют собой их простетические группы?

9. Физико-химические свойства белков. Белки как коллоиды и амфотерные электролиты

10. Назовите факторы устойчивости белков в растворе. Чем обусловлен заряд белков в растворе?

11. Что называют изоэлектрической точкой белков и от чего она зависит?

12. Какие свойства белков определяют их растворимость? Перечислите факторы, вызывающие осаждение белков из растворов.

13. Что такое высаливание белков? Какое явление называют денатурацией белков? Какие свойства белков изменяются при денатурации? Медико-биологическое значение высаливания и денатурации белков.

14. Цветные реакции на белки и аминокислоты, использование их в клинических и лабораторных исследованиях.

 

Ферменты

15. Биологическая роль ферментов. Сходство и различия ферментного и неферментативного катализа.

16. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации фермента, субстрата и продуктов реакции.

17. Что такое константа Михаэлиса? Что она выражает?

18. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН. Чем обусловлено влиянии рН среды на скорость ферментативной реакции?

19. Укажите оптимальный рН для ферментов: пепсина, трипсина, амилазы слюны, липазы поджелудочного сока.

20. Химическая структура ферментов. Активный, субстратный и аллостерический центры, их роль в обеспечении активности и специфичности ферментов.

21. Ферменты простые и сложные. Дайте определение понятия “апофермент”, “ кофермент”, “простетическая группа фермента”.

22. Перечислите функции коферментов и ионов металлов в ферментативной молекуле.

23. Современное представление о механизме действия ферментов. Стадии ферментативного катализа.

24. Роль конформационных изменений фермента при катализе.

25. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментных реакций.

26. Конкурентное и неконкурентное ингибирование.Их механизмы. Примеры.

27. Аллостерические ингибиторы и активаторы. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.

28. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные.

29. Аллостерические ингибиторы. Примеры. Применение ингибиторов в качестве лекарств.

30. Какие вещества называются проферментами? В чём заключается биологический смысл образования некоторых ферментов в неактивной форме?

31. Мультиферментные системы. Охарактеризуйте их типы. Какова их биологическая роль?

32. Что такое изоферменты? Клиническое значение определения активности изоферментов.

33. На чём основана энзимодиагностика? Каковы источники ферментов, обнаруживаемых в сыворотке крови? В моче? Каковы достоинства энзимодиагностики?

34. Что понимают под энзимопатологией? Назовите типы энзипатий. Охарактеризуйте их.

35. Что понимают под энзимотерапией? Назовите типы препаратов, используемых для энзимотерапии.

36. Принцип классификации, номенклатуры и индексации ферментов. Основные классы ферментов.

37. Первый класс ферментов: тип катализируемых реакций, химическая природа, основные группы, представители.

38. Охарактеризуйте второй класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.

39. Общая характеристика класса гидролаз. Основные подклассы класса гидролаз.

40. Охарактеризуйте четвертый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.

41. Охарактеризуйте пятый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Назовите несколько представителей.

42. Назовите и охарактеризуйте шестой класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Назовите несколько представителей.

43. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности.

44. Изменение активности ферментов с целью диагностики болезни.

 

Введение в метаболизм

Биологическое окисление и биоэнергетика

 

45. Понятие об обмене веществ и энергии. Процессы катаболизма и анаболизма, их характеристика и взаимосвязь.

46. Эндергонические и экзергонические реакции в метаболизме.

47. Какие межатомные связи называют макроэргическими? Назовите наиболее часто встречающиеся макроэргические вещества.

48. Какова судьба электронов (и протонов), освобождающихся в клетках в процессах распада органических субстратов (метаболитов)? Что происходит с энергией электронов в процессе их миграции в дыхательной цепи в митохондриях?

49. Роль АТФ в организме.

50. Современные представления о биологическом окислении. Общая характеристика дыхательной цепи. Субстраты. Ферменты и коферменты дыхательной цепи. Их локализация.

51. НАД-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной формы НАД+ и НАДФ+. важнейшие субстраты НАД-зависимых дегидрогеназ.

52. ФАД-зависимые дегидрогеназы: сукцинатдегидрогеназа и ацитил-КоА-дегидрогеназа. Участие витамина В2 в образовании простетической группы ФАД.

53. Окислительное фосфорилирование. Коэффециент фосфорилирования Р/О. Чему он равен в случаях полной и укороченной цепей транспорта электронов?

54. Какие участки дыхательной цепи обеспечивают сопряжение окисления с фосфорилированием? Почему? Что представляет собой сопрягающее устройство и какова его функция. Какой фермент в сопрягающем устройстве обеспечивает использование энергии трансмембранного потенциала.

55. Редокс-потенциалы ферментативных систем дыхательной цепи. Биологическое значение каскадного выделения энергии.

56. Разобщение окисления и фосфорилирования. Какие вещества являются разобщителями и почему их так называют. Что понимают под свободным окислением. В каких случаях оно усиливается.

57. Что такое субстратное фосфорилирование. Напишите реакции субстратного фосфорилирования с участием 1,3-дифосфоглицерата; фосфоенолпирувата; сукцинил-КоА. Составной частью каких процессов являются эти реакции?

58. Напишите реакцию образования АТФ с участием креатинфосфата.

59. Микросомальное окисление. Общая схема реакций гидроксилирования и их биологическое значение.

60. Понятие о метаболических путях. Центральные и специфические. Центральные метаболиты и ключевые ферменты.

61. Пировиноградная кислота и ацетил-КоА: пути образования и пути использования в организме. Значение этих процессов.

62. Окислительное декарбоксилирование пирувата: последовательность реакций и биоэнергетический эффект.

63. Напишите реакции окислительного декарбоксилирования пирувата, включая образование ацетил-КоА. Назовите участвующие ферменты.

64. Какие коферменты участвуют в процессе окислительного декарбоксилирования пирувата. Какие витамины участвуют в построении молекул этих коферментов.

65. Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций и биологическое значение.

66. Какова связь между обменом углеводов, жиров, белков и циклом трикарбоновых кислот.

67. Назовите субстраты окисления в цикле трикарбоновых кислот. Какова судьба водорода (электронов и протонов), освобождающихся при дегидрировании этих субстратов.

68. Синтез какого количества молекул АТФ в дыхательных цепях обеспечивает один оборот цикла трикарбоновых кислот.

69. Какая реакция окисления в цикле трикарбоновых кислот обеспечивает поступление электронов в укороченную дыхательную цепь. Сколько это дает клетке молекул АТФ.

70. Сколько молекул АТФ возникает в цикле трикарбоновых кислот путем субстратного фосфорилирования? Какой субстрат это обеспечивает.

71. Изобразите принципиальную схему цикла трикарбоновых кислот.

72. Напишите формулами часть цикла, включая образование изоцитрата, начиная с цис-аконитовой кислоты и включая образование сукцинил-КоА.

73. Напишите формулами часть цикла, начиная с a-кетоглутарата и включая янтарную кислоту, начиная с сукцината.

74. Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными. Какие метаболиты и как на них влияют.

 



Поделиться:




Поиск по сайту

©2015-2024 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Дата создания страницы: 2016-07-22 Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных


Поиск по сайту: