Это комплекс превращений отдельных аминокислот в реакциях пере-, дезаминирования, амидирования, декарбоксилирования, трансметилирования и др. Для белкового обмена пере- и дезаминирование имеют универсальное значение. Переаминирование дает: 1) образование новых молекул аминокислот; 2) устанавливает связь белкового и углеводного обменов; 3)осуществляется введение азота в пиримидиновые и пуриновые основания; 4) образование аминосахаров, порфиринов и креатина; 5) дезаминирование аминокислот происходит при участии реакции переаминирования.
Переаминирование происходит между амино- и кетокислотами под влиянием трансминаз, активной группой которых является витамин В6 (фосфопиридоксаль). Направление реакции переаминирования зависит от соотношения субстратов, участвующих в переаминировании. Реакции переаминирования зависят от активности трансаминаз (при белковом голодании синтез трансаминаз нарушается, в ряде случаев нарушается гормональная регуляция активности ферментов). Гормоны могут изменять активность трансаминаз в различных органах по-разному.
Для некоторых аминокислот реакция переаминирования является первой в цепи последовательных превращений и нарушение ее меняет весь ход обмена данной аминокислоты (например, нарушение переаминирования тирозина сопровождается декарбоксилированием его). Показано, что глюкокортикоиды стимулируют переаминирование тирозина, а гормоны щитовидной железы тормозят. Локальное нарушение процессов переаминирования в отдельных органах и тканях возникают при развитии в них некрозов с поступлением в кровь тканевых трансаминаз (инфаркт, гепатиты и др.).
Дезаминирование – определяет образование конечных продуктов белкового обмена и вступление аминокислот в энергетический обмен. При голодании, особенно углеводном, процессы дезаминирования усиливаются и энергетические потребности организма покрываются за счет белка. Ослабление дезаминирования может возникнуть вследствие нарушения окислительных процессов в тканях (гипоксия), гиповитаминозах (С, PP, B2), понижении активности аминооксидаз вследствие ослабления их синтеза (поражение печени или белковое голодание). Следствием нарушения дезаминирования аминокислот будет ослабление мочевинообразования, увеличение концентрации аминокислот в крови, увеличение выведения их с мочой – аминоацидурия, то есть нарушение конечного этапа белкового обмена. Межуточный обмен некоторых аминокислот (гистидин, глютаминовая кислота, тирозин) совершается декарбоксилированием в комплексе с коферментом фосфопиридоксалем. При этом образуются амины (гистамин, тирамин, серотонин, окситриптамин, γ – аминомасляная кислота) – биологически активные вещества. Однако, в норме декарбоксилирование этих аминокислот не является основным путем их превращения, а образующиеся в малых количествах амины связываются белками с помощью соответствующих оксидаз и подвергаются окислению с образованием альдегидов и свободного аммиака. При усилении активности декарбоксилаз или при нарушении связывания аминов белками, или вследствие торможения оксидаз, в тканях и крови накапливаются амины, которые могут реализовать свой токсический эффект. Установлено, что гипоксия и деструкция тканей способствует накоплению этих аминов с патогенным действием на органы и системы. Нарушение других индивидуальных путей межуточного обмена отдельных аминокислот: тирозина, фенилалинина, триптофана, цистеина и метионина имеет иные своеобразные проявления. Так, развивается фенилпировиноградная олигофрения из-за отсутствия или недостатка фермента фенилаланингидроксилазы и т.п.
Аминоацидурия наблюдается при травме, распаде тканевых белков, кахексии, поражении печень (нарушается дезаминирование и мочевинообразование), при нарушении реабсорбции аминокислот в почках.
Таким образом, в основе нарушения межуточного обмена аминокислот лежит патология ферментативных систем, определяющих ход тех или иных обменных реакций. Патология ферментативных систем может возникать вследствие врожденной аномалии их синтеза, нарушения синтеза белковых структур ферментов при общей белковой недостаточности или дистрофических процессах в тех или иных органах. Другими причинами нарушения ферментативной активности являются недостаточность тех или иных витаминов, участвующих в катализе обменных реакций, а также изменений оптимальных условий действия ферментов (гипоксия, сдвиги pH и т.д.). Патофизиологическое значение нарушений межуточного звена в обмене белков; 1) могут возникать продукты токсического характера; 2) нарушение скорости превращения и выделения отдельных аминокислот будет нарушать количественное соотношение между ними. И то и другое, в конечном итоге, приводит к нарушению синтеза белка в организме, нарушению образования и экскреции конечных продуктов белкового обмена.