Образовавшиеся свободные аминокислоты поступают в кровь воротной вены, затем в клетки печени и затем в другие ткани.

В тканях аминокислоты используются для синтеза белков и различных биологически активных в-в или вступают в реакции катаболизма.

Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование – это реакция переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.

Аминокислота выполняет функцию донора аминогруппы, кетокислота – функцию акцептора аминогруппы.

Трансаминироваться могут все аминок-ты, кроме Лиз, Тре, Про и Гли.

Название фермента строится так: сначала название донора аминогруппы (аминок-ты), затем название акцептора аминогруппы (кеток-ты) и затем слово аминотрансфераза (или трансаминаза):

Пример:

Название фермента по прямой реакции:

Аланин-оксалоацетатаминотрансфераза.

По обратной реакции:

Аспартат-пируватаминотрансфераза

Основной донор аминогруппы: Глутамат;

Основной акцептор аминогруппы: α-кетоглутарат.

В случае, если акцептор NH₂-группы –

α-кетоглутарат, то его название не произносится.

Например:

Фермент: Аланинаминотрансфераза (аланинтрансаминаза) (АЛТ)

По обратной р-ции: Глутамат-пируватаминотрансфераза (ГПТ)

Фермент: Аспартатаминотрансфераза (АСТ)

По обратной р-ции: Глутамат-оксалоацетатаминотрансфераза (ГОТ)

Активность ферментов АЛТ (ГПТ) и АСТ (ГОТ) в крови измеряют для диагностики болезней сердца и печени.

В целях энзимодиагностики, определяют соотношение активности АСТ/АЛТ в сыворотке крови – коэффициент де Ритиса:

Норма: ~ 1.33 ± 0.42

При гепатите: активность АЛТ > АСТ.

Коэффициент де Ритиса ↓ до ~ 0.6

При циррозе печени:

коэффициент де Ритиса ~ 1.0, т.к. развивается некроз тканей и в кровь поступают 2 фракции фермента ACT — и цитоплазматическая, и митохондриальная.

При инфаркте миокарда коэффициент де Ритиса резко ↑.

Активность (Е) аминотрансфераз сыворотки крови при остром гепатите:

Активность (Е) аминотрансфераз сыворотки крови при инфаркте миокарда:

Дезаминирование аминокислот

Дезаминирование – это отщепление α-аминогруппы от аминокислоты в виде NH₃.

Дезаминирование, в отличие от трансаминирования, уменьшает общее кол-во аминокислот.

Реакции дезаминирования – это начальный этап катаболизма, общий для всех аминокислот.

Дезаминируются все аминокислоты, кроме Лиз, Про и Гли.

Прямое дезаминирование – отщепление NH₂-группы происходит непосредственно от аминокислоты.

Прямому окислительному дезаминированию подвергается только глутамат:

Обе эти реакции – обратимые. Поэтому, при ↑ в клетках концентрации NH₃ могут протекать в обратном направлении и использоваться для его обезвреживания.

Глутаматдегидрогеназа активна во всех тканях, кроме мышц.

Сер и Тре подвергаются прямому неокислительному дезаминированию:

Прямому внутримолекулярному дезаминированию подвергается Гис:

Гистидин дезаминируется только в печени и коже человека, в крови гистидаза отсутствует.

Поэтому, определение активности гистидазы в крови – используется при диагностике вирусных и токсических поражений печени, рака печени и кожи.

Большинство аминокислот подвергается в клетках непрямому дезаминированию: