Лабораторная работа: Определение активности трансаминаз.

Лабораторная работа: Определение кислотности желудочного сока. Качественный анализ желудочного сока.

Цель занятия:

1. Знать биологическую роль белков.

2. Знать азотистое равновесие, суточную норму белков.

3. Знать переваривание белков в ЖКТ, ферменты, специфичность.

Рекомендации по самоподготовке:

Необходимо знать:

1) Азотистый баланс организма.

2) Протеазы и пептидазы, участвующие в расщеплении белков.

Их характеристика:

а) в каком виде синтезируются;

б) механизм активации;

в) какие пептидные связи расщепляются;

г) оптимум действия.

3) Механизм всасывания аминокислот.

Необходимо уметь:

1) Проводить качественный анализ желудочного сока.

2) Определять различные виды кислотности желудочного сока.

Вопросы для самоконтроля:

1. Биологическая роль белков.

2. Азотистое равновесие, азотистый баланс и его виды.

3. Нормы белка в питании.

4. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.

5. Протеолитические ферменты ЖКТ, эндо- и экзопептидазы.

6. Протеолиз и его виды.

7. Всасывание продуктов распада белков.

8. Принцип количественного определения желудочного сока.

9. Патологические составные части желудочного сока.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 426–461,

1990, с. 390–337, 1998, с 410–431.

2. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 303–308

3. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 15, с. 46 - 49.

4. Кушманова О. Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным

занятиям по биологической химии, 1983, работа № 66 и 67 с. 169–175.

Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных

коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 2. Общие пути обмена аминокислот.

Лабораторная работа: Определение активности трансаминаз.

Цель занятия: Усвоить общие пути обмена аминокислот, их значение.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Дезаминирование аминокислот, его виды, биологическая роль.

2. Реакции трансаминирования, их биологическое значение.

3. Особенности строения трансаминаз, роль витамина В₆ в реакциях

трансаминирования.

4. Реакции декарбоксилирования аминокислот, их продукты.

Значение биогенных аминов в организме.

5. Принцип метода определения активности трансаминаз.

Вопросы для самоконтроля:

Дезаминирование аминокислот:

а) механизм окислительного дезаминирования, ферментативный и неферментативный этапы реакции, коферментная форма витамина РР.

б) непрямое дезаминирование аминокислот.

Трансаминирование аминокислот в организме человека:

а) механизм действия аминотрансфераз. Коферментные формы витамина В_6.

б) биохимическое значение реакций трансаминирования.

в) определение активности аланин- и аспартатамино трансфераз в диагностических целях.

Декарбоксилирование аминокислот:

а) декарбоксилазы аминокислот, их кофермент.

б) значение декарбоксилирования аминокислот на примере образования физиологически активных соединений: биогенных аминов, гормонов, медиаторов.

в) декарбоксилирование аминокислот в процессе гниения белков в кишечнике.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 461–481; 1990, с. 337–350, 1998, с. 431–446.

2. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 309–315.

3.. Каминская Г. А,. Ефетов К. А. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 16, с. 53 - 56.

4. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным

занятиям по биохимии, 1983, работа 288.

Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 3. Обмен отдельных аминокислот.

Лабораторная работа: «Определение фенил-ПВК в моче»

Цель занятия: Пояснить специализированные пути обмена отдельных аминокислот в норме и при патологии.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Формулы 20 аминокислот.

2. Превращения аминокислот в специализированные продукты:

а) глицин участвует в биосинтезе пиррольных колец гема, пуринов, креатина, включается в обмен углеводов и липидов через метаболиты, образующиеся при его обмене;

б) серин образует аминоспирты и нейромедиатор – ацетилхолин;

в) цистеин образует таурин;

г) метионин (изолейцин и валин) участвуют в образовании

сукцинил-КоА;

д) триптофан и гистидин производят биологически активные амины.

е) особенности метаболизма фенилаланина и тирозина;

3. Патология обмена циклических аминокислот и аминокислот с

разветвленными цепями.

Вопросы для самоконтроля:

1. Обмен глицина и серина.

2. Обмен серосодержащих аминокислот.

3. Обмен фенилаланина и тирозина.

4. Обмен триптофана и гистидина.

5. Обмен дикарбоновых аминокислот.

6. Пути включения аминокислот в ЦТК.

7. Патология обмена аминокислот.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 482–508, 1998, с. 446–468.

2. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 18, с. 58 - 60.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 4 Основные источники аммиака в организме и пути его обезвреживание. Цикл мочевины.

