1. Молекулярная масса. Молекулярная масса белков превышает 6000 Да (до сотен тысяч и даже несколько миллионов), - например – альбумины – ок.70000, глобулины - 150000.
Полимеры аминокислот с массой менее 6000 называют пептидами.
2. Амфотерность. Белки являются амфотерными полиэлектролитами, при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ω-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы, то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если азотсодержащие группы – то положительный (основные свойства).
Заряд белка также зависит от рН среды. В кислой среде молекула приобретает положительный заряд, в щелочной – отрицательный.
Амфотерность белков лежат и в основе их буферных свойств. В организме человека и животных имеется белковая буферная система (в плазме крови), гемоглобиновая и оксигемоглобиновая (в эритроцитах), участвующие в поддержании постоянства рН среды.
Классификация аминокислот:
Гидрофобные: Ала Лей Фен Три Иле Вал Про
Гидрофильные Цис Глу Асп Глн Асн Сер Тре Арг Лиз Гис
Амфифильные Тир Мет Гли
3. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) pI – это такое значение pH, при котором белок является электронейтральным. Для кислых белков изоэлектрическая точка лежит в кислой среде (pH<7), а для основных (катионных) – в щелочной среде (pH>7). Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая. Белки в таком состоянии быстро выпадают в осадок. Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведет к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.
Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, поскольку содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам, поэтому их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Но в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1, а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счет электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.
4. Гидрофильность, гидрофобность, растворимость. Большинство белков – гидрофильны и водорастворимы, что связано с наличием гидрофильных (полярных – заряженных и незаряженных групп в составе аминокислот). Эти группы притягивают диполи воды и вокруг молекулы белка образуется “водяная оболочка” (шуба), которая удерживает белковую молекулу в растворе.
Белки как коллоиды - белковые молекулы имеют размеры коллоидных частиц (10-7–10-5 см), поэтому растворы белков обладают свойствами коллоидных растворов: медленной диффузией, высокой вязкостью, опаслесценцией, дают конус Тиндаля.
Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).
5. Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.
Денатурация белка бывает:
1. Обратимая – после устранения воздействия денатурирующего агента белок
восстанавливает свою активность (произошла ренатурация).
2. Необратимая денатурация.
6. Белки поглощают свет в ультрафиолетовой области при 280 нм благодаря трем циклическим аминокислотам (фенилаланин, тирозин и триптофан).