Преподаватель: Острик Марина Григорьевна

Тема: Белки

Дата: 13.10.2020 (1 час)

Цель:

расширить знания о белках как природных полимерах.

Задачи:

изучить состав, строение, классификацию белков.

Студенты должны знать: знать общие и специфические свойства белков; структуры белков.

Студенты должны уметь: проводить реакции на белки; составлять химические реакции на белки.

План.

1. Белки – как биополимеры.

2. Строение белковых молекул.

3. Физические свойства белков.

4. Химические свойства белков.

5. Функции белков в организме.

Посмотреть видеоуроки https://www.youtube.com/watch?v=q3f1dRBanPc&t=296s; https://www.youtube.com/watch?v=nfUWk_zSB0g.

Опорный конспект

Белки – как биополимеры.

Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.

В состав белков входит свыше 20 различных аминокислот. Все белки сильно различаются между собой по качественному и количественному составу различных аминокислот, по взаиморасположению аминокислотных остатков.

В тканях и органах человека и животных могут синтезироваться 12 α-аминокислот (заменимые аминокислоты), 8 α-аминокислот в организме человека и животных не синтезируются (незаменимые аминокислоты) и должны поступать в организм с пищей.

Строение белковых молекул

Различают четыре уровня структурной организации бел­ковых молекул.

Первичная структура белка — это полипептидная цепь линейной формы из последовательно соединенных пептидной связью аминокислот. (Полипептидную теорию строения белков предложил немец­кий химик Э. Фишер в начале XX в.).

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями. Число остат­ков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 10. Потенциально возможное число белков с различной первич­ной структурой практически не ограничено.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой — 30).

Вторичная структура белка (для большинства белков) — это α-спираль, которая образуется в результате скручива­ния полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: —СО— и —NН—

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.

Третичная структура белка — пространственная конфигурация спирали.

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу». Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ион­ных и других связей.

Четвертичная структура белка — способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образую­щиеся структуры называются ассоциатами.

Например, гемоглобин (бе­лок крови) — это сложный бе­лок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя геммами. В каждом геме содержится один атом двух­валентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молеку­лы которого присоединяются к аминогруппам, содержа­щимся в полипептидных цепях.

Физические свойства

Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных раство­рах солей; третьи нерастворимы (например, белки покров­ных тканей).

Химические свойства

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислота­ми, так и с основаниями (белки амфотерны).

1. Гидролиз белков:

Конечным продуктом гидролиза белков являются аминокислоты.

2. Осаждение белков:

Осаждение белков бывает обратимое и необратимое.

Обратимое осаждение происходит при добавлении к раствору белка солей Na+, K+, NH4+. Раствор белка становится мутным (белок выпадает в осадок). При добавлении достаточного количества воды раствор белка вновь становится прозрачным.

Необратимое осаждение - денатурация (разрушение третичной и вторичной структур белковых молекул). Например, альбумин — яичный белок — при темпера­туре 60—70° осаждается из раствора (свертывается), теряя способность растворяться в воде.

Белки, или протеины, количественно преобладают над всеми другими макромолекулами живой клетки. С белками мы встречаемся всюду, где имеет место проявление жизни. Белки участвуют во всех биологических процессах, выполняя разнообразные функции.

Функции белков

Основная функция белков в организме – это:

1) пластическая, т.е. они используются для построения органов и тканей животных и человека.

Белки выполняют:

2) каталитическую функцию - свыше 2000 ферментов-биокатализаторов выделено к настоящему времени. Практически все они являются белками. Химические реакции, лежащие в основе процессов жизнедеятельности, катализируются ферментами.

3) Сократительная функция - важным признаком живого является подвижность. В основе ее лежит сократительная функция белков. Например, мышечные сокращения, изменение формы клеток и субклеточных частиц.

4) Транспортная функция - белки обладают исключительными возможностями по специфическому связыванию различные соединений, например связь Нb с 0₂ и перенос по крови, комплекс альбумина с билирубином, что способствует обезвреживанию билирубина и др.

5) Защитная функция - белки-антитела предохраняют организм от чужеродных агентов, участвуют в выработке иммунитета.

6) Регуляторная функция - некоторые белки являются гормонами, участвуют в регуляции разнообразных процессов, протекающих в организме. Так, гормон инсулин регулирует содержание глюкозы в крови, ряд белков участвуют в регуляции осмотического давления, pH крови и т.д.

7) Белки могут использоваться и как энергетический материал (при полном окислении 1 г белка выделяется 16,9 кДж энергии).

Каждый белок имеет уникальную, свойственную лишь ему структуру и в такой же мере уникальную функцию, отличающую от функций других белков.

 

Практическое задание

Выполнить тесты.

1) Первичная структура белка поддерживается за счет связей:

а) сложноэфирных; б) ионных; в) пептидных; г) водородных.

2) Аминокислоты – мономеры:

а) углеводов; б) жиров; в) аминов; г) белков.

3) Белки подвергаются реакции:

а) денатурации; б) полимеризации; в) гидрирования; г) поликонденсации.

4) Процесс восстановления структуры белковой молекулы называют:

а) гидролизом; б) денатурацией; в) ренатурацией; г) полимеризацией.

5) При денатурации не происходит разрушение структуры:

а) первичной; б) вторичной; в) третичной; г) четвертичной.

Критерии оценивания.

Оценка «отлично» - выполнены 5 тестов правильно.

Оценка «хорошо» - выполнены 4 тестаправильно.

Оценка «удовлетворительно» - выполнены 3 теста правильно.

Оценка «неудовлетворительно» - выполнены 2 или 1 тесты правильно.

Уважаемые студенты! Практическое задание необходимо выполнить в рабочей тетради (сфотографировать) или в формате Документа Word. Отправлять для проверки в личные сообщения на страницу ВКонтакте: https://vk.com/id343837166

Преподаватель: Острик Марина Григорьевна