Конкретные цели и задачи.




МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

ПО ПРОВЕДЕНИЮ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫСТУДЕНТОВ

 

Модуль I. Строение, функции белков и ферментов. Витамины.

учебной дисциплины (модуля) «Биохимия»

для специальности Лечебное дело

 

курс II семестр 3

    Составитель: Артюкова О.А., к.б.н., доцент Рецензент: Лемешко Т.Н., к.б.н., доцент  

 

Владивосток – 2016 г.

Практическое занятие № 1

Тема: « Уровни структурной организации белков. Классификация белков»

Мотивация: Основные вопросы темы необходимы для понимания проблем практической и теоретической медицины: протеинопатии как следствие врожденных нарушений структуры и функций белков (гемоглобинопатии, талассемии, ферментопатии); влияние негативных факторов загрязнения окружающей среды на структуру и функции белков (экологические аспекты); значение методов выделения и очистки белков для разработки способов по­лучения белковых препаратов из природных источников и примене­ние их в профилактике и лечении заболеваний (g-глобу­лины, ферменты, интерфероны), в функционировании аппарата “искус­ственная почка” (гемодиализ); использование белков в качестве антидотов при пероральном отравлении солями тяжелых металлов; определение концентрации белков в тканях и биологических жидкостях с целью диагностики и контроля лечения заболеваний.

Общая цель: уметь применять знания о структурном и функци­о­нальном многообразии белков для объяснения основных закономер­ностей биологического функционирования белков; причин и следствий изменения белкового состава организма в онтогенезе и при болезнях, природы молекулярных болезней. Применять знания о свойствах белков для их определения и идентификации в биологических жидкостях (кровь, моча). Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые в последующем для изучения вопросов клинической направленности.

Конкретные цели и задачи.

В результате изучения темы студенты должны:

- знать уровни структурной организации белков; значение первичной структуры белков; механизм формирования в белках активного центра и его специфическое взаимодействие с лигандом; причины и следствия денатурации белков (факторы, вызывающие денатурацию); использование денатурирующих факторов в медицине (антисептики и др.)

- уметь использовать знания о структуре и функциях белков для понимания механизмов развития первичных и вторичных протеинопатий. Уметь использовать знания о конформационной лабильности белков для понимания их структурно-функциональной неустойчивости и склонности к денатурации, объяснять применение денатурирующих агентов в качестве антисептиков и средств стерлизации. Уметь объяснять механизмы лечебного действия некоторых лекарств – лигандов белков.

- владеть медико-функциональным понятийным аппаратом (терминами): протеины, протеиды, лиганды, простетическая группа, протеинопатия, гемоглобинопатия, серповидно-клеточная анемия, нативность белка, протеомика.

Контрольные вопросы:

1. Строение и функции белков. Классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот.

2. Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные.

3. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, надвторичная, третичная и четвертичная структуры, домены, субдомены, надмолекулярные структуры. Связи, поддерживающие структуры белка: дисульфидные, ионные, водородные, гидрофобные. Взаимосвязь структуры и функции.

4. Денатурация и ренатурация.

5. Функции белков: структурная, каталитическая, транспортная, рецепторная, регуляторная, защитная, сократительная.

6. Свойства простых белков. Гистоны, альбумины. Структурные белки: тубулины, кератины, коллаген, эластин. Сложные белки, классификация. Миоглобин и гемоглобин.

7. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата.

8. Роль протеомики в оценке патологических состояний

Задания для самостоятельной работы студентов:

Разделы и темы для самостоятельного изучения Виды и содержание самостоятельной работы
Роль протеомики в оценке патологических состояний. для овладения знаниями: 1. Составить таблицу «Методы фракционирования и очистки белков»
Сложные белки, классификация для овладения знаниями: 1. Составить таблицу «Классификация сложных белков»
Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, надвторичная, третичная и четвертичная структуры, домены, субдомены, надмолекулярные структуры. Связи, поддерживающие структуры белка: дисульфидные, ионные, водородные, гидрофобные. Взаимосвязь структуры и функции. Денатурация и ренатурация. для овладения знаниями: 1. Конспектирование первоисточников и другой учебной литературы; проработка учебного материала (по конспектам лекций, учебной и научной литературе). – для закрепления и систематизации знаний: 2. Работа с тестами для самопроверки. 3.Создание глоссария по теме.
Функции белков: структурная, каталитическая, транспортная, рецепторная, регуляторная, защитная, сократительная. войства простых белков. Гистоны, альбумины. Структурные белки: тубулины, кератины, коллаген, эластин. Миоглобин и гемоглобин. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата. для овладения знаниями: 1.Конспектирование первоисточников и другой учебной литературы; проработка учебного материала (по конспектам лекций, учебной и научной литературе). – для закрепления и систематизации знаний: 2. Работа с тестами для самопроверки. 3. Создание глоссария по теме.  
Роль протеомики в оценке патологических состояний. для формирования умений: написание рефератов (эссе).

