Биохимия соединительной ткани





- 1.1Функции рыхлой и плотной соединительной ткани:

1.1.1+ структурно-механическая

1.1.2+ защитная

1.1.3- транспортная

1.1.4- трофическая

- 1.2Структурно-механическая функция соединительной ткани обеспечивает:

1.2.1- прочность разных органов

1.2.2- эластичность разных органов

1.2.3- интеграцию клеток в ткани

1.2.4+ все ответы верны

- 1.3Структурно-механическую функцию соединительной ткани обеспечивают клетки:

1.3.1+ фибробласты

1.3.2+ остеобласты

1.3.3- лейкоциты

1.3.4+ остеоциты

- 1.4Защитную функцию соединительной ткани обеспечивают клетки:

1.4.1- макрофаги

1.4.2- лейкоциты

1.4.3- тучные клетки

1.4.4+ все ответы верны

- 1.5Межклеточный матрикс соединительной ткани представлен:>

1.5.1- коллагеновыми волокнами

1.5.2- основным веществом

1.5.3- гликопротеидами

1.5.4- эластиновыми волокнами

1.5.5+ все ответы верны

- 1.6Межклеточный матрикс соединительной ткани представлен:

1.6.1- гликозаминогликанами

1.6.2- протеогликанами

1.6.3- гликопротеидами

1.6.4- эластиновыми волокнами

1.6.5+ все ответы верны

- 1.7Коллагеновые волокна:

1.7.1+ являются матрицей для минерализации в костной ткани

1.7.2+ обеспечивают устойчивость тканей к разрыву

1.7.3- обеспечивают эластичность тканей

1.7.4- все ответы верны

- 1.8Коллагеновые волокна образованы:

1.8.1- водорастворимым глобулярным белком

1.8.2- водонерастворимым глобулярным белком

1.8.3+ водонерастворимым фибриллярным белком

1.8.4- водорастворимым фибриллярным белком

- 1.9Полипептидные цепи проколлагена:

1.9.1- синтезируются на полирибосомах

1.9.2- синтезируются в виде препро-α-цепей

1.9.3- содержат до 1000 аминокислот с частым повтором пролина, лизина

1.9.4- секретируется в виде проколлагена в межклеточное пространство

1.9.5+ все ответы верны

- 1.10Молекула коллагена образуется в результате:

1.10.1+ отщепления концевых пептидов от проколлагена

1.10.2+ отщепления C-- и N-терминальных пептидов проколлагена

1.10.3- присоединения пептидов к проколлагену

1.10.4- присоединения дополнительных карбоксильных групп к проколлагену

1.10.5- все ответы верны

- 1.11Синтез и созревание коллагена:

1.11.1- сложный многоэтапный процесс

1.11.2- начинается в клетке

1.11.3- завершается в межклеточном пространстве

1.11.4+ все ответы верны

- 1.12Синтез и созревание коллагена включает:

1.12.1- гидроксилирование пролина

1.12.2- гидроксилирование лизина

1.12.3- ограниченный протеолиз

1.12.4- образование тройной спирали проколлагена

1.12.5+ все ответы верны

- 1.13Основная структурная единица коллагена — молекула…

1.13.1+ тропоколлагена, состоящая из трех полипептидных цепей

1.13.2- тропоколлагена, состоящая из двух полипептидных цепей

1.13.3- проколлагена, состоящая из трех полипептидных цепей

1.13.4- нет правильного ответа

- 1.14Тропоколлагеновые фибриллы в костной ткани образуются:

1.14.1+ остеобластами

1.14.2- остеокластами

1.14.3- остеоцитами

1.14.4- все ответы верны

- 1.15Для первичной структуры коллагена характерны частые повторы фрагментов:

1.15.1+ гидроксипролин-глицин

1.15.2+ гидроксилизин-глицин

1.15.3- глутамат-глицин

1.15.4- триптофан-глицин

1.15.5- все ответы верны

- 1.16Скорость катаболизма коллагена оценивают по:

1.16.1- скорости распада гидроксипролина в печени

1.16.2- скорости распада гидроксипролина и гидроксилизина в печени

1.16.3+ суточной экскреции гидроксипролина с мочой

1.16.4- суточной экскреции гидроксилизина с мочой

- 1.17Гликозаминогликаны:

1.17.1+ гиалуроновая кислота

1.17.2+ хондроитинсульфат

1.17.3+ кератансульфат

1.17.4- остеонектин

1.17.5- ламинин

- 1.18Гликозаминогликаны:

1.18.1+ гепарансульфат

1.18.2+ дерматансульфат

1.18.3- фибронектин

1.18.4- остеонектин

1.18.5- ламинин

- 1.19Гликозаминогликаны:

1.19.1- линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды

1.19.2- ацетилированные аминосахариды

1.19.3- связываясь с белками, образуют протеогликаны

1.19.4- образуются в остеобластах

1.19.5+ все ответы верны

- 1.20Гликозаминогликаны:

1.20.1+ гетерополисахариды

1.20.2+ содержат большое количество карбоксильных, сульфатных групп

1.20.3+ образуются при полимеризации дисахаридов

1.20.4- образуются при участии витамина С

1.20.5- все ответы верны

- 1.21Протеогликаны:

