Аминокислоты: строение, стереохимия, биологически важные реакции a-аминокислот. Пептиды, особенности пептидной связи. Классификация и строение белков

a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат две функциональные группы: карбоксильную группу (–СООН) и аминогруппу (–NH₂), причём обе группы связаны с одним и тем же атомом углерода. Называют a-аминокислоты по Международной номенклатуре, при этом атом углерода, с которым связана аминогруппа имеет второй порядковый номер. Для многих a- аминокислот, особенно тех, которые входят в состав белков, чаще используются названия по тривиальной номенклатуре.

Различают аминокислоты, содержащие следующие радикалы: неполярные (гидрофобные); полярные (гидрофильные) заряженные и незаряженные; ароматические.

a-Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде.

Основным источником a-аминокислот для живого организма служат пищевые белки. Некоторые a-аминокислоты могут синтезироваться в организме (из других аминокислот или иных продуктов метаболизма), но часть a-аминокислот в организме человека не синтезируются и могут поступать только с пищей, такие a-аминокислоты называют незаменимыми: валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан. Поэтому так важно сбалансированное белковое питание человека.

При некоторых заболеваниях заменимые аминокислоты могут перейти в разряд незаменимых. Например, при фенилкетонурии организм перестаёт синтезировать аминокислоту тирозин.

Многие a-аминокислоты используются в медицине. Так, глицин улучшает обменные процессы в тканях мозга и мышц. Глутаминовая кислота применяется при лечении заболеваний центральной нервной системы, метионин и гистидин ­ для лечения заболеваний печени и т.д.

При катаболизме важнейших аминокислот большинство из них превращаются в конечном счете в метаболиты цикла Кребса (щавелево-уксусная, кетоглутарат, сукцинил-КоА) и пируват. Поскольку эти указанные метаболиты могут быть использованы клетками организма для синтеза углеводов (в частности, глюкозы), то такие аминокислоты, как Гли, Ала, Сер, Тре, Цис, Асп, Глу, Гли, Apr, Гис, Про, Вал, Иле, Мет, называются гликогенными. Пять других аминокислот (Лей, Лиз, Тир, Три, Фен), являющиеся предшественниками кетоновых тел (в частности, ацетоацетата) рассматриваются как кетогенные.

Реакции аминокислот: образование солей, сложных эфиров, амидов, ангидридов, галегенангидридов, ацилирование, декарбоксилирование, деазаминирование, трансаминирование, алкилирование, образование дикетопиперазинов.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Белки составляют основу и структуры, и функций живых организмов. Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с первичной структурой (последовательность аминокислот) характерны более высокие уровни организации, которые принято называть вторичной (спиралевидная и складчатая), третичной (глобулярная и фибриллярная) и четвертичной структурами.

Белки можно классифицировать:

– по форме молекул (глобулярные и фибриллярные);

– по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);

– по составу или химическому строению (простые и сложные);

– по выполняемым функциям;

– по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические и др.);

– по локализации в организме (белки крови, печени и др.);

– по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

– по продолжительности жизни в клетке (с периодом полупревращения от 1 ч до нескольких недель и месяцев);

– по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Функции белков