№ |
ФИО студента |
Тема (пункты обязательные для рассмотрения) |
1 |
Ахтямова Валерия Рафисовна |
Нетрадиционные продукты ферментации (ликопин, итаконовая кислота, биосинтез изопрена) |
2 |
Верещагина Алина Владимировна |
Использование ферментов в производстве молочных продуктов (молочные продукты, промышленно выпускаемые с использованием лактазы; лизоцим, липолизированный молочный жир) |
3 |
Лейберова Анна Константиновна |
Ферменты в модификации белков: реакция гидролиза, ее контроль, протеазы, свойства гидролизованных белков – вкус, растворимость, вязкость, эмульгирующая способность, пенообразующая способность, аллергенные свойства, биоактивные пептиды , технологические вопросы – подготовка сырья, гидролиз, инактивация протеаз, выделение белкового продукта, получение готовой формы, промышленно выпускаемые формы белковых гидрализатов |
4 |
Михайлова Александра Ивановна |
Номенклатура ферментов (специфичность ферментов, промышленные ферменты, пищевые ферменты, аллергия на ферменты) |
5 |
Мокроносов Михаил Сергеевич |
Липазы в производстве пищевых инградиентов (биохимия ферментов, переэтерификация, гидрогенезация и химическая переэтерификация, ферментативная переэтерификация, перспективы развития ферментативной переэтерификации) |
6 |
Перминова Алена Александровна |
Ферменты для получения и модификации стероидных гормонов (производство эстрадиола и преднизалона) |
7 |
Пермякова Юлия Владимировна |
Нетрадиционные продукты ферментации (аскорбиновая кислота, получение глицерина методом ферментации ) |
8 |
Семенов Максим Владимирович |
Нетрадиционные продукты ферментации (пировиноградная кислота, мевалоновая кислота, аминолевулиновая кислота, полиглутаминовая кислота) |
9 |
Семенова Александра Сергеевна |
Липазы в производстве пищевых инградиентов (ферментативнай рафинация, строение фосфолипидов и фосфолипаз, механизм ферментативной рафинации, промышленная рафинация, совершенствование процесса ферментативной рафинации, жиры специального назначения) |
Темы выделены жирным, далее идут разделы, которые необходимо ОБЯЗАТЕЛЬНО рассмотреть.
ВСЕМ также рассмотреть следующие вопросы:
- Классификация ферментов, которые используются в данном производстве, их активность, активирующие и ингибирующие вещества, тип выпускаемой формы, степень очистки
- Возможность иммобилизации (с указанием методов)
- Перспективы применения и производства
- Нормативная документация
- Возможности использования генно-модифицированных ферментов
2. ДЛЯ повторения!!!!!!!!Решить задачу по номеру варианта (выслать на электронную почту max6669@rambler.ru). Распечатка в помощь
Вариант 1
- При определении каталитической активности панкреатической пептидазы из тонкого кишечника, гидролизующей дипептид глицилглиццин, были получены следующие данные:
S, r |
1 |
3 |
5 |
7 |
10 |
15 |
Выход продукта, мг/мин |
3,3 |
6 |
7,14 |
7,78 |
8,3 |
8,8 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
1,67 |
3,75 |
5,0 |
5,8 |
6,67 |
7,5 |
Концентрация ингибитора составила 12 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 2
- При определении каталитической активности липазы были получены следующие данные:
S, r |
0,1 |
0,5 |
1 |
2 |
4 |
8 |
Выход продукта, мг/мин |
0,33 |
1 |
1,33 |
1,6 |
1,78 |
1,88 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
0,06 |
0.28 |
0,5 |
0,8 |
1,14 |
1,45 |
Концентрация ингибитора составила 1,4 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 3
- При определении каталитической активности пептидазы были получены следующие данные:
S, r |
5 |
10 |
15 |
20 |
25 |
30 |
Выход продукта, мг/мин |
33,3 |
5 |
6 |
6,67 |
7,14 |
7,5 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
2 |
3,3 |
4,3 |
5 |
5,5 |
6 |
Концентрация ингибитора составила 1,5 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 4
- При определении каталитической активности каталазы были получены следующие данные:
S, r |
1 |
3 |
6 |
9 |
12 |
15 |
Выход продукта, мг/мин |
1 |
1,8 |
2,25 |
2,45 |
2,6 |
2,65 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
0,5 |
1,125 |
1,64 |
1,93 |
2,1 |
2.25 |
Концентрация ингибитора составила 10,5 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 5.
- При определении каталитической активности глюкоизомеразы, были получены следующие данные:
S, r |
0,5 |
1 |
5 |
10 |
15 |
20 |
Выход продукта, мг/мин |
1,67 |
2,5 |
4,2 |
4,54 |
4,69 |
4,76 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
1 |
1,67 |
3,6 |
4,17 |
4,4 |
4,54 |
Концентрация ингибитора составила 3,4 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 6.
- При определении каталитической активности α-амилазы солода были получены следующие данные:
S, r |
0,2 |
0,4 |
0,8 |
1,2 |
1,5 |
2 |
Выход продукта, мг/мин |
2 |
3,1 |
4,3 |
4,95 |
5,25 |
5,6 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
1,2 |
2 |
3,1 |
3,82 |
4,2 |
4,67 |
Концентрация ингибитора составила 11,2 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 7.
- При определении каталитической активности пептидазы из тонкого кишечника, гидролизующей дипептид глицилглицил были получены следующие данные:
S, r |
0,5 |
1 |
5 |
10 |
15 |
20 |
Выход продукта, мг/мин |
1,67 |
2,5 |
4,2 |
4,54 |
4,69 |
4,76 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
0,67 |
1 |
1,67 |
1,8 |
1,875 |
1,9 |
Концентрация ингибитора составила 3 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 8.
- При определении каталитической активности гексокиназы были получены следующие данные:
S, r |
0,2 |
0,4 |
0,8 |
1,2 |
1,5 |
2 |
Выход продукта, мг/мин |
2 |
3,1 |
4,3 |
4,95 |
5,25 |
5.6 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
1,43 |
2,22 |
3,1 |
3,53 |
3,75 |
4 |
Концентрация ингибитора составила 11 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.
Вариант 9.
- При определении каталитической активности глюкоамилазы были получены следующие данные:
S, r |
1 |
3 |
6 |
9 |
12 |
15 |
Выход продукта, мг/мин |
1 |
1,8 |
2,25 |
2,45 |
2,6 |
2,65 |
Выход продукта в присутствии ингибитора, мг/мин |
0,33 |
0,6 |
0,75 |
0,82 |
0,86 |
0,88 |
Концентрация ингибитора составила 3,6 мг. По этим данным определить графическим путем – методом Лайнуивера-Берка константы уравнения Михаэлиса-Ментен (Кmи Vmax) для этого препарата в присутствии и отсутствии ингибитора. Определите тип ингибирования, константу ингибирования.