1.21.1- состоят из белка и гликозаминогликанов

1.21.2- обязательный компонент межклеточного матрикса соединительной ткани

1.21.3- содержат разные полисахаридные компоненты

1.21.4- содержат белки с одной полипептидной цепью

1.21.5+ все ответы верны

- 1.22Протеогликаны с низкой молекулярной массой (малые протеогликаны) содержатся в:

1.22.1+ хрящах

1.22.2+ сухожилиях

1.22.3+ связках

1.22.4- минерализованной костной ткани

1.22.5- все ответы верны

- 1.23Протеогликаны и гликозаминогликаны:

1.23.1- структурные компоненты межклеточного матрикса

1.23.2- специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином

1.23.3- обеспечивают тургор и упругость тканей

1.23.4+ все ответы верны

- 1.24В биосинтезе гликозаминогликанов участвует витамин:

1.24.1- C

1.24.2- B12

1.24.3+ A

1.24.4- E

1.24.5- все ответы верны

- 1.25Сульфатированные гликозаминогликаны содержатся в:

1.25.1- хряще

1.25.2- коже

1.25.3- сухожилиях

1.25.4- стенке кровеносных сосудов

1.25.5+ все ответы верны

- 1.26В катаболизме протеогликанов участвуют:

1.26.1- пролилгидроксилаза

1.26.2- коллагеназа

1.26.3- эластаза

1.26.4+ катепсины

- 1.27Фибронектин в соединительной ткани выполняет роль:

1.27.1+ адгезивной молекулы

1.27.2- фермента

1.27.3- центра кристаллизации гидроксиапатита

1.27.4- все ответы верны

- 1.28Гиалуроновая кислота:

1.28.1- гликозаминогликан

1.28.2- линейный гетерополисахарид

1.28.3- состоит из повторяющихся дисахаридных единиц

1.28.4- содержит глюкуроновую кислоту и N- ацетилглюкозамин

1.28.5+ все ответы верны

- 1.29Гиалуроновая кислота:

1.29.1- связывает большое количество воды

1.29.2- обеспечивает упругость соединительной ткани

1.29.3- в суставной жидкости уменьшает трение между суставными поверхностями

1.29.4- составная часть протеогликанов

1.29.5+ все ответы верны

- 1.30Эластин:

1.30.1- структурный компонент эластических волокон

1.30.2- обеспечивает эластичность соединительной ткани

1.30.3- водонерастворимый белок

1.30.4+ все ответы верны

- 1.31Костная ткань:

1.31.1- формирует структурную основу костей скелета

1.31.2- мобильное депо ионов кальция

1.31.3- специализированный тип соединительной ткани

1.31.4+ все ответы верны

- 1.32Тип коллагена, характерный для костной ткани:

1.32.1+ I

1.32.2- II

1.32.3- III

1.32.4- IV

1.32.5- V

- 1.33Внеклеточный матрикс костной ткани содержит кристаллы:

1.33.1- карбоната кальция

1.33.2+ гидроксиапатита

1.33.3- все ответы верны

- 1.34Внеклеточный матрикс костной ткани содержит кристаллы:

1.34.1+ плохо растворимой в воде соли

1.34.2- хорошо растворимой в воде соли

1.34.3- плохо растворимого в воде оксида

1.34.4- малорастворимой в воде кислой соли

- 1.35Малые размеры кристаллов гидроксиапатита обеспечивают:

1.35.1+ высокую скорость обмена ионами минерала с внеклеточной жидкостью

1.35.2- низкую скорость обмена ионами минерала с внеклеточной жидкостью

1.35.3- высокую скорость присоединения чужеродных ионов

1.35.4- низкую скорость присоединения чужеродных ионов

 

 

- 1.36Скорость растворения и образования гидроксиапатита:

1.36.1+ зависит от функциональной активности клеток костной ткани

1.36.2- не зависит от функциональной активности клеток костной ткани

1.36.3+ зависит от концентрации ионов кальция во внеклеточной жидкости

1.36.4+ зависит от концентрации чужеродных ионов во внеклеточной жидкости

1.36.5- не зависит от чужеродных ионов во внеклеточной жидкости

- 1.37Растворимость гидроксиапатита увеличивают:

1.37.1+ протоны

1.37.2- ионы фтора

1.37.3- ионы кальция

1.37.4- фосфат-ионы

1.37.5- все ответы верны

- 1.38Растворимость гидроксиапатита уменьшают:

1.38.1- протоны

1.38.2+ ионы фтора

1.38.3+ ионы кальция

1.38.4+ фосфат-ионы

1.38.5- все ответы верны

- 1.39Ремоделирование костной ткани — это процесс:

1.39.1+ перестройки костной ткани

1.39.2- резорбции остеокластами костной ткани

1.39.3- построения остеобластами костной ткани

1.39.4+ разрушения старой костной ткани с последующим построением новой

1.39.5- все ответы верны

- 1.40Костная ремоделирующая единица:

1.40.1+ участок кости, в котором идет ремоделирование

1.40.2- комплекс ферментов

1.40.3- костный имплантант

1.40.4- клетка костной ткани

1.40.5- все ответы верны

- 1.41Фазы цикла ремоделирования костной ткани:

1.41.1- покой

1.41.2- формирование

1.41.3- реверсия

1.41.4- резорбция

1.41.5+ все ответы верны

- 1.42Правильная последовательность фаз цикла ремоделирования:

