| Структура занятия | Технология | ||||
| Дидактическая структура деятельности | Методическая подструктура | Методы обучения | Средства обучения | Форма организации деят. уч-ся. | Время (мин) |
| 1. Организационный момент | Рапорт дежур-ного; указания к выполнению ОКР. | Информац.-рецептивный | Слово преподавателя | Фронтальная | 3′ |
| 2. Постановка учебных целей, мотивация занятия. | Формулирова-ние целей, мотивация занятия | Информац.-рецептивный | Слово преподавателя | Фронтальная | 3′ |
| 3. Актуализация опорных знаний. Контроль знаний. | 1. ОКР № 1 | Проблемный | Варианты ОКР (прилож. № 1) | Индивидуаль-ная | 45′ |
| 4. Формирование но-вых понятий и спосо-бов действий. Изложение нового материала. | 1. Рассказ пре-подавателя. | Информац.-рецептивный | Текст излагаемого материала (прилож. № 2) | Фронтальная | 10′ |
| 5. Применение знаний Закрепление | Самостоятель-ная работа: 1. Составление таблицы«Клас-сификация витаминов» | Частично-поисковый | Учебник В.К. Кухта стр. 127. | Индивидуаль-ная | 10′ |
| 6. Контроль конечного уровня знаний, умений | 1. Рефератив-ные сообщения учащихся | Информац.-рецептивный | Рефераты (прилож. № 4) | Фронтальная | 20′ |
| 7. Домашнее задание | Домашнее комментирова-ние | Информац.-рецептивный | Уч. М.В. Ермо-лаев стр.81 – 86; Уч. В.К. Кухта стр. 126 – 127, 128 – 129. | Фронтальная | 3′ |
Приложение № 1.
Материалы контроля исходного уровня знаний
По разделу «Вещества», по теме «Ферменты».
ОБЯЗАТЕЛЬНАЯ КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА № 1
ВАРИАНТ № 1.
1. Моносахариды. Классификация по строению молекулы. Примеры молекул. Линейная и циклическая формы глюкозы, фруктозы, галактозы.
2. Уровни структурной организации молекул белка.
3. Фосфолипиды. Строение молекулы, физико-химические свойства.
4. Специфичность действия ферментов, её типы.
5. Гепарин – это:
а) естественный антикоагулянт,
б) фактор стабилизации донорской крови,
в) способствует свертыванию крови.
6. В состав ТАГ входят:
а) аланин,
б) альбумин,
в) фосфоэтаноламин,
г) гистон,
д) гиалуроновая кислота.
ВАРИАНТ № 2.
1. Аминокислоты. Классификация, физико-химические свойства. Образование пептидной связи. Составить формулу диглициналанина.
2. Высшие спирты. Важнейшие представители, строение молекулы, биологическое значение.
3. Дисахариды: представители, характеристика, биологическое значение. Структурная формула мальтозы, гликозидная связь.
4. Коферменты витаминов – КоА, НАД/НАДФ – схема строения молекул, биологическая роль.
5. Гиалуроновая кислота:
а) основная часть межклеточного вещества,
б) одно из её свойств обеспечивает тургор тканей,
в) способствует проникновению микробов в клетки.
6. Какие химические соединения образуются при полном гидролизе нуклеиновых кислот:
а) пуриновые основания,
б) аденозинтрифосфорная кислота,
в) пентозы,
г) фосфорная кислота.
ВАРИАНТ № 3.
1. Нуклеопротеины – состав, биологическое и клиническое значение.
2. Соединения моносахаридов: гексуроновые кислоты, аминосоединения, фосфорные эфиры. Структурные или циклические формулы этих соединений, их биологическое значение.
3. Миоглобин – строение молекулы, биологическое значение.
4. Каскадные реакции.
5. Какое из выражений верно:
а) холестерин входит в состав мембран растительных клеток,
б) холестерин – предшественник половых гормонов,
в) холестерин – производное углеводов,
г) холестерин – производное арахидоновой кислоты.
6. Изоферменты:
а) отличаются локализацией,
б) сходны по локализации,
в) катализируют одну реакцию,
г) катализируют разные реакции.
ВАРИАНТ № 4.
