Строение и функции белков
Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами;
Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.
Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).
Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.
Структуры белка
· Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.
· Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).
· Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.
· Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)
Биологические функции белков. Многообразие белков по структурной организации и биологической функции. Полиморфизм. Различия белкового состава органов и тканей. Изменения состава в онтогенезе и при заболеваниях.
По степени сложности строения белки делят на простые и сложные Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. ( могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты); соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами.
По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.
Подавляющее количество природных белков относится к глобулярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют и более разнообразные.
-По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах. Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умеренной конценрации..
Денатурация
Денатурация белка — разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных св-в.
Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.
Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.
Функции белков
Их очень много, например:
ü Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
ü Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).
ü Сократительная функция. актин и миозин – специфические белки мышечной ткани.
ü Структурная функция (строительная) фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др.
ü Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.
ü Питательная (резервная) функция. резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.
Функциональная классификация белков наиболее удовлетворительная, поскольку в ее основу положен не случайный признак а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в какой-либо класс конкретных белков.
· Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превращений в клетке.
· Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом.
· Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.
· Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.
· Структурные белки. Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.
· Белки — ингибиторы ферментов составляют многочисленную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуляцию активности ферментов.
· Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.
· Токсичные белки — некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.
· Защитные белки. антитела — вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бактерий и т. д.
Химический состав и строение ДНК
ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) – биологический полимер, состоящий из двух полинуклеотидных цепей, соединенных друг с другом. Мономеры, составляющие каждую из цепей ДНК, представляют собой сложные органические соединения, включающие одно из четырех азотистых оснований: аденин (А) или тимин (Т), цитозин (Ц) или гуанин (Г), пятиатомный сахар пентозу – дезоксирибозу, по имени которой получила название и сама ДНК, а также остаток фосфорной кислоты. Эти соединения носят название нуклеотидов.
Эти цепи соединяются друг с другом водородными связями между их азотистыми основаниями по принципу комплементарности. Аденин одной цепи соединяется двумя водородными связями с тимином другой цепи, а между гуанином и цитозином разных цепей образуются три водородные связи. Такое соединение азотистых оснований обеспечивает прочную связь двух цепей и сохранение равного расстояния между ними на всем протяжении.
Другой важной особенностью объединения двух полинуклеотидных цепей в молекуле ДНК является их антипараллельность: 5'-конец одной цепи соединяется с 3'-концом другой, и наоборот.
Молекула ДНК, сост. Из двух цепей, образует спираль, закрученную вокруг собственной оси. Диаметр спирали составляет 2 нм, длина шага — 3, 4 нм. В каждый виток входит 10 пар нуклеотидов.
Чаще всего двойные спирали являются правозакрученными. Большинство молекул ДНК в растворе находится в правозакрученной — В-форме (В-ДНК). Однако встречаются также левозакрученные формы (Z-ДНК). Какое количество этой ДНК присутствует в клетках и каково ее биологическое значение, пока не установлено.
Таким образом, в структурной организации молекулы ДНК можно выделить первичную структуру — полинуклеотидную цепь, вторичную структуру — две комплементарные друг другу и антипараллельные полинуклеотидные цепи, соединенные водородными связями, и третичную структуру — трехмерную спираль.
Знание структуры и функций ДНК необходимо для понимания сути некоторых генетических процессов, протекающих в клетке. Было ясно, что сама ДНК не может играть роль матрицы при синтезе белков из аминокислот, так как почти вся ДНК находится в хромосомах, расположенных в ядре, в то время как почти все клеточные белки синтезируются в цитоплазме. Таким образом, генетическая информация, заключенная в ДНК, должна передаваться какой-то промежуточной молекуле, которая транспортируется в цитоплазму и участвует в синтезе полипептида. Такой промежуточной молекулой служит РНК (рибонуклеиновая кислота).