Заполнить таблицы (использовать материалы учебника, лекции)

«Методы фракционирования и очистки белков»

 

Метод Принцип действия Применение в медицине
Диализ    
Высаливание    
Электрофорез    
Хроматография    

 

«Классификация сложных белков»

 

Класс сложных белков Простетическая группа Биологическая функция
     
     

Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):

1. Установите соответствие

а. Первичная структура

б. Вторичная структура

в. Третичная структура

1) стабилизируется водородными связями между атомами пептидного остова

2) в ее формировании принимают участие гидрофобные взаимодействия радикалов

3) фиксируется ковалентными связями между аминокислотами

2. Выберите правильный ответ. В изоэлектрической точке белок:

а) имеет наименьшую растворимость б) обладает наибольшей степенью ионизации

в) является катионом г) является анионом

д) денатурирован

3. Выберите правильный ответ. Пептид, плохо растворимый в воде:

а) Глу-Цис-Лиз б) Гли-Асп-Фен
в) Арг-Сер-Про г) Мет-Ала-Лей

4. Выберите правильный ответ. Пептид, лучше других растворимый в воде (рН 7,0):

а) Асп-Тре-Лиз б) Асп-Мет-Фен
в) Про-Сер-Ала г) Цис-Гли-Три

5. Выберите правильный ответ. Незаменимыми аминокислотами являются:

а) лиз, три, фен б) сер, гли, гис

в) асп, ала, тре г) про, оксипро, арг

6. Выберите правильный ответ. Препятствует образованию α-спирали аминокислота

а) аланин б) серин

в) валин г) пролин

7. Выберите один неправильный ответ. Гидрофобные радикалы аминокислот чаще всего располагаются:

а) внутри глобулярных цитозольных белков

б) в местах контактов протомеров олигомерных белков

в) на поверхности цитозольных белков

г) на поверхности интегральных мембранных белков

8. Выберите правильный ответ. Вторичная структура природных белков представлена:

а) только α – спиралью б) только ß - структурой

в) аморфными участками, α-спиралями, ß-структурами г) α-спираль и ß-структура

9. Установите соответствие:

А. Первичная структура

Б. Вторичная структура

В. Третичная структура

Г. Супервторичная структур

Д. Четвертичная структура

1) порядок чередования аминокислот, соединенных пептидной связью

2) пространственная структура, образованная водородными связями, возникающими между атомами пептидного остова
3) специфический порядок чередования вторичных структур

10. Выберите одно наиболее полное утверждение. Простетическая группа - это:

а) неорганическая часть белка

б) органическая часть белка

в) присоединенное к белку лекарственное вещество

г) лиганд, присоединяемый к белку при функционировании

д) небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка

11. Выберите правильный ответ. В процессе функционирования белковые молекулы:

а) сохраняют жестко фиксированную пространственную конформацию

б) происходит существенное изменение пространственной структуры

в) претерпевают небольшие конформационные изменения

12. Выберите правильный ответ. При денатурации белка не происходит:

а) нарушения четвертичной структуры

б) нарушения третичной структуры

в) нарушения вторичной структуры

г) гидролиза пептидных связей

д) диссоциации протомеров

13. Выберите правильный ответ. Коллаген – единственный белок, в состав которого входит

а) орнитин б) аргинин в) изолейцин г) 5-окситриптофан д) оксипролин

14. Установите соответствие:

1) мономерный белок А. Миоглобин

2) гемопротеин Б. Гемоглобин

3) олигомерный белок В. Оба

4) альбумин Г. Ни один

15. Выберите один неправильный ответ. В HbS (серповидно-клеточная анемия):