Лабораторная работа: Количественное определение мочевины.

Цель занятия: Усвоить обезвреживания аммиака в организме.

Рекомендации по самоподготовке:

Необходимо знать:

Основные источники образования аммиака в организме человека

Пути обезвреживания и выведения аммиака из организма
Ферментативные реакции биосинтеза мочевины и его регуляцию.
Методы определения мочевины.

Вопросы для самоконтроля:

1. Пути образования аммиака в организме.

а) окислительное дезаминирование аминокислот

б) дезаминирование биогенных аминов

в) образование аммиака в нервной ткани

2. Механизм обезвреживания аммиака в нервной ткани.

3. Синтез мочевины – основной механизм обезвреживания аммиака

а) ферментативные реакции синтеза мочевины

б) доноры аминогрупп в молекуле мочевины

в) взаимосвязь с циклом трикарбоновых кислот.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 482–508, 1998, с. 446–468.

2.. Каминская Г. А, Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 17, с. 56 - 58

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 5 Катаболизм сложных белков. Желтухи.

Цель занятия: Знать катаболизм сложных белков гемопротеидов (на примере гемоглобина) и нуклеопротеидов.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Необходимо знать, что различия в структуре гемоглобина и миоглобина сопровождаются различными функциями этих белков: миоглобин накапливает кислород, гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ.

2. Аллостерические свойства гемоглобина обеспечиваются его четвертичной структурой.

3. Оксигенация гемоглобина сопровождается конформационными

изменениями его белковой части.

4. Катаболизма гемоглобина. Свободный и связанный билирубин.

Конъюгация билирубина с глюкуроновой кислотой. Образование

уробилиногена и стеркобилиногена. Патология обмена билирубина.

5. В результате катаболизма нуклеопротеинов образуются азотистые основания пуринового и пиримидинового ряда. Конечным продуктом обмена пуринов у людей является мочевая кислота. Катаболизм пиримидиновых оснований приводит к образованию водорастворимых соединений (бета-аланин, СО₂, NH₃, бета-аминоизобутират). Патология обмена мочевой кислоты.

Вопросы для самоконтроля:

1. Характеристика различных классов сложных белков.

2. Катаболизм хромопротеидов на примере гемоглобина.

3. Катаболизм гемовой группы.

4. Продукты катаболизма гемовой группы. Билирубин прямой непрямой.

5. Превращение билирубина в уробилин и стеркобилин.

6. Нормы билирубина в сыворотке крови.

7. Обмен билирубина при различных видах патологии.

8. Катаболизм сложных белков нуклеопротеидов.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 538–546, 549–551; 1990, с. 390–398; 1998, с. 498–503, 506–508.

2. Николаев А.Я. Биологическая химия, 1989, с. 342–347.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 6. Строение нуклеиновых кислот.Переваривание нуклеопротеинов. Катаболизм пуринов и пиримидинов. Репликация.

Цель занятия: Усвоить основы хранения и передачи наследственной

информации.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Обратить внимание на особенности строения нуклеиновых кислот. Для этого необходимо:

а) знать формулы нуклеотидов;

б) знать уровни структурной организации молекул нуклеиновых кислот;

в) обратить внимание на сходство и отличие в строении ДНК и РНК.

2. Разобрать процесс переваривания нуклеопротеинов и их катаболизм. Обратить внимание на патологию обмена пуринов и пиримидинов.

3. Уметь объяснить процесс репликации и его роль в передаче наследственной информации.

Вопросы для самоконтроля:

1. Строение никлеотидов.

2. Переваривание нуклеопротеинов.

3. Катаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований.

4. Наследственые нарушения обмена мочевой кислоты.

5. Строение и роль ДНК.

6. Виды РНК, их строение и роль.

7. Репликация ДНК. Значение процесса.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 552–571, 525–538.

2. Николаев А. Я.. Биохимия, 1989, с. 92–105, 116–123.

Дополнительная литература:

1. Страйер Л. Биохимия, 1985, т. 3, с. 6–11.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 7. Транскрипция.Биосинтез белка. Генетический код. Постсинтетическая модификация. Особенности биосинтеза белка у эукариот.

Цель занятия: Усвоить основы хранения и передачи наследственнойинформации.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Уметь объяснить процесс транскрипции и его этапы.

2. Усвоить этапы процесса трансляции, их биологическую роль.

Вопросы для самоконтроля:

1. Этапы транскрипции, биологическое значение процесса.

2. Генетический код.

3. Строение рибосом.

4. Активация аминокислот.

5. Трансляция. Последовательность этапов.

