Молекулярные часы эволюции




МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ДОКАЗАТЕЛЬСТВА ЭВОЛЮЦИИ

Любая клетка состоит из определённого количества органических соединений. В строении клетки и в обеспечении энергией протекающих в ней процессов основную роль играют белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, липиды. Особое место в жизни клеток занимают макромолекулы белков и нуклеиновых кислот. Белки, прежде всего, являются строительным и пластическим материалом клетки, а нуклеиновые кислоты — носителями наследственной информации.

На современном этапе развития молекулярной биологии можно анализировать изменения в последовательности нуклеотидов в ДНК или аминокислот в молекуле белка разных видов и по этому показате­лю судить о степени их сходства и различия.

Эволюция белков

Поскольку каждая за­мена аминокислот в молекуле белка связана с изменением одного, двух или трёх нуклеотидов в молекуле ДНК, с помощью компьютеров можно вычислить максимальное или минимальное число нуклеотидных замен в составе гена, участвующего в синтезе данной молекулы белка.

На основе полученных данных можно судить о среднем числе замещений аминокислот в молекуле белка и изменениях в расположении нуклеотидов в составе гена. Как известно, гемоглобин входит в состав красных кровяных телец — эритроцитов и активно участвует в транспорте кислорода. Гемоглобин в эритроцитах человека состоит из взаимно схожих двух α- и двух β-цепей. В каждую цепь α входит 141, в каждую цепь β — 145 аминокислот. Несмотря на взаимные различия α- и β-цепей гемоглобина, последовательность расположения аминокислот в них одинакова. Это свидетельствует о том, что цепи α и β гемоглобина возникли в результате дивергенции единой полипептидной цепи в историческом процессе. В результате мутационных изменений в различных группах животных замещение аминокислот происходило также в α- и β-цепях гемоглобина.

Как видно из данных таблицы 1, молекулы гемоглобина у человека и человекообразных обезьян почти схожи по последовательности аминокислот, однако различия между человеком и другими отрядами млекопитающих животных по этому показателю весьма существенны и составляют от 14 до 33. Такие же данные получены при сопоставлении аминокислотного состава белка цитохрома C человека, дрозофилы и других организмов (таблица 2).

Таблица 1. Различия аминокислотного состава в α- и β-цепях молекулы гемоглобина у человека и других животных (по V. Grant)  
Вид Число различий  
α-цепь β-цепь  
Человек — шимпанзе      
Человек — горилла      
Человек — лошадь      
Человек — коза 20—21 28—33  
Человек — мышь 16—19    
Человек — кролик      

 

Таблица 2. Число различий в аминокислотном составе белка цитохрома C человека и других организмов (по V. Grant)
Вид Число различий
Человек — макака  
Человек — лошадь  
Человек — собака  
Человек — голубь  
Человек — змея  
Человек — лягушка  
Человек — акула  
Человек — дрозофила  
Человек — пшеница  
Человек — нейроспора  

Если скорость эволюции белка измеряется числом аминокис­лотных замен в год, то скорость эволюции генов измеряется путём определения нуклеотидных замещений. Однако нуклеотидные заме­ны в составе генов не всегда обусловливают аминокислотную замену в составе белка. Об этом свидетельствует тот факт, что из 20 амино­кислот, входящих в состав белка, 18 кодируются 2, 3, 4 и 6 кодами.

Эволюция ДНК (гена)

Каждый нуклеотид в составе гена может подвергаться мутации. Её называют точечной мутацией. Некоторые нуклеотиды по-разному реагируют на воздействие извне. В некоторых нуклеотидных парах мутация происходит всего один или два раза, у других число мутаций может достигать нескольких сотен. Последние называются «горячими » точками.

Очень важно и то, какой нуклеотид претерпевает изменения при мутации. Например, фенилаланин обладает кодоном UUU. Если тре­тий нуклеотид этого кодона урацил заменяется аденином или гуани­ном, то положение кодона изменяется и кодоны UUA и UUG вклю­чают в полипептидную цепь не фенилаланин, а лейцин, что приводит к существенному изменению структуры и функции молекулы белка. Обычно у близких друг к другу в систематическом отношении видов число мутаций невелико и, наоборот, у видов, далёких друг от дру­га, — велико. Поэтому, например, ДНК человека оказалась гомоло­гичной ДНК макаки на 66%, быка — на 28%, крысы — на 17%, лосося — на 8%, бактерии кишечной палочки — всего на 2%.

Молекулярные часы эволюции

Обычно, определяя дивергенцию белков у нескольких видов, можно судить о сроках расхождений между ними. Скорость эволюции белка измеряется числом годичных аминокислотных замен в его составе. По аминокислотным заменам в составе белка можно определить момент дивергенции рода, семей­ства, отряда, класса, типа. Например, в результате изучения родос­ловной белка глобина в установлено, что его строение было схожим у общих предков карпа и человека, существовавших около 400 млн лет назад, ехидны и человека — 225 млн лет назад, собаки и чело­века — 70 млн лет назад. Материал с сайта https://wikiwhat.ru

 



Поделиться:




Поиск по сайту

©2015-2024 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Дата создания страницы: 2017-10-12 Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных


Поиск по сайту: