Тема: Белки. Химические свойства белков
Цель: углубить знания о важнейших классах биологически значимых органических соединений - белках
Задачи:
1.Образовательные:
- сформировать представление о белках как непериодических линейных биополимерах, состоящих из различных аминокислотных остатков;
- охарактеризовать состав и химическое строение полипептидных молекул, а также первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка;
- ознакомить учащихся с важнейшими функциями белков;
- сформировать знания о качественных реакциях на молекулы белка.
2.Развивающие:
- способствовать развитию умения анализировать и обобщать ранее изученные факты
- совершенствовать навыки работы с лабораторным оборудованием
Универсальные учебные действия (познавательные, регулятивные, коммуникативные)
· Формировать умение извлекать информацию из таблиц, схем (П)
· Формировать умение выявлять сущность, особенности изучаемых веществ (П)
· Формировать умение на основе анализа ранее изученных фактов делать выводы (П)
· Формировать умения отвечать на поставленный вопрос, аргументировать (К)
· Формирование вербальных и невербальных способов коммуникации (К)
· Адекватно передавать информацию (К)
3.Воспитательные:
-воспитывать интерес к изучаемому предмету;
Универсальные учебные действия (личностные)
- Воспитывать культуру диалога (Л)
- Формировать позитивное отношение к себе и окружающему миру (Л)
- Формировать личностную мотивацию учебной деятельности (Л)
Дидактические средства: таблицы «Функции белков», «Строение белковой молекулы»; тестовые задания; карточки с текстовым материалом; презентация к уроку; компьютер.
Список использованных источников:
- Габриелян О.С., Маскаев Ф.Н., Пономарев С.Ю. Химия: Учебник для 10 кл. общеобразовательных учреждений. - М.: Дрофа, 2010.
- Габриелян О.С., Остроумов И.Г. Химия 10 класс: Настольная книга. - М.: Дрофа, 2004.
- Химия в схемах и таблицах для 8-11 классов общеобразовательных школ/ авт-сост - Э.М.Левина. В.В. Кириллов.– СПб.: Тригон, 2008.
- Щербатых Ю.В. Биология в схемах и таблицах: учебное пособие.- 2-е изд.,испр. – М.:Эксмо, 2007
План.
3.1 Строение белковых молекулы
3.2 Физические свойства белков
3.3 Функции белков
3.4 Качественные реакции на белки
Органические соединения составляют в среднем 20-30% массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – углеводы, нуклеиновые кислоты, белки, а также жиры и ряд небольших молекул – гормоны, пигменты, аминокислоты, простые сахара и т.д.
Объяснение нового материала
Среди органических веществ клетки белки занимают первое место как по количеству, так и по значению.
Белки – это непериодические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
В организме человека встречается 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Такое разнообразие обеспечивается сочетанием всего лишь 20 разных аминокислот, составляющих несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций. Порядок их чередования может быть самым разнообразным; благодаря этому возможно существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, из 20 остатков аминокислот теоретически можно составить около 2 • 1018 вариантов белковых молекул, различающихся порядком чередования аминокислот, а значит, и формой, и свойствами.
Белки делятся на протеины, содержащие только остатки аминокислот, и протеоды, содержащие еще и небелковую часть (липо-, хромо-, глико-, фосфопротеиды)
Белки (по составу)
Протеины Протеиды
(простые) (сложные)
макромолекулы состоят только кроме остатков ά- аминокислот макромолекулы
из остатков ά- аминокислот. содержат другие группы атомов.
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
· Что вы можете сказать о структуре белка, исходя из знаний биологии?
Молекула белка напоминает нитку, унизанную разноцветными бусинами и скрученную в виде спирали. «Бусины» - это аминокислотами. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких сотен и даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка - около 300 аминокислот.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. Валентные углы при sp2-гибридном атоме углерода близки к 1200, при sp3-гибридном атоме углерода - 1100.
Группа атомов –СО – NH -, с помощью которой связаны две ά- аминокислоты, называется пептидной связью.
· На листочке написаны формулы трех аминокислот. Используя их получите трипептид.
H2N-CH2-COOH C6H5-CH2-CH –COOH HO-CH2-CH-COOH
NH2 NH2
Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяжелейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.
· Какую еще структуру, кроме первичной вы знаете? (Вторичная структура белка)
· Что она представляет? (спираль)
· Как крепятся витки в молекуле? (за счет водородных связей между группами СО и NH)
В пространстве полипептидная цепь белка может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами NH и СО различных участков цепи. Такая структура белка называется ά-спираль и наблюдается, к примеру, у ά-кератина (шерсть, волосы, рога, ногти).
Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серии), две полипептидных цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это
β-структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.
Таким образом, вторичная структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами СО и NH.
Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение ά-спирали или β-структуры в пространстве. получило название третичной структуры.
Третичная структура - пространственная конфигурация спирали в пространстве. Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, водородных, дисульфидных, ионных связей.
По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.
Белки (по форме молекул)
Глобулярные Фибриллярные
(шаровидные) (нитевидные)
Для глобулярных белков более характерна ά-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.
Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).
В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют более сложные структуры.
Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Есть не у всех белков.
Биологическая активность белков определяется третичной и четвертичной структурами.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т.
Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образующиеся растворы являются коллоидными
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
· Какие функции белков вы проходили на уроках биологии?
Функции белковв клетке чрезвычайно многообразны.
Одна из важнейших — строительная (структурная) функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Белки, выполняющие структурные функции, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играет коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов - мукоидов, муцина и т. д. В комплексе с липидами (в частности фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.
Исключительно важное значение имеет каталитическая (ферментативная) роль белков. Все ферменты — вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях, при температурах, близких к 40°С, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорость протекания большинства реакций ничтожно мала, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы - ферменты. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ионом металла или специальной органической молекулой. Многие белки ускоряют химические реакции в сотни раз.
Двигательная функция живых организмов обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: образование псевдоподий, мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.
В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).
Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.
Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина - белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.
Защитная функция. При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоцитах — образуются особые белки — антитела. Они связывают и обезвреживают несвойственные организму вещества (антигены).
Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу «белок - белок» способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков крови к свертыванию. Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит к образованию сгустка крови, что предохраняет от потери крови при ранениях.
Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, вырабатываемые в железах внутренней секреции. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Инсулин – регулирует содержание сахара в крови.
Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.