Свойства белковых растворов определяются большими размерами молекул, т.е. белки являются коллоидными частицами и образуют коллоидные растворы. К свойствам коллоидных растворов относятся:
1.Рассеивание луча света, проходящего через белковый раствор, и образование светящегося конуса – эффект Тиндаля.
2.Малая скорость диффузии.
3.Неспособность белковых частиц проникать через полунепроницаемые мембраны (целлофан), т.к. их поры меньше диаметра белков. Это используется в диализе – очистка белковых препаратов от посторонних примесей и лежит в основе работы "искусственной почки" для лечения острой почечной недостаточности.
4.Создание онкотического давления, то есть перемещение воды в сторону более высокой концентрации белка, что проявляется, например, как формирование отеков при повышении проницаемости сосудистой стенки. 5.Высокая вязкость в результате сил сцепления между крупными молекулами, что проявляется, например, при образовании гелей и студней.
Осаждение белков может быть обратимым и необратимым в зависимости от природы используемых реактивов. Обратимое осаждение – при этом процессе под воздействием факторов осаждения белки выпадают в осадок, но после прекращения действия этих факторов белки вновь переходят в растворимое состояние и приобретают свои нативные свойства. Одним из видов обратимого осаждения белков является высаливание. Необратимое осаждение белков связано с глубокими нарушениями структуры белков (вторичной и третичной) и потерей ими нативных свойств. Такие изменения белков можно вызвать кипячением, действием концентрированных растворов минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Принцип метода. Высаливание – это добавление к раствору белка нейтральных солей (Na2SO4, (NH4)2SO4). Механизм высаливания заключается во взаимодействии анионов (SO42–) и катионов (Na+, NH4+) с зарядами белка (группы NH4+ и COO–). В результате заряд исчезает, и соответственно, исчезает взаимоотталкивание молекул. Одновременно резко уменьшается гидратная оболочка. Все это приводит к «слипанию» молекул и осаждению. Для высаливания белков из растворов применяются хлорид натрия, сульфат натрия, ацетат натрия, сульфат магния и тд. Осаждение белков NaCl и MgSO4 - Хлорид натрия и сульфат магния в отличие от сульфата аммония осаждают глобулины из насыщенного раствора. В изоэлектрической точке глобулины этими же солями осаждаются при более низкой концентрации.
11.Сложные белки -двухкомпонентные белки,в которых помимо пептидных цепей содержится компонент неаминокислотной природы-простетическая группа.При гидролизе сложных белков,кроме аминок-т,освобожд небелковая часть или продукты ее распада.По строению простетической группы раздел на:гликопротеины,липопротеины,фосфопротеины,хромопроеины,.металлпротеины,нуклеопротеины. Велика биолог роль этих белков-участвуют в физиологических процессах:дыхание клетки,транспорте кислорода,и углекислого газа,окислительно-восстановительных процессах.
12.Муцины -семейство высокомолекулярных гликопротеинов,содержащих кислые полисахариды.Имеют гелеобразную консистенцию,продуцир эпителиальными клетками.Муцины-основной компонент,входящий в состав секретов всех слизистых желез.они отвечают за регуляцию процессов минерализации у животных.Муцин сообщает слизистым оболочкам влажность,эластичность;Муцин слюны способствует смачиванию и склеиванию пищевого комка и его прохождению по пищеводу.Обволакивая слизистую оболчку желудка и кишечника,муцин предохраняет ее от воздействия протеолитических ферментов желудочного и кишечного сока.Они выполняют в организме защитную ф-ию,например подавляет слипание (гемагглютинацию)эритроцитов,вызываемое вирусом гриппа.
13.Казеин -сложный белок,образующийся из предшественника казеина-казетногена при створаживании молока. По структуре казеин относится к фосфопротеином,выполняющий запасающую ф-ую в молоке млекопитающих.Казеин остоит из нескольких фракций:а-,в-,у-казеин,каждая из фракций имеет нес-ко разновидностей.Фракции и их разновидности отличаются аминокислотным составом,в частности две из наиболее распространенных разновидностей в-казеина,А1 и А2,отличаются одной аминокислотой в позиции 67.Элементарный сростав казеина(в%):углерод-53,1,водород-7,1,кислород-22,8,азот-15,4,сера—0,8,фосфор-0,8. Доказано,что казеин разрушается в желудке,при этом образуется пептид казоморфин-опиоид,который ведет себя как релизер гистамина.Преппараты казеина широко применяется в медицине,особенно при парентеральном питании.Из-за сбалансированности аминокислотного состава и легкой усваиваемости выделенный из молока казеин часто выступает основой питания атлетов,однако из-за медленного расщепления в желудке его прием целесообразен в длительные периодыпокоя м/у тренировками.Казеин входит в состав мазей,применяемых в дерматологии, и биол клеев,используемых в хирургии.
14.Гемопротеиды -сложные белки,содержащие окрашенную простетическую группу-гем.относятся к хромопротеидам.Кроме дыхательных пигментов-гемоглобина и миоглобина.Гемопротеиды включают широко распростр дыхат ферменты-цитохромы,и окислительные ферменты тканей-периксидазу,катализирующую окисление органических веществ перекисью водорода,катализу и легоглобин-пигмент,обнаруженный в корневых клубеньках бобовых растений.
15.Нуклеопротиды -сложные белки,молекулы которых построены из простых белков(гистонов,протаминов.альбуминов и глобулинов),связанных с нуклеиновыми кислотами.в зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеин к-т различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды. Нуклетнопротеиды составляют существ часть рибосом,хроматина,вирусов.Биологическая роль нуклеопротеидов связана с наследственностью,биосинтезом белков и нуклеиновых кислот,процессами роста,развития,дифференцировки различных тканей и органов.
17.Хромопротеиды -слож белки сост из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента-простетической группы. Они подраздел на гемопротенины,магнийпорифирины,флавопротеины.Хромопротеиды участвуют в таких процессах жизнед-ти,как фотосинтез,клеточное дыхание и дыхание всего организма,транспорт кислорода и углекислого газа.ОВР,свето- и цветовосприятие.Они яв-ся важнецйшими участниками аккумулирования энергии,начиная от фиксации солнеч энергии в зелен растениях и утилизации ее до првращений в организме животных и человека.Гемопротеины катализ образование молекулы воды,связанное с освобождением энергии.
18.Металлопротеиды -сложные белки,небелковая часть молекулы которых представлена ионами металлов,причем эти ионы явл составной частью структуры белковых молекул и не могут быть выделены без разрушения этой структуры.Биологическое значение металлопротеидов чрезвычайно велико,т.к они определ нормальное функционирование жизненно важных звеньев обмена в-в в организме. Железосодержащие металлопротеиды(Нв и миоглобин) транспортируютв ткани кислород,участвуют в митохондриальном переносе электронов(цитохромы),разложении перпекиси водорода(каталаза),депонировании железа(ферритин),регулир ОВР в процессе клеточного дыхания,фотосинтеза и др.В состав М.входят ионы Mg,Ca,Mn,Fe,Co,Cu,Zn.
19.Гемоглобин -сложный белок,состояший из белковой и небелковой части,способный связываться с кислородом,обеспечивая его перенос в ткани. Гемоглобин состоит из белка глобина и железосодержащего гема.Гемоглобин у взрослых состоит из 2а и 2б цепей глобина(по 141и 146 аминок-т соответственно).В каждую цепь глобина встроена молекула гема,содержащийся в ней атом Fe связывает кислород.Переносить кислород может только 2валентное железо.Гемошлобин наход в красных клетках крови.Основная роль гемоглобина в организме человека-это доставка кислорода к органам и тканям,а также обратная доставка углекислого газа.Железо,которое требуется для формирования гемм,попадает в организм из продуктов с животным белком.В норм сосотоянии в мужской крови конц гемоглобина больше(135-160г/л),чем в женской(120-140г/л).Отличительная черта гемоглобина-это его сильная способность присоединения углекислого газа по сравнению с присоедирнением кислорода.Данное свойство делает очень опасным для людей угарный газ-даже при небольшой конц в воздухе большая часть гемоглобина будет соединяться с ним.
20.Миоглобин -кислородсвязывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца.Ф-ия миоглобина закл в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости,восполняя временную нехватку кислорода.
Миоглобин содержит небелковую часть (гем) и белковую часть (апомиоглобин).
· Гем - молекула, имеющая структуру циклического тетрапиррола, где 4 пиррольных кольца соединены метиленовыми мостиками и содержат 4 метальные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Эта органическая часть тема называется протопорфирином. Возможны 15 вариантов расположения боковых цепей, но в составе гемопротеинов присутствует только один изомер, называемый протопорфирин IX. В теме 4 атома азота пиррольных колец протопорфирина IX связаны четырьмя координационными связями с Fe2+, находящимся в центре молекулы.
· Апомиоглобин - белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последовательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8?-спиралей. -Спирали обозначают латинскими буквами от А до Н, начиная с N-конца полипептидной цепи, и содержат от 7 до 23 аминокислот. Для обозначения индивидуальных аминокислот в первичной структуре апомиоглобина используют либо написание их порядкового номера от N-конца (например, Гис64, Фен138), либо букву -спирали и порядковый номер данной аминокислоты в этой спирали, начиная с N-конца (например, Гис F8).
· Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свободного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис, располагающихся в активном центре.
Миоглобин скелетных мышц и миоглобини миокарда слегка различны по аминокислотной последовательности.В практической медицине этот факт использ для определения диагноза инфаркта миокарда по появлению специф «сердечного» изотипа миоглобина в крови.В норм усл, в отсутствие повреждения или воспаления мышечной ткани,миоглобин в кровь не попадает.Подобно гемоглобину,миоглобин высокотоксичен при его нахождении в свободном состоянии в плазме крови:крупные молекулы миоглобина могут закуптровать канальцы почек и приводит к некрозу;конкурируя с гемоглобином эритроцитов за связывание с кислородом в легких и не выполняя ф-ию передачи кислорода тканям, свободный миоглобин ухудшает кислородное снабжение тканей и приводит к развитию тканевой гипоксии.Самоотравление организма свободным миоглобином и как следствие острая почечная недостаточность и тканевая гипоксия — одна из главных причин смерти при синдроме длительного сдавления (краш-синдром), встречающемся при тяжёлых травмах со сдавлением или размозжением значительных количеств мышечной ткани.Миоглобин кашалота — первый белок, у которого была исследована третичная структура.
.