Домашнее задание № 1 по биокатализу Х-110030




 

ФИО студента

Тема (пункты обязательные для рассмотрения)

 1

Ахтямова Валерия Рафисовна

Нетрадиционные продукты ферментации (ликопин, итаконовая кислота, биосинтез изопрена)

 2

Верещагина Алина Владимировна

Использование ферментов в производстве молочных продуктов (молочные продукты, промышленно выпускаемые с использованием лактазы; лизоцим,  липолизированный молочный жир)

 3

Лейберова Анна Константиновна

Ферменты в модификации  белков: реакция гидролиза, ее контроль, протеазы, свойства гидролизованных белков – вкус, растворимость, вязкость, эмульгирующая способность, пенообразующая способность, аллергенные свойства, биоактивные пептиды , технологические вопросы – подготовка сырья, гидролиз, инактивация протеаз, выделение белкового продукта, получение готовой формы, промышленно выпускаемые формы белковых гидрализатов

 4

Михайлова Александра Ивановна

Номенклатура ферментов (специфичность ферментов, промышленные ферменты, пищевые ферменты, аллергия на ферменты)

 5

Мокроносов Михаил Сергеевич

Липазы в производстве пищевых инградиентов (биохимия ферментов, переэтерификация, гидрогенезация и химическая переэтерификация, ферментативная переэтерификация, перспективы развития ферментативной переэтерификации)

 6

Перминова Алена Александровна

Ферменты для получения и модификации стероидных гормонов (производство эстрадиола и преднизалона)

7

Пермякова Юлия Владимировна

Нетрадиционные продукты ферментации (аскорбиновая кислота, получение глицерина методом ферментации )

8

Семенов Максим Владимирович

Нетрадиционные продукты ферментации (пировиноградная кислота, мевалоновая кислота, аминолевулиновая кислота, полиглутаминовая кислота)

 9

Семенова Александра Сергеевна

Липазы в производстве пищевых инградиентов (ферментативнай рафинация, строение фосфолипидов и фосфолипаз, механизм ферментативной рафинации, промышленная рафинация, совершенствование процесса ферментативной рафинации, жиры специального назначения)

 

Темы выделены жирным, далее идут разделы, которые необходимо ОБЯЗАТЕЛЬНО рассмотреть.

 

ВСЕМ также рассмотреть следующие вопросы:

  1. Классификация ферментов, которые используются в данном производстве, их активность, активирующие и ингибирующие вещества, тип выпускаемой формы, степень очистки
  2. Возможность иммобилизации (с указанием методов)
  3. Перспективы применения и производства
  4. Нормативная документация
  5. Возможности использования генно-модифицированных ферментов

 

2. ДЛЯ повторения!!!!!!!!Решить задачу по номеру варианта (выслать  на электронную почту max6669@rambler.ru).  Распечатка в помощь

Вариант 1

  1. При определении каталитической активности панкреатической пептидазы из тонкого кишечника, гидролизующей дипептид глицилглиццин, были получены следующие данные:

S, r

1

3

5

7

10

15

Выход продукта, мг/мин

3,3

6

7,14

7,78

8,3

8,8

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

1,67

3,75

5,0

5,8

6,67

7,5

Концентрация ингибитора составила 12 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

Вариант 2

  1. При определении каталитической активности липазы  были получены следующие данные:

S, r

0,1

0,5

1

2

4

8

Выход продукта, мг/мин

0,33

1

1,33

1,6

1,78

1,88

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

0,06

0.28

0,5

0,8

1,14

1,45

Концентрация ингибитора составила 1,4 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

Вариант 3

  1. При определении каталитической активности пептидазы были получены следующие данные:

S, r

5

10

15

20

25

30

Выход продукта, мг/мин

33,3

5

6

6,67

7,14

7,5

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

2

3,3

4,3

5

5,5

6

Концентрация ингибитора составила 1,5 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

 

 

 

Вариант 4

  1. При определении каталитической активности каталазы  были получены следующие данные:

S, r

1

3

6

9

12

15

Выход продукта, мг/мин

1

1,8

2,25

2,45

2,6

2,65

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

0,5

1,125

1,64

1,93

2,1

2.25

Концентрация ингибитора составила 10,5 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

Вариант 5.

  1. При определении каталитической активности глюкоизомеразы, были получены следующие данные:

S, r

0,5

1

5

10

15

20

Выход продукта, мг/мин

1,67

2,5

4,2

4,54

4,69

4,76

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

1

1,67

3,6

4,17

4,4

4,54

Концентрация ингибитора составила 3,4 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

 

Вариант 6.

  1. При определении каталитической активности α-амилазы  солода были получены  следующие данные:

S, r

0,2

0,4

0,8

1,2

1,5

2

Выход продукта, мг/мин

2

3,1

4,3

4,95

5,25

5,6

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

1,2

2

3,1

3,82

4,2

4,67

Концентрация ингибитора составила 11,2 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

 

Вариант 7.

  1. При определении каталитической активности пептидазы из тонкого кишечника, гидролизующей дипептид глицилглицил были получены следующие данные:

S, r

0,5

1

5

10

15

20

Выход продукта, мг/мин

1,67

2,5

4,2

4,54

4,69

4,76

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

0,67

1

1,67

1,8

1,875

1,9

Концентрация ингибитора составила 3 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

 

Вариант 8.

  1. При определении каталитической активности гексокиназы были получены следующие данные:

S, r

0,2

0,4

0,8

1,2

1,5

2

Выход продукта, мг/мин

2

3,1

4,3

4,95

5,25

5.6

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

1,43

2,22

3,1

3,53

3,75

4

Концентрация ингибитора составила 11 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

Вариант 9.

  1. При определении каталитической активности глюкоамилазы были получены следующие данные:

S, r

1

3

6

9

12

15

Выход продукта, мг/мин

1

1,8

2,25

2,45

2,6

2,65

Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин

0,33

0,6

0,75

0,82

0,86

0,88

Концентрация ингибитора составила 3,6 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.

 



Поделиться:




Поиск по сайту

©2015-2024 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Дата создания страницы: 2024-02-25 Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных


Поиск по сайту: