МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
По дисциплине «Химия»
Для специальности «Общая медицина»
Тема №14: α-Аминокислоты, химические свойства. Пептиды. Белки.
Количество часов: 3
Курс: 1
Составители:
к.б.н., доц. Байканова Р.К.
к.х.н., доц. Сапиева А.О.
Астана2015г.
Тема:α – Аминокислоты, химические свойства. Пептиды. Белки.
Цель:
- Изучить реакции образования аминокислотных внутрикомплексных солей, реакции этерификации, реакции дезаминирование (неокислительное и окислительное), реакции гидроксилирование и декарбоксилирование аминокислот; реакции образования пептидов; структурную организацию белков.
Задачи обучения:
студент должен знать: строение и свойства a - аминокислот, классификацию и номенклатуру аминокислот, химические свойства a - аминокислот и образование пептидной связи, качественные реакции на отдельные a – аминокислоты, кислотно – основные свойства аминокислот, классификацию аминокислот с учетом различных признаков, биосинтетические пути образования аминокислот.
студент должен уметь: давать название a - аминокислотам по тривиальной и международной номенклатуре, проводить качественные реакции на отдельные a – аминокислоты, написать реакцию получения аминокислот, образование аминокислотных внутрикомплексных солей, реакции этерификации, реакции дезаминирование (неокислительное и окислительное), реакции гидроксилирование и декарбоксилирование аминокислот.
Основные вопросы темы:
1. Химическое свойства a - аминокислот как гетерофункциональных
соединений:
А) образование внутрикомплексных солей;
Б) реакции этерификации;
В) реакции ацилирование и алкилирование;
|
|
Г) реакции взаимодействия с азотистой кислотой, с формальдегидом. Значение этих реакций для анализа аминокислот.
2. Биологически важные реакции - аминокислот:
А) реакции дезаминирования (неокислительное и окислительное);
Б) реакции гидроксилирования;
В) декарбоксилирование аминокислот, как путь образования биогенных аминов и биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, a - аминомасляная кислота).
Пептиды. Электронное и пространственное строение пептидной группы.
Белки. Физико – химические свойства.
Белки. Первичная структура белков. Частичный и полный гидролиз.
Реакции α – аминокислот используемые для определения первичной структуры белков.
Понятия о вторичной, третичной, четвертичной структурах белков.
Понятие о сложных белках.
Методы обучения и преподавания: Практическое занятие. Лабораторные опыты. Анализ и выводы работы.
Лабораторные работы:
Реакция глицина с нингидридом.
В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной окраски.
Реакция глицина с азотистой кислотой.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа.
Атмосферные свойства α - аланина.
1. В пробирку поместите 5 капель 1% раствора альфа - аланина и добавьте по каплям 0,1% раствор хлороводородной кислоты, подкрашенный индикатором конго в синий цвет до появления розово-красной окраски.
|
|
2. В пробирку поместите 5 капель 1% раствора альфа-аланина и по каплям добавьте 0,1% раствор гидроксида натрия, подкрашенный фенолфталеином, до исчезновения окраски.
Ксантопротеиновая реакция на тирозин.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора тирозина и добавьте 3 капли концентрированной азотной кислоты. Смксь нагрейте до появления желтой окраски. Пробирку охладите и добавьте по каплям растор аммиака до появления оранжевой окраски.
Биуретовая реакция на пептидную связь.
В пробирку поместите 5-6 капель раствора яичного белка, добавьте равный объем 10% раствора гидроксида натрия и по стенке добавьте 1-2 капли раствора сульфата меди(II). Наблюдается появление красно-фиолетовой окраски.
Ксантопротеиновая реакция белков.
В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и 2 капли концентрированной азотной кислоты. Содержимое пробирки осторожно нагрейте, все время встряхивая. Раствор и осадок окрашиваются в желтый цвет. Охладив пробирку, осторожно добавьте 1-3 капли 10% раствора гидроксида натрия до появления ярко-оранжевой окраски.
Реакция на присутствие серосодержащих α-аминокислот.
В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и вдвое больший объем 10% раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирки перемешайте, нагрейте до кипения (1-2 мин). К полученному щелочному раствору добавьте 5 капель 10% ацетата свинца (II) и вновь прокипятите. Отметьте появление серо-черного осадка.
Литература:
1. Конспект лекций.
2. П.А. Верболович и др. «Практикум по органической, физической, коллоидной химии».
|
|
3. Н.А.Тюкавкина Биоорганическая химия: Учебник для вузов/4-е изд. – М., Дрофа, 2005.
Контроль:
1. Написать реакции декарбоксилирования и дезаминирования лизина и гистидина.
2. Написать дипептид лиз – ала – вал – сер – гис. Какова реакция среды в водном растворе?
3. Написать реакцию трансаминированияаланина с a - кетоглутаровой кислотой.
4. Напишите пентапептид вал – глу – фен – асп – мет. Определить его заряд в водной среде.
5. Напишите реакцию образования фенилтиогидантоинавалина. Как называется эта реакция, где применяется.
№ 1
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидов фен – ала – гли. Укажите пептидные связи,N – и С- конец в молекуле.
2. С помощью какой качественной реакции можно доказать наличие пептидной связи.
№ 2
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидов фен – арг – тир. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Укажите, с помощью какой цветной реакции можно доказать наличие бензольногокольца в молекуле пептидов.
№ 3
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидов мет – цис – ала. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Какой цветной реакцией можно доказать наличие серы в пептиде?
№ 4
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидов про – гис – арг. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Приведите вид взаимодействия в белковой молекуле между пространственно сближенным лизином и глутаминовой кислотой
№ 5
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидовлиз – мет – сер. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Приведите пример образования дисульфидного мостика, стабилизирующеготретичную структуру.
№ 6
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидов лей – тир – арг. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Представьте водородные связи, определяющие α – спираль и β – конфигурациюбелков (в общем виде).
№ 7
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидовглу – ала – сер. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Представьте вид взаимодействия в полипептидной цепи пространственно сближенных цистеиновых остатков.
№ 8
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидовтре – фен – ала. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Приведите синтез дипептида и определите N – концевую аминокислоту
тиогидантоиновым методом.
№ 9
1. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находятся изоэлектрическая точка трипептидовглу – сер – гли. Укажите пептидные связи, N – и С- конец в молекуле.
2. Опишите электронное и пространственное строение пептидной связи.