Различают 4 структуры белка:
· Первичная – в виде цепочки из аминокислот, соединенных пептидной связью (полипептидная цепочка).
· Вторичная - в виде спирали (структура поддерживается водородными связями, которые соединяют соседние витки спирали).
· Третичная – в виде глобулы (образуется за счет гидрофобных, ионных, дисульфидных (-S-S) связей). Связи в третичной структуре слабые и поэтому конфигурация таких глобулярных белков может быть легко изменена.
· Четвертичная — сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур, обеспечивается наиважнейшими связями: водородными, ионными и гидрофобными. Такая структура характерна только для некоторых белков, например, гемоглобина. Молекула белка под влиянием различных факторов (высоких и низких температур, кислот, щелочей, облучения и т.д.) может изменить свою природную структуру. Это называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации происходит восстановление природной структуры белка - ренатурация. При разрушении пептидных связей первичной структуры происходит необратимая денатурация.
Функции белков:
1. 
Белки – катализаторы (ферменты) ускоряют химические реакции (например, амилаза превращает крахмал в глюкозу, ДНК-полимераза осуществляет сборку молекул ДНК, уреаза расщепляет мочевину, липазы расщепляют жиры и т.д.)
2. Транспортные белки переносят различные вещества, образуя с ними нестойкие соединения. Белки транспортируют ионы через клеточные мембраны (например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, сывороточный альбумин переносит жирные кислоты).
3. Белки-регуляторы - белковые гормоны регулируют различные процессы в организме (например, инсулин регулирует уровень сахара в крови. Структурные (строительные) белки являются компонентом биологических структур. Белки входят в состав всех клеточных мембран. В соединении с ДНК - в состав хромосом, с РНК - в состав рибосом (например, белок кератин входит в состав волос, ногтей, копыт, коллаген – белок сухожилий, связок, хрящей, актин и миозин – в составе мышц).
5. Защитные белки - антитела (или иммуноглобулины), обеспечивают иммунологическую защиту организма, белок фибриноген, превращаясь на воздухе в фибрин - образующий тромбы, защищает организм от потери крови.
6. Сократительные белки вызывают сокращение структур. Актин, миозин вызывают мышечное сокращение. Участвуют во всех видах движения клеток и организма.
7. Запасные белки представляют собой форму запасания аминокислот. Казеин молока, овальбумин яиц, запасные белки семян растений.
8. 
Белки - токсины — обладают отравляющими свойствами (например, нейротоксин - действующее начало змеиного яда, блокируют передачу нервного импульса).
9. 
Энергетическая функция - при расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж.
Нужно запомнить, чтотолько белки выполняют каталитическую, двигательную, токсическую функцию.
Нуклеиновые кислоты
Нуклеиновые кислоты - биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды.
В клетках имеются два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота - ДНК и рибонуклеиновая кислота - РНК.