1.42.1- активация, реверсия, резорбция, формирование, покой

1.42.2+ активация, резорбция, реверсия, формирование, покой

1.42.3- реверсия, активация, формирование, резорбция, покой

1.42.4- покой, реверсия, резорбция, формирование, активация

1.42.5- формирование, реверсия, резорбция, покой, активация

- 1.43В фазу активации:

1.43.1- активируются остеоциты

1.43.2- остеоциты продуцируют хемокины для мононуклеаров крови

1.43.3- моноциты дифференцируются в остеокласты

1.43.4+ все ответы верны

- 1.44В фазе активации участвуют:

1.44.1- остеокласты

1.44.2- остеобласты

1.44.3+ остеоциты

1.44.4- остеогенные клетки

1.44.5- все ответы верны

- 1.45Остеокласты продуцируют:

1.45.1+ протоны

1.45.2+ кислую фосфатазу

1.45.3- щелочную фосфатазу

1.45.4+ коллагеназу

- 1.46Костная изоформа кислой фосфатазы:

1.46.1- маркер функциональной активности остеобластов

1.46.2+ маркер функциональной активности остеокластов

1.46.3-

1.46.4+ отражает процесс резорбции костной ткани

1.46.5- все ответы верны

- 1.47В фазу резорбции:

1.47.1- остеокласты разрушают минеральную фазу

1.47.2- остеокласты разрушают органические вещества

1.47.3- образуются лакуны (пустоты)

1.47.4- компоненты костного матрикса разрушаются коллагеназами

1.47.5+ все ответы верны

- 1.48В фазу резорбции:

1.48.1+ остеокласты продуцируют протоны

1.48.2+ гидроксиапатит подвергается кислотному растворению

1.48.3- остеокласты продуцируют щелочную фосфатазу

1.48.4+ остеокласты продуцируют коллагеназу

- 1.49В фазе резорбции участвуют:

1.49.1+ остеокласты

1.49.2- остеобласты

1.49.3- остеоциты

1.49.4- остеогенные клетки

1.49.5- все ответы верны

- 1.50Резорбция кости — это процесс удаления:

1.50.1- минерального и органического матрикса одновременно

1.50.2- только минерального матрикса

1.50.3- только органического матрикса

1.50.4+ сначала минерального матрикса, затем органического

- 1.51В фазу реверсии:

1.51.1+ остеокласты погибают путем апоптоза

1.51.2- остеобласты погибают путем апоптоза

1.51.3+ остеогенные клетки трансформируются в остеобласты

1.51.4- остеогенные клетки трансформируются в остеоциты

- 1.52В фазе реверсии участвуют:

1.52.1- остеокласты

1.52.2+ остеобласты

1.52.3- остеоциты

1.52.4+ остеогенные клетки

1.52.5- все ответы верны

- 1.53Остеобласты продуцируют:

1.53.1- протоны

1.53.2- кислую фосфатазу

1.53.3+ щелочную фосфатазу

1.53.4- коллагеназу

- 1.54В фазу формирования:

1.54.1+ остеобласты формируют органические компоненты

1.54.2- остеоциты формируют остеоид

1.54.3+ 30—40 дней формируется матрица — остеоид

1.54.4+ 100 дней идет минерализация

1.54.5- все ответы верны

- 1.55В фазе формирования участвуют:

1.55.1- остеокласты

1.55.2+ остеобласты

1.55.3- остеоциты

1.55.4+ остеогенные клетки

1.55.5- все ответы верны

- 1.56Фаза покоя:

1.56.1+ начинается с трансформации остеобластов в остеоциты

1.56.2- начинается с трансформации остеокластов в остеобласты

1.56.3- продолжается более 10 лет

1.56.4+ продолжается от 1 до 10 лет

1.56.5- все ответы верны

- 1.57Длительность фазы покоя зависит:

1.57.1- от нагрузки на костную ткань

1.57.2- от возраста

1.57.3- от гормонального фона

1.57.4+ все ответы верны

- 1.58В фазе покоя активны:

1.58.1- остеокласты

1.58.2- остеобласты

1.58.3+ остеоциты

1.58.4- остеогенные клетки

1.58.5- все ответы верны

- 1.59В катаболизме коллагена участвует:

1.59.1- эластаза

1.59.2- пролилгидроксилаза

1.59.3- лизилгидроксилаза

1.59.4+ коллагеназа

1.59.5- все ответы верны

- 1.60Лабораторные маркеры формирования костной ткани:

1.60.1+ N-терминальный пропептид проколлагена I типа в крови

1.60.2+ C-терминальный пропептид проколлагена I типа в крови

1.60.3- C-терминальный телопептид коллагена I типа в крови (β-CrossLaps)

1.60.4- пиридинолин и дезоксипиридинолин в моче

1.60.5- гидроксипролин в моче

- 1.61Лабораторные маркеры резорбции костной ткани:

1.61.1- N-терминальный пропептид проколлагена I типа в крови

1.61.2- C-терминальный пропептид проколлагена I типа в крови

1.61.3+ C-терминальный телопептид коллагена I типа в крови (β-CrossLaps)