1. Классификация липидов. Жирные кислоты – структурные формулы, название, физико-химические свойства, биологическое значение.
2. Гемоглобин. Особенности строения, типы гемоглобина, биологические функции.
3. Методы определения моносахаридов.
4. Типы торможения ферментативных реакций.
5. С какими соединениями цитозин образует водородные связи:
а) ксантин,
б) гуанин,
в) гипоксантин.
6. Катализируют внутримолекулярный перенос группы?
а) оксидоредуктазы,
б) лиазы,
в) изомеразы,
г) трансферазы.
ВАРИАНТ № 5.
1. Нуклеотиды, не входящие в состав нуклеиновых кислот: АТФ, АДФ, циклические мононуклеотиды; ФАД/ФМН – схема строения всех перечисленных молекул и их биологическая роль.
2. Простагландины: классификация, общие представления о биологическом действии.
3. Классификация белков. Простые белки – представители, биологическое значение.
4. Регуляция активности ферментов: эффекторы, индукция. Роль гормонов как биологических регуляторов.
5. Углевод, восстанавливающий оксид меди (II) в оксид меди (I) в щелочной среде:
а) лактоза,
б) фруктоза,
в) сахароза,
г) глюкоза.
6. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения ½ Vmax потребуется:
а) мало субстрата,
б) много субстрата,
в) количество субстрата не играет роли.
ВАРИАНТ № 6.
1. Ацилглицерины. Структурные формулы, клиническое и биологическое значение. Омыление ТАГ.
2. ДНК и РНК – их состав, виды, биохимические свойства, уровни организации молекул.
3. Пентозы: представители, структурные и циклические формулы, биологическое значение.
4. Биологическое и клиническое значение ферментов.
5. Отличия гликогена от крахмала заключается в:
а) химической структуре,
б) большой разветвленности цепи,
в) лучшей растворимости в воде,
г) окраской йодом.
6. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка:
а) пептидные,
б) водородные,
в) ионные,
г) дисульфидные.
ВАРИАНТ № 7.
1. Классификация углеводов, их биологическое и клиническое значение.
2. Гликолипиды – представители, строение молекул, свойства, биологическое значение.
3. Конформация белков, её биологическое значение: специфическое белок-лиганд взаимодействие, кооперативный эффект, факторы регуляции.
4. Локализация ферментов в клетке.
5. При каких условия происходит денатурация ДНК:
а) нагревание,
б) действие ионов тяжелых металлов,
в) экстремальные значения рН,
г) обработка трихлоруксусной кислотой.
6. Уравнение Михаэлиса описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:
а) реакцию нулевого порядка,
б) реакцию смешанного порядка,
в) реакцию первого порядка,
г) всю кривую.
ВАРИАНТ № 8.
1. Полисахариды. Крахмал и его фракции, сходство и отличие.
2. Физико-химические свойства белков. Значение для лабораторной диагностики.
3. Нуклеотиды и нуклеозиды. Номенклатура, строение, биологическое значение.
4. Изоферменты, их биологическая роль и значение для лабораторной диагностики.
5. Основными липидами мембран являются все, кроме:
а) фосфолипиды,
б) холестерин,
в) триацилглицерины,
г) гликолипиды.
6. Выберите правильное утверждение:
а) составной компонент целлюлозы – α-глюкоза,
б) при кислотном гидролизе крахмала образуется мальтоза,
в) при расщеплении мальтозы образуется α-глюкоза,
г) продуктами гидролиза крахмала и гликогена является галактоза.
ВАРИАНТ № 9.
1. Сложные белки – представители, характеристика, биологическое значение.
2. Воски – характеристика, биологическое и клиническое значение.
3. Коферменты – производные витаминов – тиаминпирофосфат, пиридоксальфосфат, кобаламины – схема строения молекул, биологическая роль.
4. Химические свойства углеводов.
5. Укажите какой из приведенных ответов правильный. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу следующих остатков:
а) цитозина,
б) тимина,
в) ксантина,
г) гуанина,
д) урацила.
6. Сходство фермента к субстрату характеризует:
а) константа равновесия,
б) константа Михаэлиса,
в) константа диссоциации.
Приложение № 2.