а) на поверхности находится гидрофобная аминокислота

б) нарушения затрагивают α-цепи гемоглобина

в) образуется участок, склонный к агрегации
г) содержится 4 гема

16. Выберите правильный ответ. Наибольшие изменения в структуре и свойствах гемоглобина произойдут при мутации, связанной со следующей заменой аминокислот:

а) глутаминовая кислота – аспарагин

б) глутаминовая кислота – лизин

в) глутаминовая кислота – аргинин

г) глутаминовая кислота – валин

17. Выберите правильный ответ. Следствием нарушения первичной структуры гемоглобина является:

а) железодефицитная анемия б) метгемоглобинемия

в) гипопротеинемия г) серповидно-клеточная анемия

18. Выберите правильный ответ. Первичные протеинопатии возникают в следствии

а) гемодиализа

б) дефицита незаменимых аминокислот

в) действия денатурирующих факторов

г) мутаций в ДНК

19. Выберите правильные ответы. Белки шапероны:

а) защищают синтезированные белки от агрегации

б) принимают участие в ренативации белка

в) катализируют процесс образования дисульфидных связей

г) участвуют в образовании пептидных связей

д) вызывают диссоциацию субъединиц

20. Выберите правильный ответ. Протеинурия – это

а) появление аномальных белков в организме

б) изменение конформации белковой молекулы

в) повышение белка в плазме крови

г) наличие белка в моче

 

Литература:

а) обязательная

1. Биологическая химия: Учебник/Е.С, Северин, Т.Л. Алейникова и др.- М.: ООО

«Медицинское информационное агентство», 2008. - 368 с.

2. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. - М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2003 – 784 с.

3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, 3 изд. - М.: «ГЭОТАР», 2005 – 441 с.

4. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2008 – 384 с.

5. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2011 – 624 с.

6. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.:«Медицинское информационное агентство». – 2004. -566 с.

7. Щербак И.Г. Биологическая химия: Учебник. – СПб.: «Издательство СПбГМУ», 2005. – 480 с.

б) дополнительная

1. Хасина М.А. Словарь-справочник по клинической биохимии – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008.

2. Хасина М.А., Артюкова О.А., Хасина М. Ю. Витамины и минеральные вещества в жизни человека – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008. – 102 с.

3. Интернет-ресурсы (https://www.biblioclub.ru/. https://www.studmedlib.ru/ и др.).

 

 

Практическое занятие № 3

Тема: « Строение и функции ферментов. Механизм ферментативного катализа. Классификация и номенклатура ферментов »

Мотивация: знания химической природы ферментов, механизма их действия необходимо для понимания природы биокатализа и изучения свойств ферментов.

Общая цель: научиться применять знания о строении, свойствах, функциях ферментов и ферментном составе органов и плазмы крови при последующем изучении особенностей метаболизма органов и систем, а также для решения вопросов диагностики, профилактики и лечения болезней, связанных с нару­ше­нием функционирования ферментов. Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые в последующем для изучения вопросов клинической направленности.

Конкретные цели и задачи. В результате изучения темы студенты должны:

- знать особенности строения ферментов и особенности ферментативного катализа; виды специфичности ферментов; основы классификации ферментов; классы ферментов (примеры катализируемых реакций); строение кофакторов и коферментов, их роль в катализе; основы ферментативной кинетики; единицы активности ферментов.

- уметь объяснять свойства ферментов и особенности ферментативного катализа; определять принадлежность ферментов к определенному классу (подклассу) в соответствии с номенклатурой; рассчитывать активность ферментов и оценивать сродство ферментов к субстрату.

- владеть медико-функциональным понятийным аппаратом (терминами): ферменты (энзимы), кофактор, кофермент, ингибитор, органо­­специфические ферменты, изоферменты.

Контрольные вопросы:

1. Строение и функции ферментов. Общие представления о катализе. Механизм ферментативного катализа.

2. Зависимость активности ферментов от температуры и рН среды, количества фермента и субстрата. Единицы активности ферментов. Специфичность действия ферментов.

3. Кинетика ферментативных реакций. Уравнение и график Михаэлиса-Ментен. Преобразование Лайнуивера-Бэрка.

4. Металлоферменты и ферменты, активируемые металлами. Кофакторы и коферменты.

5. Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты.

Задания для самостоятельной работы студентов:

 

Разделы и темы для самостоятельного изучения Виды и содержание самостоятельной работы
Строение и функции ферментов. Общие представления о катализе. Механизм ферментативного катализа. Кинетика ферментативных реакций. Уравнение и график Михаэлиса-Ментен. для овладения знаниями: 1. Конспектирование первоисточников и другой учебной литературы; проработка учебного материала (по конспектам лекций, учебной и научной литературе). – для закрепления и систематизации знаний: 2. Работа с тестами для самопроверки. 3.Создание глоссария по теме. – для формирования умений: 4. Решение задач.
Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. для закрепления и систематизации знаний: заполнить таблицу «Классификация ферментов»
Металлоферменты и ферменты, активируемые металлами. Кофакторы и коферменты. для закрепления и систематизации знаний: переписать таблицу в рабочую тетрадь.

Заполнить таблицу (использовать материалы учебника)

«Классификация ферментов»

№ класс Название класса Кофакторы (коферменты, металлы) Тип катализируемой реакции
  Оксидоредуктазы   НАД, ФАД Дегидрирование, окисление
       
       
       
       
       

Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):

1. Выберите правильный ответ. Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются:

а. гидроксилазы б. оксигеназы

в. изомеразы г. лигазы

2. Выберите неправильный ответ. Фермент:

а. ускоряет реакцию

б. соединяется с субстратом необратимо

в. после завершения реакции обнаруживается в неизменном виде и количестве

г. не изменяет состояния равновесия

д. узнает субстрат среди множества других соединений

3. Выберите правильный ответ. α-амилаза относится к классу ферментов

а. оксидоредуктазы б. трансферазы

в. гидролазы г. изомеразы

4.Выберите один правильный ответ. Дж. Самнер в 1926 г. впервые получил в кристаллическом состоянии фермент:

а. аспарагиназу б. аргиназу

в. пепсин г. уреазу

5. Выберите правильный ответ. Примером необратимой регуляции

активности ферментов является

а. фосфорилирование под действием протеинкиназ

б. аллостерическая регуляция

в. дефосфорилирование под действием протеинфосфатаз

г. ингибирование конкурентными ингибиторами

д. частичный протеолиз ферментов, участвующих в переваривании белков

6. Выберите правильный ответ. В присутствии фермента энергетический барьер реакции

а. повышается б. меняется неоднозначно

в. понижается г. не изменяется

7. Выберите правильный ответ. Комбинация аминокислот, обеспечивающая

взаимодействие фермента с субстратом и катализ называется

а. активный центр б. аллостерический центр

в. апофермент г. кофермент

8. Выберите правильный ответ. Небелковая часть фермента,

присоединяющаяся к нему в момент реакции носит название

а. холофермент б. апофермент

в. кофермент д. аллостерический центр

9. Выберите утверждение, которое нарушает порядок событий в ходе катализа:

а. устанавливается индуцированное комплементарное соответствие между

активным центром фермента и субстратом

б. образуется фермент-субстратный комплекс

в. фермент возвращается в исходное состояние
г. происходит химическое превращение субстрата

д. продукт реакции отделяется от фермента

10. Выберите правильный ответ. Участок молекулы фермента, при связывании

с которым определенных веществ изменяется активность фермента, называется

а. кофермент б. активный центр

в. аллостерический центр г. простетическая группа

Решить задачи:

Задача 1. При острых панкреатитах происходит преждевременная активация проферментов в клетках поджелудочной железы. Объясните:

А) какие ферменты могут активироваться при этом?

Б) какие последствия может вызвать такая активация?

В) как можно уменьшить разрушительное действие этих ферментов?

Задача 2. Оптимальное значение рН для пепсина желудочного сока 1,5-2,0, а для трипсина, который секретируется с панкреатическим соком, 7,8. Нарисуйте графики зависимости скорости реакции от рН для этих ферментов и объясните:

А) почему изменение рН приводит к уменьшению активности ферментов

Б) какое значение для организма человека имеет различие в рН-оптимуме этих ферментов.

Задача 3. Объясните, почему протеолитические ферменты и дезоксирибонуклеаза используются для лечения гнойных ран:

А) какие реакции катализируют эти ферменты?

Б) как изменится вязкость гнойного содержимого, если она зависит от концентрации макромолекул в его составе?

Задача 4. Лекарственные ферментные препараты (например, лидаза для инъекций) хранят в сухом виде в вакуумизированных ампулах (без кислорода) при оптимальном

для хранения температурном режиме (в защищенном от света месте при температуре не выше +150 С), а перед использованием растворяют сухой препарат в дистиллированной воде при осторожном перемешивании. Объясните требования к хранению и использованию ферментных препаратов (в тексте они выделены).