6. Постсинтетическая модификация белков.

7. Особенности биосинтеза белка у эукариот.

Литература: Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 552–571, 525–538.

2. Николаев А. Я.. Биохимия, 1989, с. 92–105, 116–123.

Дополнительная литература:

1. Страйер Л. Биохимия, 1985, т. 3, с. 6–11.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 8. Регуляция биосинтеза белка. Молекулярная патология

Цель занятия:

1) рассмотреть функционирование оперона в условиях индукции и репрессии;

2) разобрать причины возникновения некоторых наследственных

заболевания.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Используя схему строения оперона рассмотреть его функционирование в условиях индукции и репрессии.

2. Разобрать механизм возникновения молекулярных болезней.

Для этого необходимо знать, что изменение активности ферментов или нарушение их синтеза часто является причиной возникновения энзимопатий.

Вопросы для самоконтроля:

1.Схема строения оперона.

2.Регуляци биосинтеза белков по типу индукции на примере лaк-оперона.

3.Регуляция синтеза белков по типу репрессии на примере гис-оперона.

4. Особенности структуры ДНК эукариот.

5. Отличия процессов репликации и транскрипции у эукариот.

6. Причины возникновения молекулярных болезней.

7. Энзимопатии углеводного обмена (гликогенозы, дисахаридозы,

фруктоземия, галактоземия).

8. Нарушения метаболизма липидов.

9. Врожденные дефекты гемоглобина (серповидно-клеточная анемия,

талассемия).

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 67–69, 273–275, 314–316, 364–368, 571–578.

2. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 105–155.

Смысловой модуль 10. Витамины, как необходимый компонент питания человека.

Тема занятия № 9. Водорастворимые витамины.

Лабораторная работа: Определение концентрации витаминов С и В₂ в моче.

Цель занятия: Изучить вопросы, связанные с функцией водорастворимых витаминов в метаболизме и нарушение отдельных его звеньев при авитаминозах.

Рекомендации по самоподготовке:

В процессе подготовки к занятию по данной теме необходимо

знать:

1) строение витаминов;

2) роль в метаболизме;

3) симптомы, возникающие при гипо- и авитаминозе;

4) суточную норму каждого витамина и продукты, содержащие наибольшее количество данного витамина.

При изучении отдельных витаминов обратить внимание на следующее:

1) для витамина В₁ – вспомнить звенья углеводного обмена, в которых участвует этот витамин в качестве кофермента декарбоксилаз альфа-кетокислот;

2) для витамина В₂ и В₅ (РР) – повторить схему тканевого дыхания и роль указанных витаминов в качестве коферментов дегидрогеназ;

3) для витамина В₆ – повторить реакции трансаминирования и роль этого витамина в качестве кофермента аминотрансфераз. Клиническое значение определения активности аминотрансфераз;

4) для витамина В₉ (Вс) и В₁₂ – значение их как антианемических факторов;

5) для витамина Н (биотина) – роль его в качестве кофермента карбоксилаз (углеводный и липидный обмены);

6) для витамина С – участие в окислительно-восстановительных реакциях в обмене соединительной ткани.

Вопросы для самоконтроля:

1. Витамин В₁. Строение, роль в метаболизме. Вспомнить звенья углеводного обмена, в которых участвует В₁ в качестве небелковой части ферментов – декарбоксилаз альфа-кетокислот.

2. Витамины В₂ и РР. Строение, роль в метаболизме. Вспомнить схему тканевого дыхания и роль указанных витаминов в качестве коферментов дегидрогеназ.

3. Витамин В₆, роль в метаболизме. Вспомнить участие В₆ в метаболизме как кофермента аминотрансфераз. Роль указанных ферментов в синтезе заменимых аминокислот. Клиническое значение определения активности аминотрансфераз.

4. Витамины В₁₂ и Вс – роль в метаболизме, значение указанных витаминов как антианемических факторов.

5. Витамин Н. Роль витамина как кофермента карбоксилаз.

Участие карбоксилаз в глюконеогенезе на стадии превращения ПВК в ЩУК; в биосинтезе жирных кислот на стадии превращения ацетил-КоА в малонил-КоА.

6. Витамин С. Строение, роль в метаболизме, участие в окислительно-восстановительных реакциях. Роль витамина в гидроксилировании пролина и лизина в коллаген и нарушения в этом процессе при авитаминозе.

7. Для указанных витаминов знать симптомы, возникающие при авитаминозе.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982. с. 169–176, 188–221, 1990, с. 147–168, 1998, с. 220–246.

1. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 167–172.

2. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 19, с. 60-67.

Смысловой модуль 10. Витамины, как необходимый компонент питания человека.

Тема занятия №10. Жирорастворимые витамины.

Лабораторная работа: Идентификация жирорастворимых витаминов

Цель занятия: Изучить вопросы, связанные с функцией жирорастворимых витаминов в метаболизме и нарушении отдельных его

звеньев при авитаминозах.

Рекомендации по самоподготовке:

При подготовке к данной теме необходимо выучить структуру жирорастворимых витаминов, их метаболическую роль, симптомы гипо- и авитаминозов. Нужно знать перечень продуктов, в которых содержатся жирорастворимые витамины.

При изучении индивидуальных витаминов обратить внимание на то, что:

1) витамин А участвует в обеспечении сумеречного зрения, роста организма, влияет на состояние кожи и слизистых оболочек, а также на другие процессы в организме;

2) витамины группы Д образуются из холестерина, влияют на синтез кальций-переносящего белка; необходимо знать роль печени и почек в образовании активного 1,25(ОН)₂ - холекальциферола;

3) витамин Е действует в значительной мере на уровне клеточных мембран (подобно витамину А); является антиоксидантом, влияет на процесс репродукции;

4) витамин К участвует в процессе свертывания крови за счет активации ряда факторов путем карбоксилирования остатков глютамата в гамма положении. Этот витамин активирует биосинтез ряда белков: прокоагулянтов, альбуминов, пищеварительных ферментов и др.

Вопросы для самоконтроля:

1. Витамин А, строение, роль в метаболизме. Почему витамин А называют антиксерофтальмическим? Что такое ксерофтальмия и кератомаляция? Роль витамина А в обеспечении сумеречного зрения. Почему витамин А имеет общий эффект действия и влияет на многие процессы в организме? Почему гипервитаминоз А оказывает токсическое действие на клетки?

2. Витамины D₂ и D₃. Строение D₃ и его образование. Роль печени и почек в образовании активного 1,25(ОН)₂ -холекальциферола.

Влияние D₃ на синтез Са-переносящего белка. Роль этого белка в поступлении ионов кальция в организм. Почему 1,25 (ОН)₂ -холекальциферол можно отнести к стероидным гормонам? Авитаминоз по витаминам D. Другие вещества, регулирующие метаболизм ионов кальция в организме – паратгормон и кальцитонин. Вспомнить: холестерол не только источник витамина D₃, но и желчных кислот, стероидных гормонов, компонентов клеточных мембран.

3. Витамин Е. Строение, участие в метаболизме. Обратить внимание на то, что витамин Е действует в значительной мере на уровне клеточных мембран (подобно витамину А). Роль витамина Е как внутриклеточного антиоксиданта. Авитаминоз по витамину Е, клинические проявления.

4. Витамин К. Строение, роль в метаболизме. Обратить внимание на то, что процесс свертывания крови происходит за счет активации ряда факторов путем карбоксилирования в гамма-положении остатков глютаминовой кислоты. Витамин К активирует биосинтез ряда белков: прокоагулянтов, альбуминов крови, пищеварительных ферментов и др.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982,

с. 176–188, 1990, с. 183–196; 1998, с. 210–220.

2. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 386.

3. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 20, с. 67- 69

Смысловой модуль 11 Молекулярные механизмы действия гормонов на клетки-мишени.

Тема занятия № 11. Гормоны. Классификации и функции. Гормоны гипоталамуса и гипофиза, поджелудочной железы и катехоламины. Общая схема действия гормонов белковой природы.

Цель занятия: Разобраться в роли гормонов в метаболизме и механизме их

действия.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Выучить классификацию гормонов по строению, по месту синтеза и механизму действияю

2. Рассмотреть влияние системы гипоталамус-гипофиз на гормональную регуляцию процессов.

3. Изучить механизм гомонов белковой природы.

Вопросы для самоконтроля:

1. Гормоны белковой, пептидной и аминокислотной природы, привести примеры.

2. Общая схема действия гормонов белковой природы (механизм вторичных мессенджеров).

3. Тропные гормоны гипофиза их роль в функционировании эндокринной системы.

4. Роль гипоталамуса в деятельности эндокринной системы.

5. Биосинтез гормонов поджелудочной железы и катехоламинов и их роль в

регуляции обмена углеводов, липидов и аминокислот.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 222–267.

2. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 353–357.

Смысловой модуль 11

Лабораторная работа: Определение активности трансаминаз.

Поиск по сайту