Тема занятия «Ферменты »

«Мыслящий ум не чувствует

себя счастливым, пока ему не

удается связать воедино

разрозненные факты, им

управляемые»

Д. Хевеши

Разрешите сегодняшнее занятие начать не с биологии, а с рассказа одного случая, который произошел в Древней Греции.

Рассказывают, что однажды ученики древнегреческого философа Зенона обратились к нему с вопросом: «Учитель, ты, обладающий знаниями во много раз большими, чем мы, всегда сомневаешься в правильности ответов на вопросы, которые нам кажутся очевидными и ясными. Почему?» Начертив посохом на песке два круга, большой и малый, Зенон ответил: «Площадь большого круга – это познанное мной, а площадь малого круга – познанное вами. Как видите, знаний у меня действительно больше, чем у вас. Но все вне этих кругов – это непознанное ни мной, ни вами. Согласитесь, что длина большей окружности больше длины малой, а следовательно, границы моих знаний с непознанным больше, чем у вас. Вот почему у меня больше сомнений».

Та что, че больше мы изучаем предмет, тем больше у нас сомнений, больше возникает вопросов. На сегодняшнем занятии постараемся снять часть из них.

Итак, тема нашего занятия «Ферменты». В процессе занятия мы должны будем решить некоторые теоретические вопросы, касающиеся ферментов, связать воедино весь материал, чтобы к концу занятия прийти к определенным выводам.

Для этого нам необходимо поэтапно решить следующие задачи:

1. Ферменты как катализаторы белковой природы

- строение

- классификация

- свойства

- механизм действия ферментов

2. Влияние тяжелых металлов на активность ферментов, в частности каталазы.

Есть такая сказка. Умирая, старый араб завещал своим сыновьям 17 прекрасных белых верблюдов. Старшему – половину, среднему – третью часть, младшему – девятую часть. Когда араб умер, сыновья принялись делить свое наследство, но 17 верблюдов не делиться ни на 2, ни на 3, ни на 9. В это время через пустыню шел бедный ученый, дервиш и вел за собой старого черного верблюда. Он подошел к братьям и спросил, о чем они горюют. Братья поведали о своем наследстве и невозможности его поделить. Тогда дервиш подарил им своего верблюда. У них стало 18 верблюдов и все получилось: старший получил 9, средний 6 а младший 2, остался старый верблюд ученого. «Что с ним делать?» - спросили братья. «Отдайте его мне» - ответил ученый, и братья вернули ему верблюда.

Вот и ферменты, так же как и старый верблюд дервиша помогают осуществлять реакции в организме.

Так что же такое ферменты? Итак, ферменты или энзимы – особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам, биологические реакции протекают с огромной скоростью, которая в десятки тысяч раз (а иногда в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.

Н2О2 – ядовитое вещество, которое образуется как побочный продукт при некоторых реакциях, разрушая Н2О2 каталаза защищает клетку. Так вот, за 1 мин., при t=0,1 молекула каталазы разлагает 5 млн. молекул Н2О2. Перекись может также разлагаться в присутствии атомов железа, однако скорость такого разложения была бы ничтожной. Понадобилось бы 300 лет, чтобы 1 атом железа расщепил такое число молекул Н2О2, которое молекула каталазы (содержащая 1 атом железа) расщепляет за 1 секунду. Или другой пример: реакция, знакомая всем владельцам кошек. Речь пойдет о разложении мочевины, содержащейся в кошачьей моче, на СО2 и аммиак (именно аммиаком пахнет кошачий ящик, если его долго не меняли). Эта реакция катализируется ферментом уреазой. Уреазу образуют бактерии, которые попадают в песок из воздуха и начинают здесь расти и размножаться. При комнатной температуре 1 молекула уреазы способна за 1 сек. расщепить до 30000 молекул мочевины. Не будь уреазы, на это потребовалось бы около 3 млн лет.

В статье И. Вольпера «Отчего от горчичников жжение?» утверждается, что причиной жжения являются ферменты, под действием которых освобождается едкое вещество, раздражающее кожу. Субстрат и ферменты находятся в горчичной массе, покрывающей бумажный лист. Почему фермент не действует в сухой среде? Какую воду следует использовать перед тем, как ставить горчичники – теплую, холодную или крутой кипяток? Каждый фермент работает в специфических условиях. Фермент, содержащийся в горчичном порошке, нуждается в водной среде, поскольку без воды субстрат не может адсорбироваться на ферменте (молекулы его способны перемещаться лишь в жидкой среде). Не исключено, что вода необходима и для самой реакции. Все ферменты – белки, поэтому в крутом кипятке фермент горчичного порошка свернется, и не будет действовать. Оптимальной для работы фермента будет теплая вода.