Задача 5. Токсический эффект тяжелых металлов, например Cd2+, Hg2+, объясняется тем, что они могут замещать Zn2+ в активном центре определенных ферментов. Приведите примеры ферментов, в активном центре которых содержатся металлы и объясните, как при этом изменится активность ферментов и почему?

 

 

Литература:

а) обязательная

1. Биологическая химия: Учебник/Е.С, Северин, Т.Л. Алейникова и др.- М.: ООО

«Медицинское информационное агентство», 2008. - 368 с.

2. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. - М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2003 – 784 с.

3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, 3 изд. - М.: «ГЭОТАР», 2005 – 441 с.

4. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2008 – 384 с.

5. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2011 – 624 с.

6. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.:«Медицинское информационное агентство». – 2004. -566 с.

7. Щербак И.Г. Биологическая химия: Учебник. – СПб.: «Издательство СПбГМУ», 2005. – 480 с.

б) дополнительная

1. Хасина М.А. Словарь-справочник по клинической биохимии – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008.

2. Хасина М.А., Артюкова О.А., Хасина М. Ю. Витамины и минеральные вещества в жизни человека – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008. – 102 с.

3. Интернет-ресурсы (https://www.biblioclub.ru/. https://www.studmedlib.ru/ и др.).

 

 

Практическое занятие № 6

Тема: « Отдельные представители витаминов. Источники, биологическая роль, проявления гиповитаминоза. Гипервитаминозы

Мотивация: знания химической структуры и функций витаминов необходимо для понимания их участия в метаболических процессах и для понимания механизмов нарушения обмена веществ при их недостатке.

Общая цель: закрепить знания о строении и биологической роли витаминов как компонентов коферментов. Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые в последующем для изучения вопросов клинической направленности.

Конкретные цели и задачи. В результате изучения темы студенты должны:

- знать особенности строения ферментов и особенности ферментативного катализа; строение кофакторов и коферментов, их роль в катализе; роль витаминов в этом процессе.

- уметь объяснять свойства ферментов и особенности ферментативного катализа; оценивать роль витаминов в питании человека как субстратов для синтеза ферментов.

- владеть медико-функциональным понятийным аппаратом (терминами): гипервитаминоз, гиповитаминоз, авитаминоз, провитамины, антивитамины.

Контрольные вопросы:

1. Витамины. Классификация, номенклатура витаминов.

2. Понятие о гипо - и авитаминозах. Экзогенные и эндогенные причины гиповитаминозов, последствия, профилактика. Гипервитаминозы, причины развития.

3. Отдельные представители витаминов: А, Д, Е, К, В1, В2, В3, РР, В6, С, В9, В12. Источники, биологическая роль, проявления гиповитаминоза.

Задания для самостоятельной работы студентов:

Разделы и темы для самостоятельного изучения Виды и содержание самостоятельной работы
Витамины. Классификация, номенклатура витаминов. Понятие о гипо - и авитаминозах. Экзогенные и эндогенные причины гиповитаминозов, последствия, профилактика. Гипервитаминозы, причины развития. для овладения знаниями: 1. Конспектирование первоисточников и другой учебной литературы; проработка учебного материала (по конспектам лекций, учебной и научной литературе). для закрепления и систематизации знаний: 2. Работа с тестами для самопроверки. 3. Создание глоссария. – для формирования умений: Подготовка сообщений, рефератов, докладов к выступлению на семинаре.
Отдельные представители витаминов: А, Д, Е, К, В1, В2, В3, РР, В6, С, В9, В12. Источники, биологическая роль, проявления гиповитаминоза. для закрепления и систематизации знаний: заполнить таблицу «Витамины»  

Заполнить таблицу (использовать материалы учебника, лекции)

«Витамины»

Витамины Кофер мент Участие в метаболизме Суточная потребность Источники Проявление недостаточности
В1 (тиамин)          
В2 (рибофлавин)          
В6 (пиридоксин)          
РР (никотинамид)          
В5 (пантотеновая к-та)          
В9 (фолиевая кислота)          
В12 (кобаламин)          
С (аскорбиновая к-та)          
А(ретинол)          
Д3(холекальциферол)          
Е(токоферол)          
К(филлохинон)          

Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):

1. Витамин В2 является составной частью кофермента:

а) ПФ б) ТДФ в) биотина г) Ко-А д) ФАД

2. Недостаток витамина В1 приводит к снижению интенсивности

а) окислительного декарбоксилирования пирувата

б) орнитинового цикла

в) анаэробного гликолиза

г) β - окисления жирных кислот

д) трансаминирования аминокислот

3. Структурным компонентом кофермента А (HS-КоА) является

а) фолиевая кислота б) пантотеновая кислота

в) аскорбиновая кислота г) никотиновая кислота

4. В структурировании флавиновых коферментов (ФАД, ФМН) принимает

участие витамин

а) В1 б) В2 в) В6 г) В12 д) РР

5. Какой витамин входит в состав коферментов НАД, НАДФ?

а) В1 б) РР в) В6 г) В12 д) В9

6. Укажите суточную потребность в витамине С

а) 10 – 20 мг/сут б) 1 – 2,5 мг/сут

в) 50 –100 мг/сут г) 18 – 25 мг/сут

7. Водорастворимые витамины являются предшественниками

а) сложных белков б) коферментов

в) макроэргических соединений г) фосфолипидов

8. Суточное выделение витамина С с мочой составляет

а) 2 - 5 мг /сут б) 10 – 20 мг/сут

в) 20 – 30 мг/сут г) 50 – 100 мг/сут

9. Антиоксидантными свойствами обладают витамины

а) В12, РР б) В6, В9, В12 в) Д2, Д3 г) Е, С, Р

10. При недостатке витамина РР снижается скорость процессов

а) декарбоксилирования аминокислот б) цикла мочевинообразования

в) синтеза гликогена г) β - окисления жирных кислот

д) трансаминирования аминокислот

11. Из перечисленных витаминов микрофлорой кишечника синтезируется

а) В2 б) Р в) К г) РР д) С

12. Витамин РР может синтезироваться из незаменимой аминокислоты

а) фенилаланина б) изолейцина в) метионина г) триптофана

13. Признаком авитаминоза В1 является

а) нарушение проницаемости капилляров б) дерматит

в) деменция г) нарушение сумеречного зрения д) полиневрит

14. В реакциях дегидрирования (отщепления протонов и электронов от субстрата)

принимает участие витамин

а) РР б) В6 в) В12 г) А д) В9

15. Биологическая роль аскорбиновой кислоты обусловлена ее участием в реакциях

а) декарбоксилирования б) карбоксилирования

в) гидролиза г) трансаминирования

д) окисления-восстановления

16. Основным признаком недостаточности витаминов С и Р является

а) поражение периферической нервной системы б) остеомаляция, задержка роста

в) появление точечных кровоизлияний г) дерматит, деменция, диарея

д) повышение свертываемости крови

17. Всасыванию β - каротина способствуют

а) углеводы б) жиры в) белки д) микроэлементы

18. Витамин К участвует в синтезе

а) гликозаминогликанов б) коллагена

в) гликогена г) кальцийсвязывающих белков крови

19. Выберите правильные ответы. При авитаминозе А нарушается

а) синтез белковых факторов свертывания крови

б) синтез компонентов соединительной ткани

в) процессы световосприятия

г) кальциево-фосфорный обмен

20. Выберите правильные ответы. Источники витамина Е для человека

а) крупы, злаки б) печень

в) животные жиры г) растительные масла д) цитрусовые

 

Практическое занятие № 7-8

 

Тема: « Регуляция каталитической активности ферментов».

«Энзимодиагностика и энзимотерапия. Энзимопатии»

Мотивация: знания химической природы ферментов, механизма их действия необходимо для понимания природы биокатализа и изучения свойств ферментов.

Общая цель: научиться применять знания о строении, свойствах, функциях ферментов и ферментном составе органов и плазмы крови при последующем изучении особенностей метаболизма органов и систем, а также для решения вопросов диагностики, профилактики и лечения болезней, связанных с нару­ше­нием функционирования ферментов. Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые в последующем для изучения вопросов клинической направленности.

Конкретные цели и задачи. В результате изучения темы студенты должны:

- знать механизмы действия ингибиторов ферментов;примеры действия лекарственных препаратов-ингибиторов ферментов; основные механизмы регуляции активности ферментов и значение этих процессов в регуляции скорости метаболизма в норме и при патологии (регуляторные энзимопатии); основы использования ферментов для диагностики и лечения заболеваний.