1.61.4+ пиридинолин и дезоксипиридинолин в моче

1.61.5+ гидроксипролин в моче

- 1.62Костная изоформа щелочной фосфатазы при оценке ремоделирования:

1.62.1+ маркер функциональной активности остеобластов

1.62.2- маркер функциональной активности остеокластов

1.62.3+ отражает процесс формирования костной ткани

1.62.4- отражает процесс резорбции костной ткани/answer>

- 1.63Положительный костный баланс наблюдается:

1.63.1+ при росте костей у детей

1.63.2- у взрослых до 40—50 лет

1.63.3- после 50 лет

1.63.4+ у взрослых до 20—25 лет

- 1.64Костный отрицательный баланс наблюдается:

1.64.1- при росте костей у детей

1.64.2- у взрослых до 40—50 лет

1.64.3+ после 50 лет

1.64.4- у взрослых до 20—25 лет

- 1.65Костный нейтральный баланс наблюдается:

1.65.1- при росте костей у детей

1.65.2+ у взрослых до 40—50 лет

1.65.3- после 50 лет

1.65.4- у взрослых до 20—25 лет

- 1.66Факторы, способствующие положительному костному балансу:

1.66.1- физические нагрузки

1.66.2- половые гормоны

1.66.3- паратгормон

1.66.4- кальцитриол

1.66.5+ все ответы верны

- 1.67Факторы, способствующие отрицательному костному балансу:

1.67.1- физические нагрузки

1.67.2- половые гормоны

1.67.3+ гиподинамия

1.67.4+ глюкокортикоиды

1.67.5- все ответы верны

- 1.68Костный баланс зависит от:

1.68.1- скорости резорбции костной ткани

1.68.2- скорости формирования костной ткани

1.68.3- количества и активности остеокластов

1.68.4- количества и активности остеобластов

1.68.5+ все ответы верны

- 1.69Остеопороз:

1.69.1+ системное заболевание костной ткани

1.69.2+ характеризуется сниженной минеральной плотностью костной ткани

1.69.3+ повышает риск переломов костей

1.69.4- характеризуется недостаточной минерализацией остеоида

1.69.5- проявляется деформациями костей

 

- 1.70Остеомаляция:

1.70.1+ системное заболевание костной ткани

1.70.2- характеризуется избыточной минерализацией остеоида

1.70.3- повышает риск переломов костей

1.70.4+ характеризуется недостаточной минерализацией остеоида

1.70.5+ проявляется деформациями костей

- 1.71Причины остеомаляции:

1.71.1- нарушение образования активной формы витамина D

1.71.2- гиповитаминоз D

1.71.3- снижение всасывания кальция в кишечнике

1.71.4- уменьшение числа рецепторов к кальцитриолу

1.71.5+ все ответы верны

- 1.72Функциональную активность остеобластов регулируют:

1.72.1+ паратгормон

1.72.2+ кальцитриол

1.72.3- кальцитонин

1.72.4+ глюкокортикоиды

1.72.5- все ответы верны

- 1.73Глюкокортикоиды:

1.73.1+ подавляют репликацию ДНК в остеогенных клетках

1.73.2+ подавляют экспрессию генов в остеобластах

1.73.3- подавляют репликацию ДНК в остеокластах

1.73.4+ подавляют экспрессию генов в остеокластах

1.73.5- все ответы верны

- 1.74Кальцитонин — гормон:

1.74.1+ пептидной природы

1.74.2- стероидной природы

1.74.3- производное циклопентанпергидрофенантрена

1.74.4- производное аминокислот

- 1.75Кальцитонин:

1.75.1+ угнетает мобилизацию кальция и фосфора из костной ткани

1.75.2- повышает активность остеокластов

1.75.3- снижает активность остеобластов

1.75.4- все ответы верны

- 1.76Кальцитонин:

1.76.1- стимулируется гиперкальциемией

1.76.2- уменьшается при понижении концентрации ионов кальция в крови

1.76.3- антагонист паратгормона

1.76.4- ингибирует высвобождение ионов кальция из кости

1.76.5+ все ответы верны

- 1.77Кальцитонин:

1.77.1- гиперкальциемический гормон

1.77.2+ гипокальциемический гормон

1.77.3- гиперфосфатемический гормон

1.77.4+ гипофосфатемический гормон

- 1.78Кальцитриол — гормон:

1.78.1- пептидной природы

1.78.2+ стероидной природы

1.78.3+ производное циклопентанпергидрофенантрена

1.78.4- производное аминокислот

- 1.79Кальцитриол:

1.79.1+ гиперкальциемический гормон

1.79.2- гипокальциемический гормон

1.79.3+ гиперфосфатемический гормон

1.79.4- гипофосфатемический гормон

1.79.5+ активная форма витамина D

- 1.80Кальцитриол:

1.80.1+ усиливает всасывание кальция и фосфора в кишечнике

1.80.2+ усиливает высвобождение кальция и фосфора из костной ткани

1.80.3- уменьшает всасывание кальция и фосфора в кишечнике

1.80.4- уменьшает высвобождение кальция и фосфора из костной ткани

- 1.81Паратгормон — гормон:

1.81.1+ пептидной природы

1.81.2- стероидной природы

1.81.3- производное циклопентанпергидрофенантрена

1.81.4- производное аминокислот

- 1.82Паратгормон — гормон:

1.82.1- гипокальциемический

1.82.2+ гиперкальциемический

1.82.3+ гипофосфатемический

1.82.4- гиперфосфатемический

- 1.83Паратгормон:

1.83.1+ в почках увеличивает реабсорбцию кальция

1.83.2- в почках увеличивает реабсорбцию фосфора

1.83.3+ в почках уменьшает реабсорбцию фосфора

1.83.4+ в костной ткани активирует остеокласты

1.83.5- в костной ткани угнетает остеокласты

- 1.84Паратгормон — в костной ткани:

1.84.1- активирует остеобласты

1.84.2+ угнетает остеобласты

1.84.3+ угнетает остеоциты

1.84.4- активирует остеоциты

1.84.5- угнетает остеокласты

- 1.85Органами — мишенями для паратгормона являются:

1.85.1+ кости

1.85.2+ почки

1.85.3+ кишечник

1.85.4- сердце

1.85.5- все ответы верны

- 1.86Уровень ионов кальция и фосфора в крови зависит от функциональной активности:

1.86.1+ костной ткани

1.86.2+ кишечника

1.86.3+ почек

1.86.4- легких

1.86.5- все ответы верны

- 1.87При гипокальциемии увеличивается:

1.87.1+ секреция паратгормона

1.87.2+ образование кальцитриола в почках

1.87.3+ резорбция кости

1.87.4- секреция кальцитонина

1.87.5- все ответы верны

- 1.88Причины гиперкальциемии:

1.88.1+ гиперпаратиреоз

1.88.2+ гипервитаминоз D

1.88.3- гиповитаминоз D

1.88.4- гипопаратиреоз

1.88.5- все ответы верны

- 1.89При гиперкальциемии увеличивается:

1.89.1- секреция паратгормона

1.89.2- образование кальцитриола в почках

1.89.3- резорбция кости

1.89.4+ секреция кальцитонина

1.89.5- все ответы верны

- 1.90Причины гипокальциемии:

1.90.1- гиперпаратиреоз

1.90.2- гипервитаминоз D

1.90.3+ гиповитаминоз D

1.90.4+ гипопаратиреоз

1.90.5- все ответы верны

- 1.91Соединительная ткань — это:

1.91.1+ межклеточный матрикс вместе с клетками разных типов — фибробластами, остеобластами, остеоцитами, хондробластами и другими

1.91.2+ комплекс связанных между собой макромолекул

1.91.3- межклеточный матрикс вместе с клетками только одного типа

1.91.4- комплекс не связанных между собой макромолекул

1.91.5- нет правильного ответа

- 1.92Функции межклеточного матрикса соединительной ткани:

1.92.1- образует «каркас» органов и тканей

1.92.2- является универсальным «биологическим» клеемanswer>

1.92.3- участвует в регуляции водно-солевого обмена

1.92.4- интегрирует клетки соединительной ткани

1.92.5+ все ответы верны

- 1.93Основные компоненты межклеточного матрикса:

1.93.1- коллаген и эластин

1.93.2- гликозаминогликаны

1.93.3- протеогликаны

1.93.4+ все ответы верны

- 1.94Коллаген — это:

1.94.1+ основной структурный белок межклеточного матрикса соединительной ткани

1.94.2+ фибриллярный белок

1.94.3+ полиморфный белок

1.94.4- сложный комплекс не связанных между собой макромолекул

1.94.5- все ответы верны

- 1.95Наибольшее содержание коллагена I типа характерно для соединительной ткани:

1.95.1- кожи

1.95.2+ костей

1.95.3- артерий

1.95.4- хрящей

1.95.5- печени

- 1.96Разные типы коллагена отличаются друг от друга:

1.96.1+ первичной структурой пептидных цепей

1.96.2- вторичной структурой пептидных цепей

1.96.3+ функциями, выполняемыми в организме

1.96.4+ локализацией в органах и тканях

1.96.5- все ответы верны

- 1.97Посттрансляционными превращениями при синтезе коллагена являются:

1.97.1- декарбоксилирование пролина и лизина

1.97.2+ гидроксилирование пролина и лизина

1.97.3- метилирование пролина и лизина

1.97.4+ гликозилирование гидроксилизина

1.97.5- все ответы верны

- 1.98Посттрансляционными превращениями при синтезе коллагена являются:

1.98.1- гидроксилирование пролина и лизина

1.98.2- ограниченный протеолиз

1.98.3- отщепление N- и C-концевых пропептидов проколлагена

1.98.4- образование тройной спирали тропоколлагена

1.98.5+ все ответы верны

- 1.99Полипептидные цепи коллагена синтезируются:

1.99.1+ на полирибосомах, связанных с мембранами эндоплазматического ретикулума

1.99.2- на свободных рибосомах

1.99.3+ в виде более длинных препро-α-цепей, чем зрелые цепи

1.99.4- в виде более коротких препро-α-цепей, чем зрелые цепи

1.99.5- все ответы верны

- 1.100Гидроксилирование пролина и лизина:

1.100.1+ начинается в процессе трансляции мРНК коллагена на рибосомах

1.100.2- начинается в процессе транскрипции гена коллагена

1.100.3+ продолжается в процессе синтеза полипептидной цепи коллагена

1.100.4+ завершается после образования тройной спирали тропоколлагена

1.100.5- все ответы верны

- 1.101Реакции гидроксилирования пролина и лизина катализируют ферменты:

1.101.1+ оксидоредуктазы

1.101.2- трансферазы

1.101.3- изомеразы

1.101.4- лигазы

1.101.5- лиазы

- 1.102Реакции гидроксилирования пролина и лизина катализируют ферменты:

1.102.1+ амилазы

1.102.2- протеинкиназы

1.102.3+ пролил-4-гидроксилаза

1.102.4+ лизил-5-гидроксилаза

1.102.5- щелочная фосфатаза

- 1.103Необходимыми компонентами реакции гидроксилирования пролина и лизина являются:

1.103.1- глюкоза

1.103.2+ кислород

1.103.3+ витамин С

1.103.4- витамин А

1.103.5- все ответы верны

 

 

- 1.104Гидроксилазы пролина и лизина содержат в активном центре ион:

1.104.1+ Fe(II)

1.104.2- Fe(III)

1.104.3- Cu(II)

1.104.4- Cu(I)

1.104.5- все ответы верны

- 1.105В реакции гидроксилирования пролина и лизина для сохранения иона железа в ферроформе необходимы:

1.105.1- восстанавливающий агент

1.105.2- кофермент гидроксилаз

1.105.3+ окисляющий агент

1.105.4+ кофермент аминотрансфераз

1.105.5+ все ответы верны

- 1.106В реакции гидроксилирования пролина и лизина для сохранения атома железа в ферроформе необходим витамин:

1.106.1- A

1.106.2- B1

1.106.3+ C

1.106.4- E

1.106.5- D

- 1.107В реакции гидроксилирования пролина и лизина для сохранения атома железа в ферроформе необходим витамин:

1.107.1- ретинол

1.107.2- тиамин

1.107.3+ аскорбиновая кислота

1.107.4- токоферол

1.107.5- холекальциферол

- 1.108Гидроксилирование пролина необходимо для образования

1.108.1+ водородных связей между α-спиралями коллагена

1.108.2- дисульфидных связей между α-спиралями коллагена

1.108.3- гидрофобных взаимодействий между α-спиралями коллагена

1.108.4- пиридиновых связей между фибриллами в волокне коллагена

1.108.5- все ответы верны

- 1.109Гидроксилирование лизина необходимо для:

1.109.1- водородных связей между α-спиралями коллагена

1.109.2- дисульфидных связей между α-спиралями коллагена

1.109.3- гидрофобных взаимодействий между α-спиралями коллагена

1.109.4+ пиридиновых связей между фибриллами в волокне коллагена

1.109.5- все ответы верны

- 1.110Недостаточное гидроксилирование остатков лизина и пролина:

1.110.1+ повышает чувствительность коллагена к действию коллагеназы

1.110.2+ повышает чувствительность коллагена к действию неспецифических протеаз

1.110.3- понижает чувствительность коллагена к действию неспецифических протеаз

1.110.4- понижает чувствительность коллагена к действию коллагеназы

- 1.111При цинге:

1.111.1- нарушается гидроксилирование пролина

1.111.2+ нарушается гидроксилирование лизина

1.111.3+ образуются менее прочные и стабильные коллагеновые волокна

1.111.4- образуются более прочные и стабильные коллагеновые волокна

1.111.5+ нарушается образование волокна коллагена из фибрилл

- 1.112Цинга — заболевание:

1.112.1- вызванное недостатком витамина A

1.112.2+ вызванное недостатком витамина C

1.112.3+ проявляется точечными подкожными кровоизлияниями

1.112.4+ проявляется кровоточивостью десен

1.112.5- проявляется переломами костей

1.112.6- все ответы верны

- 1.113Структурной единицей коллагеновых фибрилл являются:

1.113.1- концевые пропептиды проколлагена

1.113.2- α-цепи коллагена

1.113.3- молекулы проколлагена

1.113.4- молекулы препро-α-цепей коллагена

1.113.5+ молекулы тропоколлагена

- 1.114Структурная организация коллагеновых фибрилл:

1.114.1- перпендикулярно ориентированные молекулы тропоколлагена

1.114.2+ параллельные, сдвинутые на ¼ относительно друг друга молекулы тропоколлагена

1.114.3- беспорядочно расположенные молекулы тропоколлагена

1.114.4- в один ряд расположенные молекулы проколлагена

1.114.5- все варианты верны

- 1.115Количество поперечных связей в фибриллах коллагена:

1.115.1+ зависит от разновидности соединительной ткани

1.115.2+ зависит от возраста соединительной ткани

1.115.3- с возрастом человека уменьшается

1.115.4+ с возрастом человека увеличивается

- 1.116Тканевая коллагеназа синтезируется:

1.116.1+ остеокластами

1.116.2+ фибробластами

1.116.3+ макрофагами

1.116.4- остеоцитами

1.116.5- остеобластами

- 1.117Аминокислота, по экскреции которой с мочой судят о скорости распада коллагена:

1.117.1- пролин

1.117.2- цистеин

1.117.3- глицин

1.117.4- лизин

1.117.5+ гидроксипролин

- 1.118Аминокислота, образующаяся только при распаде коллагена:

1.118.1- пролин

1.118.2- цистеин

1.118.3- глицин

1.118.4- лизин

1.118.5+ гидроксипролин

- 1.119Синтез коллагена регулируется:

1.119.1+ кальцитриолом

1.119.2+ глюкокортикоидами

1.119.3+ половыми гормонами

1.119.4- глюкагоном

1.119.5- адреналином

- 1.120Глюкокортикоиды тормозят синтез коллагена:

1.120.1+ путем снижения синтеза мРНК проколлагена

1.120.2- путем повышения синтеза мРНК проколлагена

1.120.3+ ингибированием активности ферментов пролил- и лизилгидроксилазы

1.120.4- активированием активности ферментов пролил- и лизилгидроксилазы

- 1.121Основной белок эластических волокон:

1.121.1+ эластин

1.121.2- коллаген

1.121.3- тропоколлаген

1.121.4- фибронектин

1.121.5- остеонектин

- 1.122Эластин, находящийся в межклеточном веществе тканей кожи, связках, обеспечивает:

1.122.1+ высокую прочность на разрыв

1.122.2+ эластичность

1.122.3- твердость

1.122.4- все ответы верны

- 1.123Эластичность кожи, стенок кровеносных сосудов, связок обеспечивается:

1.123.1+ особенностями строения эластина

1.123.2- особенностями строения коллагена

1.123.3+ десмозиновыми сшивками в волокнах эластина

1.123.4- пиридиновыми сшивками в волокнах коллагена

1.123.5- все ответы верны

- 1.124Прочность соединительной ткани кожи, стенок кровеносных сосудов, связок обеспечивается:

1.124.1- особенностями строения эластина

1.124.2- особенностями строения коллагена

1.124.3- десмозиновыми сшивками в волокнах эластина

1.124.4- пиридиновыми сшивками в волокнах коллагена

1.124.5+ все ответы верны

- 1.125В составе эластина преобладают аминокислоты с боковым радикалом:

1.125.1+ неполярным

1.125.2- полярным заряженным

1.125.3- полярным незаряженным

- 1.126В составе эластина отсутствует аминокислота:

1.126.1+ гидроксилизин

1.126.2- гидроксипролин

1.126.3- пролин

1.126.4- лизин

1.126.5- глицин

- 1.127Гидрофобные радикалы аминокислотных остатков в составе эластина препятствуют:

1.127.1+ созданию стабильной глобулы

1.127.2+ полипептидным цепям формировать регулярную вторичную структуру

1.127.3+ полипептидным цепям формировать регулярную третичную структуру

1.127.4- полипептидным цепям формировать нерегулярную вторичную структуру

1.127.5- полипептидным цепям формировать нерегулярную третичную структуру

- 1.128Гидрофобные радикалы аминокислотных остатков в составе эластина не препятствуют:

1.128.1- созданию стабильной глобулы

1.128.2- полипептидным цепям формировать регулярную вторичную структуру

1.128.3- полипептидным цепям формировать регулярную третичную структуру

1.128.4+ полипептидным цепям формировать нерегулярную вторичную структуру

1.128.5+ полипептидным цепям формировать нерегулярную третичную структуру

- 1.129Внеклеточная форма эластина характеризуется:

1.129.1+ нерастворимостью

1.129.2+ высокой стабильностью

1.129.3+ очень низкой скоростью обмена

1.129.4- высокой скоростью обмена

1.129.5- низким пределом прочности

- 1.130В катаболизме эластина участвует:

1.130.1+ эластаза нейтрофилов

1.130.2- тканевая коллагеназа

1.130.3- лизилоксидаза

1.130.4- пролилгидроксилаза

1.130.5- лизилгидроксилаза

- 1.131Линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды:

1.131.1+ гликозаминогликаны

1.131.2- протеогликаны

1.131.3- гликопротеины

1.131.4- фибронектин

1.131.5- остеонектин

- 1.132Гликозаминогликаны представляют собой:

1.132.1+ длинные неразветвленные цепи гетерополисахаридов

1.132.2- короткие неразветвленные цепи гетеродисахаридов

1.132.3- длинные разветвленные цепи гетерополисахаридов

1.132.4- длинные разветвленные цепи гомополисахаридов

1.132.5- короткие разветвленные цепи гетерополисахаридов

 

 

- 1.133Гликозаминогликаны и протеогликаны:

1.133.1- специфически взаимодействуют с коллагеном

1.133.2- являются полианионами

1.133.3- играют роль молекулярного сита в межклеточном матриксе

1.133.4- участвуют в формировании тургора различных тканей

1.133.5+ все ответы верны

- 1.134Гликозаминогликаны и протеогликаны:

1.134.1- являются обязательными компонентами межклеточного матрикса

1.134.2- играют роль в межклеточных взаимодействиях

1.134.3- играют роль в формировании и поддержании формы клеток и органов

1.134.4- участвуют в образовании каркаса при формировании тканей

1.134.5+ все ответы верны

- 1.135Гликозаминогликаны и протеогликаны:

1.135.1- присоединяют большое количество катионов

1.135.2- являются полианионами

1.135.3- препятствуют распространению патогенных микроорганизмов

1.135.4- участвуют в формировании тургора различных тканей

1.135.5+ все ответы верны

- 1.136Одним из компонентов, входящих в состав дисахаридных единиц гликозаминогликанов, является:

