Гликопротеины
Они представляют собой сложные белки, содержащие относительно короткие углеводные цепочки, которые могут быть линейными или разветвлёнными.
Функции ГП:
1. Являются структурными белками клеточных мембран, образуют костный матрикс, входят в состав соединительной ткани (коллаген, эластин).
2. Входят в состав слизистых секретов и муцинов, играющих роль «смазочных» и защитных агентов.
3. Гликопротеинами являются все белки плазмы крови, кроме альбуминов. Они транспортируют витамины, липиды (липопротеины), макро- и микроэлементы (трансферрин, церулоплазмин).
4. Выполняют защитные функции (иммуноглобулины, антигены гистосовместимости, белки системы комплемента, интерферон).
5. Являются гормонами (тиреотропный гормон).
6. Выполняют каталитическую функцию (ферменты протеазы, нуклеазы, гликозидазы, белковые факторы свёртывания крови).
7. Являются местами клеточных контактов и участвуют в процессах распознавания в системах клетка-клетка, вирус-клетка, бактерия-клетка. Они входят в состав рецепторных зон для гормонов (гормональных рецепторов).
8. Являются лектинами.
В состав олигосахаридных цепочек ГП могут входить гексозы — галактоза, манноза, N-ацетилгексозамины, фукоза, рамноза, пентозы — арабиноза, ксилоза, а также сиаловые кислоты. Глюкоза в зрелых молекулах не обнаружена (за исключением коллагеновых комплексов). Олигосахариды ГП не содержат регулярно чередующихся дисахаридных звеньев, их углеводные цепочки не имеют остатков уроновых кислот и серной кислоты, поэтому они называются нейтральными ГАГ.
Гликопротеины клеточных мембран
Анализ показал, что примерно 5% соединений, формирующих клеточную мембрану млекопитающих, приходится на долю углеводов, входящих в состав гликопротеинов и гликолипидов. В совокупности они образуют гликокаликс. Присутствие углеводов на наружной поверхности плазматической мембраны было установлено путём использования лектинов — растительных белковых веществ (аглютининов), специфически связывающихся с остатками определённых моносахаридов.
Главным интегральным белком эритроцитарной мембраны является ГП — гликофорин. Он содержит 130 аминокислотных остатков и пронизывает мембрану, встраиваясь в липидный бислой. При этом свободные фрагменты полипептидной цепи гликофорина выступают как из наружной, так и из внутренней поверхностей мембраны. В цитоплазму обращён отрицательно заряженный С-концевой фрагмент. Углеводные цепочки присоединяются только к N-концевой части молекулы, находящейся на наружной поверхности мембраны.
Групповые вещества крови
На поверхности эритроцитов находятся белки, определяющие групповую принадлежность крови. Они являются смешанными биополимерами, в молекулах которых около 15% массы приходится на долю белка, остальная часть — на долю углеводов. Белки имеют довольно монотонное строение: около половины их аминокислот составляют серин, треонин и пролин. Через гидроксигруппы серина и треонина к белковой части присоединяются олигосахаридные цепочки, содержащие 21-23 гликозильных остатка. На одну молекулу белка приходится до 55 молекул гликозаминогликана. Углеводная и пептидная части связываются между собой гликозидными связями через гидроксильные группы серина или треонина.
Моносахаридный состав углеводных компонентов гликопротеинов всех групп крови одинаков. Наиболее часто в них встречаются N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, галактоза и L-фукоза. Установлено, что специфичность групповых веществ крови связана именно со строением углеводной части. Различия в строении четырёх групп гликопротеинов обусловлены количественным соотношением моносахаридов и их последовательностью, особенно на невосстанавливающих концах.
Белковые факторы иммунитета
Эти белки (антитела) синтезируются в организме в ответ на поступление любого антигена. Они построены по принципу групповых веществ крови, но их гликозаминогликановые цепочки имеют более разнообразный моносахаридный состав. Они содержат N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, L-арабинозу, L-рамнозу и сиаловые кислоты (производные нейраминовой кислоты). Углеводные цепочки несут информационную функцию (узнавание чужеродных частиц) и участвуют в образовании комплексов “антиген-антитело”.