- уметь интерпретировать результаты влияния ингибиторов на ферментативные реакции; объяснять значение регуляции активности ферментов для влияния на скорость метаболизма; объяснять основы применения ферментов и ингибиторов как лекарственных препаратов; применять знания о ферментном составе органов (клеток) в норме и при патологиях (энзимопатиях); интерпретировать результаты определения активности ферментов в диагностике.

- владеть медико-функциональным понятийным аппаратом (терминами): энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, органо­­специфические ферменты, аллостерические ферменты, иммобили­зован­ные ферменты.

Контрольные вопросы:

1. Ингибирование активности ферментов: обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное.

2. Регуляция скоростей синтеза и распада ферментов. Индукция и репрессия синтеза ферментов. Компартментация ферментов.

3. Аллостерическая регуляция. Ингибирование по принципу обратной связи.

4. Ковалентная модификация ферментов: ограниченный протеолиз проферментов, фосфорилирование и дефосфорилирование.

5. Органоспецифические ферменты.

6. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Белковые ингибиторы ферментов. Ингибиторы ферментов как лекарственные препараты. Наследственные энзимопатии.

Задания для самостоятельной работы студентов:

Разделы и темы для самостоятельного изучения Виды и содержание самостоятельной работы
Ингибирование активности ферментов: обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное. для овладения знаниями: 1. Конспектирование первоисточников и другой учебной литературы; проработка учебного материала (по конспектам лекций, учебной и научной литературе). – для закрепления и систематизации знаний: 2. Работа с тестами для самопроверки. 3. Создание глоссария по теме. – для формирования умений: 4. Решение задач.
Регуляция скоростей синтеза и распада ферментов. Индукция и репрессия синтеза ферментов. Компартментация ферментов. Аллостерическая регуляция. Ингибирование по принципу обратной связи. Ковалентная модификация ферментов: ограниченный протеолиз проферментов, фосфорилирование и дефосфорилирование. для закрепления и систематизации знаний: заполнить таблицу «Регуляция активности ферментов»  
Энзимодиагностика и энзимотерапия. Ингибиторы ферментов как лекарственные препараты для закрепления и систематизации знаний: переписать таблицу в рабочую тетрадь: «Применение ферментов в медицинской практике»
Наследственные энзимопатии. для формирования умений: подготовка сообщений, рефератов, докладов к выступлению на семинаре.

Заполнить таблицу(используя материалы учебника, лекции)

«Регуляция активности ферментов»

Вид регуляции Структура фермента Неактивная Активная форма форма фермента фермента Примеры
Частичный протеолиз        
Присоеди­не­ние / отщепление белков-ингибиторов      
Фосфори­лирование - дефосфори­лирование      
Аллостери­ческая регуляция        

Переписать таблицу в рабочую тетрадь:

«Применение ферментов в медицинской практике»

 

Основные разделы Ферменты Примеры использования
  Лактатдегидрогеназа (ЛДГ1) Инфаркт миокарда
  Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) Инфаркт миокарда, заболевания печени
    Энзимо-диагностика Аланинаминотрансфераза (АлАТ) Заболевания печени
γ-Глутамилтранспептидаза (ГГТ) Поражение печени и желчных путей
  Креатинкиназа (КФК) Инфаркт миокарда
  Кислая фосфатаза (КФ) Рак предстательной железы.
  a-амилаза, липаза Заболевания поджелудочной железы
  Щелочная фосфатаза (ЩФ) Заболевания печени и желчных путей (холестаз)
  Пепсин, панкреатин, фестал, дигестал, мезим Улучшение процессов пищеварения
  Трипсин, химотрипсин   Лечение гнойных ран
  Стрептокиназа, урокиназа Предотвращение тромбообразо­вания при пересадке органов и других операциях
Энзимо-терапия Гиалуронидаза (лидаза)   Рассасывание рубцов
  Аспарагиназа Лечение некоторых злокачественных образований
  Нуклеазы (ДНК-азы) конъюктивит, ринит, гнойный бронхит
  Уреаза (иммобилизованная) Удаление мочевины из органи


Поделиться:




Поиск по сайту

©2015-2024 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Дата создания страницы: 2017-10-25 Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных


Поиск по сайту: