БЕЛКИ
Из органических веществ, входящих в состав живых организмов, самыми сложными по строению и важными по своему значению являются белки. Они составляют основу протоплазмы клетки, и с ними мы встречаемся всюду, где есть место проявлению жизни. Исключительно важная роль белков отмечалась уже в прошлом столетии. В 1838 г. Мульдер предложил для них название «протеины», что в переводе с греческого означает первейшие. По внешнему виду они напоминают белок куриного яйца, поэтому их назвали белки. Оба эти названия являются синонимами.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, дающие коллоидные растворы и расщепляющиеся при гидролизе с образованием α-аминокислот.
Биологическая роль белков
1. Пластическая – из них построены органы и ткани живых организмов.
2. Энергетическая – 1г белка при окислении даёт 16-17 кДж энергии. Но расходуются белки очень редко – только при голодании. Белки, исполняющие структурную роль, не расходуются никогда. Их количество всегда постоянно.
3. Входят в состав биологически активных веществ (ферментов, гормонов). Есть белки, способные сокращаться – они обеспечивают движение.
4. Важна роль белков в иммунитете – создают иммунную систему. Например: γ-глобулин вырабатывается на определённую инфекцию и защищает организм от неё.
5. Входя в состав ДНК и РНК, участвуют в передаче наследственной информации, в процессе роста и размножения
В состав белка входят:
С – 50-54%
О – 21,5-23,5%
Н – 6,5-7,3%
Особенность: N – 15, 6-17, 5%
Pорг – 2, 0-2, 5%
S – 0, 3-1, 5%
Молекулярную массу белков устанавливают различными методами: по осмотическому давлению, путем центрифугирования. Эти методы показывают, что молекулярная масса белка колеблется от десятка тысяч до миллиона и больше. Например, яичный белок альбумин имеет молекулярную массу 44 тыс., гемоглобин эритроцитов – 70 тыс., а каталаза, фермент белковой природы – 225 тыс.
Остатки аминокислот в молекуле белка соединены между собой пептидными связями –NH-CO-. В настоящее время известно 150 различных аминокислот, и только 20 из них входят в состав животного белка. Аминокислоты можно назвать кирпичиками, из которых построен белок.
Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, которые содержат одновременно аминные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы. Группа NH2 в живых организмах чаще всего встречается в α- положении по отношению к группе COOH.
Общая формула аминокислот:
NH2 (аминогруппа)
R
COOH (карбоксильная группа)
Карбоксильная группа (COOH) определяет кислотные свойства, а аминокруппа (NH2) – основные свойства. Следовательно, аминокислоты – амфотерные электролиты, которые в зависимости от условий ведут себя или как кислоты, или как основания. Например:
NH2 NH3+
R + H+ R основание
COOH COOH
NH2 NH2
R + OH-- R + H2O кислота
COOH COO-
Т.к. белки состоят из отдельных аминокислот, то и они являются амфотерными соединениями.
Все выделенные из белковых гидролизатов аминокислоты по своему строению можно разделить на 2 группы:
а) ациклические – аминокислоты жирного ряда, имеющие линейное строение;
б) циклические – аминокислоты ароматического ряда, т.е имеющие в своём строении какой-нибудь цикл (например, бензольное кольцо).
По количеству в молекулах ациклических аминокислот амино- и карбоксильных их подразделяют на 4 класса.
1. Моноаминомонокарбоновые – в молекуле каждой из них имеется одна амино- и одна карбоксигруппа. Сюда относятся глицин, аланин, серин, цистеин.
2. Моноаминодикарбоновые – содержат одну аминогруппу и две карбоксильных. Сюда относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты.
3. Диаминомонокарбоновые – содержат две амино- и одну карбоксигруппу. Сюда относят аргинин и лизин.
4. Диаминодикарбоновые – имеют две амино- и две карбоксильные группы. Сюда относится только одна аминокислота – цистин.
Циклические кислоты, как упоминалось выше, имеют в своей структуре кольцо – цикл. Они подразделяются на:
а) гомоциклические, имеющие в замкнутом цикле только атомы углерода – фенилаланин, тирозин;
б) гетероциклические, имеющие в цикле атомы и других элементов (например, азот) – триптофан, гистидин.
По форме частиц белки разделяются на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют округлую форму и встречаются в сыворотке крови, молоке, пищеварительных соках. Фибриллярные белки имеют форму тончайших нитей и присутствуют в сухожилиях, коже, мышцах, волосах и копытах. Между глобулярными и фибриллярными белками существуют различные переходные формы
Белки способны коагулировать или денатурировать, т.е. необратимо переходить в нерастворимое состояние под действием минеральных и некоторых органических кислот, спирта, солей тяжёлых металлов. Соли лёгких металлов, например, насыщенный раствор сернокислого аммония, высаливают белки. Этот процесс обратимый.
Белки тоже дают так называемые цветные реакции, которые обусловлены наличием отдельных группировок или отдельных аминокислот в белке.