Тест Аминокислоты и НК для самостоят.

Модуль IV

Тема занятия: “ Биологически важные аминокислоты. Белки. Нуклеиновые кислоты.”

 

Цель занятия: изучить строение и химические свойства биологически важных аминокислот, белков, нуклеиновых кислот и их роль в организме.

Студент должен знать:

- строение, прототропную таутомерию, классификацию α-аминокислот;

- строение, структуру и свойства пептидов;

- строение, свойства, структуру белков и их водных растворов;

- строение нуклеиновых кислот;

- лактим-лактамную и прототропную таутомерии азотистых оснований;

- структуру РНК и ДНК.

Студент должен уметь:

- классифицировать аминокислоты и нуклеиновые кислоты;

- объяснить амфотерность аминокислот, их химическое поведение;

- писать схемы образования мононуклеотидов.

Аминокислоты (АК) - э то гетерофункциональные соединения, содержащие амино- и карбоксильную группы:

Номенклатура

Обычно АК имеют тривиальное название.

По рациональной номенклатуре их названия составляются путем прибавления к тривиальному названию приставки амино- и буквы греческого алфавита, указывающей положения – NH₂ группы по отношению к – СООН.

МН в названии АК используется редко.

 

Изомерия

1. Изомерия цепи:

Лейцин, a-аминоизокапроновая к-та, a-амино-g-метилвалериановая к-та

Изолейцин, a-амино-b-метил- валериановая к-та

 

2. Изомерия положения гр. – NH₂:

a-Аланин

b-Аланин

3. Оптическая изометрия (обладают все АК, кроме глицина). Отнесение к D- и L-ряду проводят по аналогии с глицериновым альдегидом по расположению Н и –NH₂ гр.

Во всех случаях, когда a-АК содержит два и более асимметрических атомов углерода, конфигурацию ее определяют, исходя из a-углеродного атома.

D- L- Аланин

D-Треонин Алло-L-треонин

В организме обычно имеются L-, a- и алло-формы. В составе белков АК находятся только в L-форме. D-АК встречаются в антибиотиках (грамицидин).

Классификация

По числу –NH₂, –COOH групп, а также в зависимости от R- АК подразделяют на: моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые, ароматические и гетероциклические.

Аланин	Лизин, a,e-диаминокапроновая к-та
a-Аминоглутаровая к-та, Глутаминовая к-та	Тирозин, n-оксифенилаланин

 

Триптофан,

b-индолилаланин,

3-индолил-2-аминопропановая к-та

 

Кроме вышесказанного выделяют также окси- и серусодержащие АК:

Серин a-амино-b-оксипропионовая к-та

Цистеин, a-амино-b-тиопропионовая к-та

Живые организмы различаются по своей способности синтезировать АК. АК, не синтезируемые в организме, наз-ся незаменимыми. Это гетероциклические и разветвленные АК.

Химические свойства

I. Кислотно-оснóвные

АК за счет –I группы –NH₂ являются более сильными к-тами, чем соответствующие им карбоновые к-ты и более слабыми основаниями, чем амины.

a-АК являются амфотерными соединениями, т.к. содержат в одной молекуле –NH₂ гр., обусловливающую оснóвные св-ва и –СOOH – кислотные. Поэтому в зависимости от среды АК могут существовать в р-ре в виде катионов, анионов или диполярных ионов:

Значение рН р-ра, при котором АК имеет равное количество положительных и отрицательных зарядов, наз-ся изоэлектрической точкой (ИЭТ). Заряд белковой молекулы определяется суммой ионогенных групп –NH₃⁺ и –COO^–.

АК, как амфотерные соединения, образуют соли как с к-тами, так и с основаниями:

II. Р-ции по –СООН группе

АК могут диссоциировать, образовывать соли, сложные эфиры, ангидриды, амиды, хлорангидриды.

Эта р-ция используется как “защитная” в синтезе белков и пептидов.

III. Р-ции по –NH₂ группе

а) Р-ция солеобразования (см.выше)

б) Р-ция с HNO₂

 

Эта р-ция дезаминирования in vitro. По количеству выделившегося азота определяют кол-во АК (метод Ван-Слайка).

в) Хлорангидриды и ангидриды к-т образуют с АК ацилпроизводные (подобно аминам и мочевине):

Эта р-ция используется для “защиты” –NH₂ гр. в синтезе белков и пептидов.

г) Р-ция с формальдегидом

При взаимодействии с альдегидами a-АК, подобно первичным аминам, образуют основания Шиффа. Для аналитических целей применяется р-ция a-АК с формальдегидом, останавливающаяся на стадии N-гидроксиметильного производного АК (гидроксиметильной наз-ся гр. –СН₂ОН):

 

 

Последняя р-ция лежит в основе метода формольного титрования. Сами АК вследствие амфотерности не могут быть оттированы щелочью.
N-гидросиметильные производные АК содержат свободную –СООН гр. и могут быть определены количественно титрованием щелочью.

IV. Отношение АК к нагреванию

а) a-АК при нагревании могут отщеплять одну или две молекулы воды. При отщеплении одной молекулы воды образуются дипептиды:

Дипептид обладает способностью взаимодействовать с новой молекулой АК с образованием трипептида, тетрапептида и полипептида. Последний является основой белковых молекул. Название ди– и полипептидов строится по названиям тех к-т, из которых они образуются. Поэтому АК, участвующая в образовании пептида имеет окончание –ИЛ, а концевая АК, сохранившая гр. –СООН – полное название:

Аланин Серин АланИЛсерин

 

Используется сокращенная запись полипептида с указанием концевых групп и названий АК первыми тремя буквами русского или латинского алфавита:

Н₂N – Ала – Тир – Гли – Глу – СООН

Аla Tyr Gly Glu

При отщеплении двух молекул воды от двух молекул АК образуется дикетопиперазин (циклический амид):

+

Глицин Дикетопиперазин

 

б) b-АК выделяют при нагревании NH₃ и образуют непредельную к-ту, т.е. идет р-ция дезаминирования:

СН3–СН=СН–СООН

Кротоновая к-та

b-Аминомасляная к-та

в) g-АК образуют лактамы:

Лактамная

(пептидная) группа

	Бутиролактам

g-Аминомасляная к-та

 

V. Р-ции дезаминирования:

В организме человека и животных под действием различных ферментов происходят процессы дезаминирования. Во всех случаях гр. -NH₂ освобождается в виде NH₃, а продуктами дезаминирования могут быть жирные к-ты, окси- и кеток-ты. При этом окислительное дезаминирование преобладает:

а) Окислительное дезаминирование

Оксок-та

 

б) Восстановительное

К-та

в) Гидролитическое

Оксик-та

г) Внутримолекулярное

Непредельная к-та

 

VI. Р-ции декарбоксилирования

Карбоновые к-ты in vitro декарбоксилируются в очень жестких условиях. Введение в a-положение ЭА групп -NH₂, , –ОН способствует стабилизации карбоаниона и поэтому такие замещеные к-ты очень легко декарбоксилируются:

В лабораторных условиях АК легко декарбоксилируются в щелочной среде. В организме a-АК декарбоксилируются под действием фермента декарбоксилазы:

Глутаминовая к-та g-Аминомасляная к-та, ГАМК

 

5-Окситриптофан 5-Окситриптамин,

серотонин

 

Гистидин, Гистамин,

a-амино-b-[4(5)-имидазолил]- 2-имидозолиламиноэтан,

пропионовая к-та 4(5)-аминоэтилимидазол

Образующиеся амины имеют большое физиологическое значение и наз-ся биогенными аминами. Они участвуют в ряде р-ций обмена нервной и сердечно-сосудистой систем.

К биогенным аминам, образующимся из тирозина в процессе обмена веществ, относится группа катехоламинов: адреналин, норадреналин и дофамин:

Тирозин Дофамин

Норадреналин Адреналин

Дофамин, норадреналин и адреналин выполняют роль нейромедиаторов. Из тирозина синтезируются также пигменты кожи, глаз, волос.

Кроме р-ций декарбоксилирования в организме протекают под влиянием ферментов много строго специфических р-ций: переаминирования, трансаминирования и др.

VII. Р-ции по радикалу

Все циклические АК, содержищие бензольное кольцо – триптофан, тирозин, фенилаланин – легко вступают в р-ции замещения по бензольному кольцу с На1₂, НО–NO₂, HO–SO₃H.

Путем йодирования тирозина в организме образуется гормон щитовидной железы тироксин:

Тирозин Дийодтирозин

Качественная р-ция на ароматические АК – ксантопротеиновая – обусловлена нитрованием бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. При добавлении к ним щелочи возникает оранжевое окрашивание:

VIII. Качественная р-ция на a-АК

Это р-ция с нингидрином:

 

a-AK

Нингидрин Продукт р-ции сине-фиолетового цвета

+ CO₂ + R–CHO

Альдегид

IX. Р-ция на присутствие серусодержащих АК

Метионин

Цистеин

Цистин

Цистеин и цистин легко превращаются друг в друга за счет р-ции окисления-восстановления:

Цистеин Цистин + Н₂О

Обмен серы в организме идет, в основном, за счет цистина и цистеина. Они обусловливают структуру белка, реактивность многих ферментов и гормонов. Качественной р-цией на серусодержащие АК является р-ция Фоля:

Коричневый

 

Белки

Это биополимеры, состоящие из ста и более АК остатков.

Классификация: простые белки (протеины), состоящие из a-АК, сложные белки (протеиды), состоящие из белковой и небелковой частей.

Аминокислотный состав определяет многие св-ва белков: заряд белковой молекулы, ИЭТ, способность к осаждению, структуру и биологическую активность.

В настоящее время синтезированы простейшие белки – инсулин, рибонуклеаза, окситацин и др.

Первичная структура

При всем многообразии пептидов и белков принцип построения их молекул одинаков – связь между a-АК осуществляется за счет –СООН гр. одной АК и –NH₂ гр. другой АК, которая в свою очередь своей карбоксильной группой связывается с аминогруппой третьей АК и т.д. Связь между остатками АК, а именно между группой С=О одной к-ты и группой NH другой к-ты, является амидной связью. В химии пептидов и белков она наз-ся пептидной связью:

Пептидная связь

N-конец С-конец

Первичная структура пептидов и белков – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура

Цепи пептидов и белков принимают в пространстве определенную более или менее компактную форму. Уникальная особенность белковых молекул заключается в том, что они имеют, как правило, четкую пространственную структуру, или конформацию. Как только молекула окажется развернутой или уложенной иным способом в пространстве она почти всегда теряет свою биологическую функцию.

Л.Полинг, Р.Кори (1951) на основании расчетов предсказали наиболее выгодные способы укладки цепей в пространстве.

Пептидная цепь может укладываться в виде спирали (подобно винтовой лестницы). В одном витке спирали помещается около четырех АК остатков. Закрепление спирали обеспечивается водородными связями между группами С=О и NН, направленными вдоль оси спирали. Все боковые радикалы R АК находятся снаружи спирали. Такая конформация наз-ся a-спиралью. Другой вариант упорядоченной структуры полипептидной цепи – b-структура, или b-складчатый слой. В этом случае скелет находится в зигзагообразной конформации, и цепи располагаются параллельно друг другу, удерживаясь Н-связями.

Вторичная структура белка – это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет Н-связей между пептидными группами.

Конформация белковой молекулы стабилизируется не только Н-связями, но и за счет некоторых ионных взаимодействий, а также за счет окисления SН-групп боковых радикалов R возникает ковалентная дисульфидная связь.

Третичная структура

Это укладка полипептидной цепи, включающей элементы той или иной вторичной структуры в пространстве, т.е. образование трехмерной конфигурации белка.

Чаще всего это – клубок. Стабилизируют третичную структуру Н-связи, электростатическое взаимодействие заряженных групп, межмолекулярные силы Ван дер Ваальса, гидрофобные взаимодействия.

 

Четвертичная структура

Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в более сложные образования, называемые также комплексами или агрегатами. При этом каждая цепь, сохраняя характерную для нее первичную, вторичную и третичную структуры, выступает в роли субъединицы комплекса с более высоким уровнем пространственной организацией – четвертичной структурой. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется за счет Н-связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями.

Определение четвертичной структуры белковых агрегатов возможно только с помощью высокоразрешающих физикохимических методов (рентгенография, электронная микроскопия). Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например, гемоглобина. Главная функция гемоглобина (основного компонента эритроцитов) состоит в переносе кислорода из легких к тканям организма. Его четвертичная структура – образование из четырех полипептидных цепей (субъединиц), каждая из которых содержит гем.

 

Физико-химичекие св-ва

Для белков характерны высокая вязкость р-ров, низкая диффузия, способность к набуханию, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление.

Белки, как и АК, амфотерны за счет свободных групп –NН₂ и –СООН.

В зависимости от рН среды, соотношения кислых и оснóвных АК остатков белки несут положительный или отрицательный заряды, что и используется при электрофорезе.

Подобно биурету полипептиды и белки дают качественную р-цию с Сu(ОН)₂ – красно-фиолетовое окрашивание и она наз-ся биуретовой р-цией.

Белки отличаются друг от друга по составу, форме, растворимости, биологической активности, молярной массе. Часть из них синтезируется в организме, другие должны поступать извне. Они состоят в основном из 20 АК остатков.

Строение белков было установлено на основе р-ций гидролиза. По продуктам гидролиза все белки делят на две группы:

 

Простые Сложные

(протеины) (протеиды)

Это белки крови: альбумин, Гемоглобин (НЬ), цитохромы,

глобулин, фибриноген и др. флавопротеиды и др.

При гидролизе простых белков При гидролизе сложных белков

образуется только АК образуются АК+др. соединения

(Ме, липиды, углеводы,

комплексные соединения и пр.)

 

Фибриллярные белки – это белки, молекулы которых состоят из параллельных, сравнительно вытянутых пептидных цепей, образуют палочковидные структуры. Они не растворимы и выполняют структурную и защитную функции в организме. Например, коллаген при нагревании превращается в беспорядочные клубки, получившие название желатины (в ней много глицина, гидроксипролина, гидроксилизина).

Глобулярные белки – это белки молекулы которых состоят из плотно свернутых полипептидных цепей и имеют форму, близкую к сферической. К ним относятся ферменты, антитела, гормоны, альбумин, гемоглобулин и др. Они растворимы в водно-солевых р-рах.

Некоторые белки, например, миозин и фибриноген имеют палочковидную структуру, однако хорошо растворимы в воде.

 

Денатурация белков

Под влиянием многих факторов пространственная структура способна разрушаться, что приводит к потере биологической активности белков. К таким факторам относятся повышенная температура, изменение рН среды, УФ – и рентгеновское излучения, механическое воздействие (встряхивание), соли тяжелых Ме, алкалоиды и др.

Денатурация белков – это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры. Денатурация редко бывает обратимой. В этих немногих случаях важно то, что беспорядочно скрученная молекула денатурированного белка самопроизвольно принимает нативную пространственную структуру с полным сохранением биологической функции.

В случаях отравления солями тяжелых Ме (ртути, свинца, серебра и др.) в качестве противоядия используют белки с повышенным содержанием кислотных групп, например яичный альбумин. Он действует как конкурент белков организма и сам связывает токсичный агент, образуя с ним нерастворимую соль, которая затем выводится из организма.

В организме содержится более 50.000 различных белков. Кожа содержит 63% от массы сухой ткани, кости – 20%, зубы – 18%.

 

Функции белков:

1. Питательная (энергетическая – 20-25% – на белки), 17,6 кДж/г.

2. Транспортная (переносчики различных веществ) – гемоглобин, миоглобин и др.

3. Сократительная (белки мышечных тканей) – миозин и др.

4. Структурная (пластическая) – коллаген, фиброин, мембранные белки.

5. Каталитическая (белки-ферменты) – пепсин, каталаза, уреаза и др.

6. Регуляторная (белки-гормоны) – инсулин, вазопрессин и др.

7. Защитная (белки-антитела) – g-глобулины сыворотки крови.

8. Осмотическая, буферная, водно-солевая.

Нуклеиновые к-ты (НК)

НК являются природными высокомолекулярными соединениями. Молекулярная масса НК колеблется от 200 тысяч до 20 миллионов. Они играют важную роль в передаче наследственных признаков и осуществляют контроль за синтезом специфических белков в организме.

Химический состав НК

В молекулах НК содержатся фосфорная к-та, пентозы и азотистые основания.

Пентозы в НК представлены рибозой и 2-дезоксирибозой в b-фуранозной форме:

b- Рибоза

2-b -Дезоксирибоза

Именно по характеру углеводного компонента–пентозы – все НК делятся на две большие группы:

1) рибонуклеиновые к-ты (РНК), содержащие рибозу,

2) дезоксирибонуклеиновые к-ты (ДНК), содержащие дезоксирибозу.

Азотистыми основаниями в НК являются производственные пурина и пиримидина.Из пуриновых оснований наиболее часто встречаются в составе НК аденин и гуанин:

Аденин, 6-аминопурин

Гуанин, 2-амино-6-гидроксипурин

 

Из производных пиримидина чаще всего обнаруживаются цитозин, урацил, тимин, которые входят в состав НК в лактамной форме:

Цитозин, 2- гидроксо-4-амино- пиримидин

Урацил, 2,4- дигидроксо- пиримидин

Тимин, 5- метилурацил, 2,4- дигидроксо- 5- метилпиримидин

НК отличаются по составу азотистых оснований. Аденин, гуанин и цитозин входят в состав РНК и ДНК. Урацил содержится только в РНК, а тимин – в ДНК. При написании названия азотистых оснований их часто обозначают первыми заглавными буквами: А- аденин, Ц- цитозин и т.д.

Нуклеозиды

Пентозы, соединяясь с азотистыми основаниями, образуют нуклеозиды. Пуриновые основания присоединяются по 9, а пиримидиновые по 1 атому азота b-N- гликозидной связью. Схема образования пуринового нуклеозида:

Схема образования пиримидинового нуклеозида:

При названии пуриновых нуклеозидов окончание- ИН меняется на-ОЗИН: аденозин, гуанозин. Если в состав нуклеозида входит 2-дезоксирибоза, – перед названием нуклеозида ставится приставка ДЕЗОКСИ:

Пиримидиновые нуклеозиды получают окончание- ИДИН: цитидин, тимидин, уридин. Приставка дезокси- ставится только перед нуклеозидом, содержащим цитозин, т.к. тимин может соединяться только с 2- дезоксирибозой, а урацил только с рибозой.

Мононуклеотиды

Это продукты взаимодействия нуклеозидов с фосфорной к-той. H₃PO₄ присоединяется по 5-ому или 3-ему атому углерода пентозы сложноэфирной связью.

При названии мононуклеотидов к названию нуклеозида приписывается цифра 5¢ и слово "фосфат", обозначающее остаток фосфарной к-ты – PO₃H₂: цитидин – 5¢-фосфат, уридин -5¢-фосфат, аденозин -5¢-фосфат, дезоксигуанозин -5¢-фосфат, дезоксицитидин-5¢-фосфат. Мононуклеотиды являются структурными фрагментами НК, ферментов, витаминов (В₂, НАД⁺).

Схема образования мононуклеотида:

5¢

5¢

Нуклеозид может присоединять два и три остатка фосфорной к-ты, образуя ди- и трифосфаты. При этом ангидридная связь между остатками фосфорной к-ты может быть макроэргической, т.е. содержать большой запас энергии. Это наблюдается в аденозинтрифосфате (АТФ). Одна такая связь при расщеплении выделяет » 32 кДж/моль.

 

Аденозинтрифосфат, аденозинтрифосфорная к-та, АТФ.

АТФ является аккумулятором энергии в организме, универсальным первоисточником фосфорной к-ты при различных жизненных процессах.

Строение НК

Первичная структура НК представляет собой длинную цепь мононуклеотидов. Мононуклеотиды связаны, между собой за счет остатков фосфорной к-ты 3¢, 5¢- сложноэфирной связью:

	Аденозинтрифосфат, аденозинтрифосфорная к-та, АТФ

Структура молекулы ДНК

 

Английские ученые Дж. Уотсон и Ф. Крик (1953) предложили пространственную модель молекулы ДНК. Согласно этой модели, макромолекула представляет собой спираль, состоящую из двух полинуклеотидных цепей, закрученных вокруг общей оси. Пуриновые и пиримидиновые основания направлены, внутрь спирали. Между пуриновым основанием одной цепи и пиримидиновым основанием другой возникают водородные связи. Эти основания составляют комплементарные пары:

А=Т (соединены двумя Н- связями), ГºЦ (три Н-связи).

Т.о., вторичная структура ДНК- это двойная спираль, образующаяся за счет Н- связей между комплементарными парами гетероциклических оснований и сил Ван дер Ваальса между азотистыми основаниями.

Водородные связи образуются между – NH группой одного основания и

NH×××××: О=С

группой другого

С=О

NH×××: Nº.

, а также между амидными и имидными атомами азота

Н-связи стабилизируют двойную спираль.

 

Комплементарность цепей – химическая основа важнейших функций ДНК– хранения и передачи наследственных признаков. В ДНК содержатся всего четыре основания (А, Г, Ц, Т). Кодирующей единицей для каждой АК белка является триплет (код из трех оснований). Участок молекулы ДНК, содержащий в последовательности своих нуклеотидов информацию о последовательности аминокислотных звеньев в синтезируемом белке, называют геном. В макромолекуле ДНК содержится много генов.

Однако нуклеотидная последовательность ДНК под действием различных факторов может подвергаться изменениям, которые называют мутациями. Наиболее распространенный вид мутации – замена какой-либо пары оснований на другую. Причина – сдвиг таутомерного равновесия. Например, замена обычной пары Т-А на пару Т-Г. При накоплении мутаций возрастает число ошибок в биосинтезе белка. Вторая причина возникновения мутации – химические факторы, а также различные виды излучений. Мутации под действием химических соединений имеют большое значение для управления наследственностью с целью ее улучшения – селекция сельскохозяйственных культур, создание штаммов микроорганизмов, производящих антибиотики, витамины, кормовые дрожжи.

Макромолекула РНК, как правило, представляет собой одну полипептидную цепь, принимающую различные пространственные формы, в том числе и спиралеобразные.

Молекулы ДНК находятся в ядрах клеток, а синтез белка осуществляется в цитоплазме на рибосомах при участии РНК, которые копируют генетическую информацию, переносят ее к месту синтеза белка, участвуют в процессе синтеза белка.

Нуклеотиды имеют большое значение не только как строительный материал для НК. Они участвуют в биохимических процессах, например в энергетическом обмене клетки (АТФ), переносе фосфатных групп, в окислительно-восстановительных р-циях и др.

Успехи в изучении строения НК и их функции привели к развитию новой ветви биологический науки – генной инженерии, позволяющей управлять внутриклеточными процессами. Отсюда исключительные перспективы в решении проблем медицины (предупреждение и лечение болезней), промышленности (например, биотехнологии на основе использования новых микроорганизмов, которые, благодаря наличию новых генов, синтезируют новые соединения) и т.д. Эти научные достижения показывают, что в основе процессов жизнедеятельности организмов лежат реальные химические процессы, протекающие в клетках на молекулярном уровне.

 

Вопросы для самоконтроля:

1. Что такое аминокислоты?

2. Как классифицируются аминокислоты?

3. Какие виды номенклатуры используются для аминокислот?

4. Какие аминокислоты входят в состав белков организма?

5. Что представляет собой аминокислота в кислой, основной и нейтральной средах? Напишите эти структуры для фенилаланина.

6. Напишите уравнения реакций серина (2-амино-3-гидроксипропановой кислоты) с:

а) аммиаком; б) гидроксидом натрия; в) азотистой кислотой;

г) ангидридом уксусной кислоты; д) азотной кислотой.

7. Какие продукты получаются при нагревании α -, β -, γ – амнокилот? Чем это можно объяснить?

8. Напишите реакцию декарбоксилирования гистидина.

9. Опишите качественные реакции на аминокислоты и белки.

10. Что такое белки? Как они классифицируются?

11. Опишите структуру белка.

12. Какие функции белков в организме?

13. Что такое нуклеиновые кислоты? Каков их химический состав?

14. Напишите схему образования двух нуклеозидов: а) из β –D – рибофуранозы и гуанина; б) из β –D – дезоксирибофуранозы и Тимина.

15. Напишите строение участка РНК с последовательностью оснований аденинурацил.

16. Какова биологическая роль нуклеиновых кислот?

 

Лабораторная работа

“Свойства аминокислот”

Опыт 1 Реакция глицина с нингидрином

В пробирку поместите 4 капли 1%-го р-ра глицина и 2 капли 0,1%-го р-ра нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагрейте. Что наблюдаете?

Напишите реакцию.

Опыт 2 Реакция глицина с азотистой кислотой

В пробирку поместите 5 капель 1%-го р-ра глицина и равный объем каплю 5%-го р-ра нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно взболтайте смесь. Наблюдайте выделения газа.

Эта реакция используется для количественного определения аминогрупп в аминокислотах.

Напишите схему взаимодействия глицина с азотистой кислотой. Назовите образовавшиеся соединения.

 

Опыт 3 Образование комплексной соли меди глицина

В пробирку поместите 1 мл 1%-го р-ра глицина. Добавьте на кончике лопаточки кристаллический карбонат меди (II) и смесь нагрейте. Что наблюдаете?

Напишите схему взаимодействия глицина с карбонатом меди (II).

 

Опыт 4 Биуретовая реакция на пептидную связь

В пробирку поместите 5 капель р-ра яичного белка, добавьте равный объем 10%-го р-ра гидроксида натрия и по стенке добавьте 2 капли р-ра сульфата меди (II). Что наблюдаете?

Напишите схему образования биурета. Все ли белки дают биуретовую реакцию?

Опыт 4 Ксантопротеиновая реакция белков

В пробирку поместите 10 капель р-ра яичного белка и 2 капли концентрированной азотной кислоты. Содержимое пробирки осторожно нагрейте, постоянно встряхивая. Что наблюдаете? Охладив пробирку, осторожно добавьте 3 капли 10%-го р-ра гидроксида натрия до появления ярко – оранжевой окраски.

Какие α – аминокислоты в составе белка можно открыть с помощью касантопротеиновой реакции.

 

Опыт 5 Реакция на присутствие серусодержащих α – аминокислоты (реакция Фола)

В пробирку поместите 10 капель р-ра яичного белка и 20 капель 10%-го р-ра гидроксида натрия. Содержимое пробирки перемешайте и нагрейте до кипения. К полученному щелочному р-ру добавьте 5 капель 10%-го р-ра ацетата свинца (CH₃COO)₂Pb и вновь прокипятите. Что наблюдаете?

Напишите в общем виде схему реакции белка с ацетатом свинца (II). Какие α – аминокислоты в составе белка можно открыть с помощью реакции Фола.

 

Тесты “Аминокислоты” для самостоятельной работы студентов

Тест Аминокислоты и НК для самостоят.

Вариант 1.

1. Энантиомером аланину является:

2. 1,5-Дикетопиперазин образует аминокислота:

а) 3-амино-3-меркаптобутановая кислота;

б) 4-аминопентановая кислота;

в) 2-аминоэтановая кислота;

г) 4-аминогексановая кислота.

Напишите эту реакцию.

3. Реагент, с помощью которого можно отличить фенилаланин от тиразина, это:

а) HNO₃; б) HNO₂; в) FeCl₃; г) NaOH.

 

4. В сильнощелочной среде глицин представляет собой:

а) анион; б) биполярный ион; в) катион; г) нейтральную молекулу.

5. Молочная кислота получается при взаимодействии:

а) аланина с азотной кислотой; б) аланина с водой при нагревании в кислой среде; в) аланина с кислородом при нагревании; г) аланина с азотистой кислотой.

6. При нагревании валина с серином может образоваться:

а) только один дипептид; б) до четырех вариантов дипептидов;

в) до трех вариантов дипептидов; г) до двух вариантов дипептидов.

7. Оксокислота получается:

а) при гидролитическом дезаминировании аминокислоты;

б) при внутримолекулярном дезаминировании аминокислоты;

в) при окислительном дезаминировании аминокислоты;

г) при восстановительном дезаминировании аминокислоты.

8. Белки, выполняющие каталитическую функцию, называют:

а) ферментами; б) гормонами; в) витаминами; г) протеинами.

9. Последовательность нуклеотидов представляет собой структуру нуклеиновых кислот:

а) четвертичную; б) вторичную; в) третичную; г) первичную.

10. Молекула нуклеотида не содержит:

а) остаток моносахарида; б) остаток аминокислоты; в) остаток азотистого основания; г) остаток фосфорной кислоты.

 

Вариант 2.

1. Энантиомером лейцину является:

2. Лактам образует аминокислота:

а) 2-аминоэтановая кислота; б) 4-аминобутановая кислота;

в) 3-аминопентановая кислота; г) 2-амино-2-меркаптобутановая кислота?

3. Реагент, с помощью которого можно отличить цистеин от серина, это:

а) HNO₃; б) HNO₂; в) FeCl₃; г) (CH₃COO)₂Pb.

4. В кислой среде аланин представляет собой:

а) анион; б) биполярный ион; в) катион; г) нейтральную молекулу.

5. Нитрат 2-аминопропановой кислоты получается при взаимодействии:

а) аланина с азотной кислотой; б) аланина с нитратом натрия;

в) аланина с нитритом натрия; г) аланина с азотистой кислотой.

6. При нагревании этилового эфира треонина с N-ацилпроизводным глицина может образоваться:

а) до двух вариантов дипептидов; б)