1990. High level expression of tissue inhibitor or metalloproteinases in Chinese hamster ovary cells using glutamine synthetase gene amplification. Bio/Technology 8: 662-667.
Cole E. S., K. Lee, K. Lau/iere, C. Kelton, S. Chappel, B. Weintraub, I). Ferrara, F. Peterson, R. Bernasconi, T. Edmunds, S. Richards, L. Dickrell, I. M. Kleeman, J. II. McPhersun, B. M. Pratt. 19УЗ. Recombinanl human thyroid stimulating hormone: development of a biotechnology product for detection of metasla tic lesions of thyroid carcinoma. Bio/Technology 11: 1014-1024.
Cregg J. M., J. F. Tschopp, C. Stillman, R. Siegel, M. Akong, W. S. Craig, R. G. Buckhnl/, К. R. Madden, P. A. Kellaris, G. R. Davis, B. L. Smiley, J. Cruzc, R. Torregrossa, G. Veiicclebi, G. P. Thill. 1987. High-level expression and efficient assembly of hepatitis В surface antigen in the methylotrophic yeast, Pichla pastoris. Bio/Technology 5: 479-485.
Davîes A. H. 1994, Current methods for manipulating baculovirus, Bio/Technology 12: 47—50.
Digan M. E., S. V. Lair, R. A. Brieriey, R. S. Siegel, M. E. Williams, S. B. Ellis, P. A. Kellaris, S. A. Provow, W. S. Craig, G. Velicelebi, M. M. Harpold, G. P. ThiU. 1989. Continuous production of a novel lysozyme via secretion from the yeast, Pichia pastoris. Bio/Technology 7: 160-164.
Dirks W., M. Wirth, H. Hauser. 1993. Dicistronic transcription units lor gent expression in mammalian cells. Gene 128: 247-24'λ
Gellissen G., Z. A. Janowicz, U. Weydemann, K. Melber, A. W. M. Strasser, C. P. Hollenberg. 1992, High-level expression of foreign genes in
156 ГЛАВА 7
Hansenula polymorpha. Bioiechnol. Adv. 10: 179-189,
Giga-Hama Y., H. Tohda, H. Okada, M. K. Owada, H. Okayama, II. Kumagai. 1994. High-level expression of human lipocortin I in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe using a novel expression vector. Bio/Technology 12: 400-404.
Gilbert S. C., H. van Urk, A. J. Greenfield, M. J. McAvoy, K. A. Denton, D. Coghlan, G. D. Jones, D. J. Mead. 1994. Increase in copy number of an integrated vector during continuous culture of Hansenula polymorpha expressing functional human hemoglobin. Yeast 10: 1569-1580.
The Global Use of Strategies to Open Occluded Arteries (GUSTO) lib Investigators. 1996. A comparison of recombinant hirudin with heparin for the treatment of acute coronary syndromes. N. Engl. J. Med. 335: 775-782.
Hallewell R. Α., R. Mills, P. Tekamp-OLson, R. Blacher, S. Rosenberg, F. Otting, F. R. Masiarz,
C. J. Scandella. 1987. Amino terminal acetyla-tion of authentic human Cu, Zn Superoxide dis-mutase produced in yeast. Bio/Technology 5: 363-366.
Kidd L M., V. C. Emery. 1993. The use of baculoviruses as expression vectors. Appl. Biochem. Biotechnol. 42: 137-159.
Kitts P. A., R. D. Possee. 1993. A method for producing recombinant baculovirus expression vectors at high frequency. BioTechniques 14: 810-817.
Laroche Y., V. Strome, J. DeMeutter, J. Messens, M. Lauwereys. 1994. High-level secretion and very efficient isotopic labeling of tick anticoagulant peptide (TAP) expressed in the methylotrophic yeast, Picftia postons. Bio/Technology 12: 1119-1124.
Loison G., A. Findeli, S. Bernard, M. Nguyen- Juilleret, M. Marquet, N. Riehl-Bellon,
D. Carvallo, L. Guerra-Santos, S. W. Brown, M. Courtney, C. Roitsch, Y. Lemoine. 1988. Expression and secretion in S. cerevisiae of biologically active leech hirudin. Bio/Technology 6: 72-77.
Lucas B. K., L. M. Giere, R, A. DeMarco, A. Shen, V. Chisholm, C. W. Crowley. 1996. High-level production of recombinant proteins in CHO cells
using a dicistronic DHFR intron expression vector. Nucleic Acids Res. 24: 1774-1779.
Lucknow V. A., S. C. L«e, G. F. Barry, P. O. Olins. 1993, Efficient generation of infectious recombinant baculoviruses by site-specific transposon-mediated insertioin of foreign genes into a baculovirus genome propagated in Eschericia coli. J. VIrol. 67: 4566-4579.
Peng S., M. SommtrFelt, J. Logan, Z. Huang, T. Jilling, K. Kirk, E. Hunter, E. Sorscher. 1993. One-step affinity isolation of recombinant protein using the baculovirus/insect expression system. Protein Expr. Purif. 4: 95-100.
Robinson A. S., V. Hines, K. D. Wittrup. 1994. Protein disulfide isomerase overexpression increases secretion of foreign proteins in Saccharomyces cerevisiae. Bio/Technology 12: 381-384,
Romanes Μ. Α., C. A. Scorer, J. J. Clare. 1992, Foreign gene expression in yeast: a review. Yeast 8: 423-488.
Vozza L. A., L. Wittmer, D. R. Higgins, T. J. Purcell, M. Bergseid, L. A. Collins-Racie, E. R. LaVaUie, J. P. Hoeffler. 1996, Production of a recombi-rtant bovine enterokinase catalytic subunit in the methylotrophic yeast, Pichia pastoris. Bio/ Technology 14: 77-81.
КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ
1. Почему для получения белков, использующихся в медицине, лучше применять эукариотические, а не прокариотические системы?
2. Какие достоинства и недостатки имеют различные типы дрожжевых векторов, предназначенных для получения данного рекомбинантного продукта?
3. Опишите основные свойства интегративной векторной системы P. pastoris, обладающей высоким уровнем экспрессии,
4. Что такое бакуловирусы? Опишите исходную систему экспрессии на основе ба-куловирусов и ее последующие модификации.
5. Что такое бакмида? Для чего ее используют?
Получение рекомбинантных белков с помощью эукариотических систем 157
6. Что такое аффинная метка? Для чего ее используют?
7. Опишите основные свойства внехромосомного экспрессирующего вектора млекопитающих.
8. Опишите как минимум две селективные системы, использующиеся в случае экспрессирующих векторов млекопитающих.
9. Опишите разные подходы к созданию систем синтеза двух рекомбинантных белков в одной клетке млекопитающего.
10. Какими критериями руководствуются при выборе системы экспрессии генов гетерологичных белков (дрожжи, система экспрессии на основе бакуловирусов, клетки млекопитающих)?