Ферменты, витамины и гормоны - органические вещества, жизненно важные для организма человека, поэтому их называют биологически активными веществами. Об этих веществах вам известно их курса биологии человека.
Ферменты – это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов. Сейчас известно более 2000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов.
Ферменты обладают уникальными свойствами, которые выделяют их на фоне обычных химических катализаторов.
Специфические свойства ферментов: большая относительная молекулярная масса, селективность (избирательность), действие в определённом температурном интервале и при определённой Рн среды, высокая каталитическая активность, специфичность действия.
Так, добавка незначительной концентрации фермента (10-9 –10-7 М) ускоряет превращение субстратав108 –1012 раз. Другое не менее важное свойство ферментов – специфичность (избирательность)их действия в отношении структуры субстрата, типа реакции и условий ее проведения. Специфичность определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях. Механизм заключается в образовании комплекса фермент-субстрат. Образовавшийся комплекс вступает в реакцию, при этом энергия активации реакции снижается. Превращение субстрата происходит в активном центре фермента. Для многих ферментов, состоящих из субъединиц, характерно наличие регуляторного участка, который взаимодействует с веществами, влияющими на активность фермента (активаторами, ингибиторами). Для каждого фермента существует свой оптимум рН, при котором его каталитическое действие максимально. При резком изменении рН среды ферменты могут инактивироваться в результате необратимой денатурации.
Большинство ферментов обладает очень высокой эффективностью. Скорость некоторых ферментативных реакций может быть в 1015 раз выше скорости реакций, протекающих в их отсутствие. Высокая эффективность ферментов объясняется быстрым восстановлением (регенерацией) молекул в процессе «работы». Типичная молекула фермента может регенерировать миллионы раз за минуту. Например, широко используемый в сыроделии фермент реннин способен вызывать коагуляцию (свёртывание) белков молока в количествах, в миллионы раз превышающих его собственную массу. Этот фермент вырабатывается слизистой оболочкой особого отдела желудка жвачных животных — сычуга.
А вот ещё один пример высокой эффективности «работы» фермента, хорошо знакомого вам из курса химии 8 класса, — каталазы. За одну секунду при температуре, близкой к точке замерзания воды, одна молекула этого вещества разлагает около 50 000 молекул пероксида водорода:
Каталаза понижает энергию активации в этой реакции от 75 до 21 кДж/моль. Для сравнения укажем, что применяемая для ускорения этой реакции платина в коллоидном состоянии понижает энергию активации только до 50 кДж/моль.
В простейшем случае уравнение реакции с участием фермента имеет вид:
где Е — фермент, S — субстрат, ES — фермент-субстратный комплекс (комплекс Михаэлиса), Р — продукт реакции.
И.П.Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни». Без их участия не проходит ни одна биохимическая реакция. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. Реакции при помощи ферментов идут с большой скоростью при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5° до 40°С. Вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых изменений в нормальных условиях ее существования. Ферментативные реакции подразделяются на:
· анаболические (реакции синтеза) и
· катаболические (реакции распада).