1.136.1+ ацетилированый аминосахар

1.136.2- фруктоза

1.136.3- сахароза

1.136.4- гепарансульфат

1.136.5+ производное аминосахара

- 1.137Все гликозаминогликаны, кроме гиалуроновой кислоты, содержат:

1.137.1- аминогруппу

1.137.2+ сульфатные группы

1.137.3- гидроксильную группу

1.137.4- ацетильную группу

1.137.5- все ответы верны

- 1.138Сульфатирование углеводной части гликозаминогликанов происходит с помощью ферментов:

1.138.1- аминотрансфераз

1.138.2+ сульфотрансфераз

1.138.3- гидроксилаз

1.138.4- декарбоксилаз

1.138.5- сукцинаттиокиназ

- 1.139Реакции синтеза гликозаминогликанов катализируют ферменты семейства:

1.139.1- гидролаз

1.139.2+ трансфераз

1.139.3- изомераз

1.139.4- оксидаз

1.139.5- синтетаз

- 1.140Донором сульфатной группы хондроитинсульфатов выступает:

1.140.1+ ФАФС

1.140.2- УДФ-глюкуроновая кислота

1.140.3- серная кислота

1.140.4- сернистая кислота

1.140.5- нет правильного ответа

- 1.141На синтез гликозаминогликанов влияют гормоны:

1.141.1- половые гормоны

1.141.2- глюкокортикоиды

1.141.3- инсулин

1.141.4- глюкагон

1.141.5+ все ответы верны

- 1.142Мукополисахаридозы — заболевания, характеризующиеся:

1.142.1+ избыточным накоплением гликозаминогликанов в тканях

1.142.2- недостаточным синтезом гликозаминогликанов в тканях

1.142.3+ деформацией скелета и увеличением органов

1.142.4+ поражениями сосудов

1.142.5- увеличением продолжительности жизни

- 1.143Специализированные белки межклеточного матрикса:

1.143.1+ обладают адгезивными свойствами

1.143.2+ подавляют адгезию клеток

1.143.3- являются структурными компонентами

1.143.4- снижают пролиферацию эмбриональных клеток

1.143.5- все ответы верны

- 1.144Фибронектин:

1.144.1- способствует адгезии

1.144.2- стимулирует пролиферацию эмбриональных клеток

1.144.3- контролирует дифференцировку и поддержание цитоскелета клеток

1.144.4- участвует в воспалительных и репаративных процессах

1.144.5+ все ответы верны

- 1.145Органические вещества костного матрикса представлены:

1.145.1+ белками

1.145.2+ липидами

1.145.3+ протеогликанами

1.145.4- углеводами

1.145.5- все ответы верны

- 1.146Основной белок костной ткани:

1.146.1+ коллаген

1.146.2- фибронектин

1.146.3- фибромодулин

1.146.4- остеонектин

1.146.5- тромбоспондин

- 1.147В матриксе костей присутствуют белки:

1.147.1+ остеонектин

1.147.2+ остеокальцин

1.147.3+ морфогенетические белки кости (BMP)

1.147.4- тромбоспондин

1.147.5- фибронектин

- 1.148Углеводная часть протеогликанов костного матрикса представлена:

1.148.1+ дерматансульфатом

1.148.2+ кератансульфатом

1.148.3- хондроитинсульфатом

1.148.4- гепарансульфатом

1.148.5- гепарином

- 1.149Гликопротеин остеонектин:

1.149.1+ имеет высокое сродство к коллагену I типа

1.149.2+ имеет высокое сродство к гидроксиапатиту

1.149.3+ не имеет сродства к эластину

1.149.4- нет правильного ответа

- 1.150Определяющий фактор минерализации костной ткани:

1.150.1+ взаимное расположение молекул тропоколлагена со смещением на ¼ длины

1.150.2- взаимное расположение молекул тропоколлагена со смещением на 1/6 длины

1.150.3- параллельное расположение молекул тропоколлагена

1.150.4- хаотичное расположение молекул тропоколлагена

1.150.5- нет правильного ответа

- 1.151Промежутки между молекулами тропоколлагена:

1.151.1+ центры минерализации кости

1.151.2+ центры, где откладывается фосфат кальция

1.151.3- остаются свободными

1.151.4- заполняются рыхлой соединительной тканью

1.151.5- нет правильного ответа

- 1.152Остеобласты контролируют минерализацию костной ткани посредством:

1.152.1+ регуляции транспорта ионов кальция через свои мембраны

1.152.2+ регуляции транспорта ионов фосфора через свои мембраны

1.152.3+ щелочной фосфатазы

1.152.4- кислой фосфатазы

1.152.5- все ответы верны

- 1.153Щелочная фосфатаза:

1.153.1+ содержится в остеобластах

1.153.2- содержится в остеокластах

1.153.3+ высвобождает неорганический фосфат из органических фосфорсодержащих соединений

1.153.4- высвобождает ионы кальция из кальцийсодержащих веществ

- 1.154В костной ткани:

1.154.1+ высокая степень минерализации

1.154.2- низкая степень минерализации





Рекомендуемые страницы:


Поиск по сайту

©2015-2019 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Дата создания страницы: 2016-08-20 Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных

Обратная связь

ТОП 5 активных страниц!