Таким образом, в живой клетке множество разнообразных соединений, но реакции между ними не беспорядочны, а образуют строго определенные метаболические пути, характерные для данной клетки. Индивидуальность клетки в большей степени определяется набором ферментов, который она запрограммирована производить. Отсутствие хотя бы одного фермента или какой-нибудь его дефект могут иметь очень серьезные отрицательные последствия для организма.

Классификация ферментов

В 1961 году специальной комиссией международного биохимического союза была предложена систематическая номенклатура ферментов. Ферменты были подразделены на 6 групп в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют.

Каждый фермент получил систематическое наименование, точно описывающее катализируемую реакцию. Однако, поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было присвоено рабочее название повседневного употребления. Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа катализируемой реакции и окончания –аза. Например: лактат-дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа. Но для давно известных ферментов оставлены прежние названия – пепсин, трипсин и т.д.

Строение ферментов

По строению ферменты могут быть простыми белками (протеинами) и сложными белками (протеидами). В первом случае в состав ферментов входят только связанные в белковую молекулу аминокислоты, во втором случае в составе ферментов обнаруживаются добавочные группы небелковой природы, связанные с белковой частью фермента. Все ферменты относят к глобулярным белкам. Молекулярные комплекс белковой части (апофермент) и кофактора (небелковое соединение) называется холоферментом.

Холофермент=апофермент+кофактор

Роль кофактора могут выполнять ионы металлов или сложные органические соединения. Органические соединения обычно называют коферментами. некоторые из них являются производными витаминов. Тип связи между ферментом и коферментом может быть различным. Иногда они существуют отдельно и связываются друг с другом во время протекания реакции. В других случаях кофактор и фермент связаны постоянно прочными ковалентными связями, в последнем случае небелковая часть фермента называется простетической группой.

Роль кофактора в основном сводится к образованию активного центра ферментов.

Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, причем ферменты отличаются от других катализаторов уникальными свойствами:

1. Высокая эффективность действия

2. Специфичность действия (строгая избирательность и направленность действия)

3. Термолабильность – действие в определённых температурных пределах.

Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40^oС. Большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре. при повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50С) каталитическая активность растет (на каждые 10С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При повышении температуры выше 50С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. Но есть исключения, например, у организмов, обитающих в среде с крайними значениями температур, ферменты адаптированы к работе в именно этих условиях. Так, например, некоторые цианобактерии, живущие на поверхностях ледников, адоптированы к температурам, близким к температурам замерзания воды. Другие представители этой группы обитают в горячих источниках, где температура воды достигает 80-85.

4. Зависимость их действия от значения рН среды.

Для каждого фермента существует определенное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность. Пепсин – 2.0; липаза поджелудки – 9.0

Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера и Д. Кошланда.

Э. Фишер предложил, что пространственная конфигурация активного центра и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент с «замком».

Ингибиторы ферментов

Некоторые ферменты чувствительны к определенным ядам: цианиду, йодуксусной кислоте, фториду и т.д. и даже очень низкие концентрации этих ядов инактивируют ферменты. Например, цитохромоксидаза – один из дыхательных ферментов особенно чувствителен к цианидам и при отравлении цианидом смерть наступает вследствии инактивации ферментов, относящихся к группе цитохромов. Но надо заметить, что ферменты сами могут действовать как яды.

Например, действие различных ядов змей, пчел и скорпионов обусловлено тем, что эти яды содержат ферменты, разрушающие клетки крови или другие ткани.

Терапевтическое действие аспирина как жаропонижающего и противовоспалительного средства объясняется тем, что аспирин ингибирует один из ферментов, катализирующий синтез простагландинов. Простагландины – это вещества, участвующие в развитии воспаления. Ингибирование обусловлено ковалентной модификацией одной из аминогрупп фермента.

Я вам предлагаю поискать еще информацию о ферментах, поработать самостоятельно, а также ответить на олимпиадный вопрос: в живой природе широко распространены протеазы – ферменты, расщепляющие белки. Известны случаи, когда клеткам необходимо защищаться от действия этих ферментов. Как они это делают?

Подготовить сообщения:

1. Использование знаний о ферментах в практической деятельности человека.

2. Витамины как структурные компоненты ферментов.

Приложение1.

Приложение 2

Лабораторная работа № 1