Аминокислоты, строение, классификация (по Ленинджеру, по химич-у строению).
Строение аминокислот
Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксильную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом. Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.
Классификация аминокислот .
Существует несколько классификаций:
1) по химической природе боковой цепи (R),
2) рациональная классификация (по степени полярности радикала, по Ленинджеру),
3) по способности синтезироваться в организме.
По химической природе боковой цепи (R) все аминокислоты делятся на:
1. Ациклические (алифатические):
· моноаминомонокарбоновые (содержат 1 NH2- и 1 СООН-группы);
· моноаминодикарбоновые
(содержат 1 NH2– и 2 СООН–группы);
· диаминомонокарбоновые
(содержат 2 NH2– и 1 СООН–группы);
· диаминодикарбоновые
(содержат 2 NH2– и 2 СООН–группы).
2. Циклические:
А) гомоциклические (фен, тир);
Б) гетероциклические: - аминокислоты (гис, три); - иминокислоты (про).
По Ленинджеру (по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы:
неполярные, незаряженные (гидрофобные) – их 8: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про;
полярные, незаряженные (гидрофильные) – их 7: сер, тре, глн, асн, цис, тир, гли;
отрицательно-заряженные – их 2: асп, глу;
положительно-заряженные – их 3: гис, арг, лиз.
По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:
заменимыми, которые могут синтезироваться в организме;
незаменимыми, которые не могут синтезироваться в орга-низме и должны поступать с пищей. Понятие «незаменимые» относительно для каждого вида – у человека и свиней их 10 (вал, лей, иле, тре, мет, фен, три, арг, гис, лиз), у животных с четырехкамерным желудком – 2 серосодержащие (цис, мет), у птиц – 1 (гли).
Физико-химические свойства:
Растворимы в воде (лучше растворимы положительно- и отрицательно заряженные аминокислоты, затем гидрофиль-ные, хуже – гидрофобные).
Имеют высокую точку плавления (обусловлено тем, что в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов).
Обладают оптической активностью, которая обусловлена наличием асимметрического атома углерода(за исключением гли). В связи с этим аминокислоты: существуют в виде L- и D-стереоизомеров, но в состав белков высших животных входят в основном аминокислоты L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количестваасимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2n, где n – кол-во асимметрических атомов С;
способны вращать плоскость поляризованного света вправо или влево; величина удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30о.
Амфотерные свойства (аминокислоты, кроме гли, при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7.
Химические свойства:-
-кислотные свойства, обусловленные наличием карбоксильной группы,
-основные свойства, обусловленные наличием амино-группы,
-свойства, обусловленные взаимодействием аминогруппы и карбоксильной между собой,
-свойства, обусловленные наличием функциональных групп в боковой цепи.
Цвиттер-ионы. L и D стереоизомерия правило вант гоффа.
Цвиттер-ион (биполярный ион; нем. Zwitter — гибрид) — молекула, которая, являясь в целом электронейтральной, в своей структуре имеет части, несущие как отрицательный, так и положительный заряды, локализованные на несоседних атомах. Цвиттер-ионы. Мономеры белков имеют в своем составе функциональные группы аминов и карбоновых кислот. Частицы -NH2 и СООН взаимодействуют между собой внутри молекулы, что приводит к появлению внутренней соли, называемой биполярным ионом (цвиттер-ионом). Такое внутреннее строение аминокислот объясняет их высокую способность к взаимодействию с полярными растворителями, например с водой. Присутствие же в растворах заряженных частиц обуславливает их электропроводность.
Аминокислоты природных белков (кроме глицина) обладают оптической активностью, т.е. способностью вращать плоскость поляризованного света. Различают D- и L-формы аминокислот, например:
D (-) - Аланин L (+) - Аланин
Все природные белковые аминокислоты относятся к L-ряду. Лишь в белках некоторых микроорганизмов встречаются некоторые D-аминокислоты (также в грибах, антибиотиках).Аминокислоты D-ряда или совершенно не усваиваются организмом или же усваиваются плохо, т.к. ферментные системы животного организма специфически приспособлены к обмену L-аминокислот. Это важно при учете балансирования рациона животных по незаменимым аминокислотам синтетическими аналогами, которые, как правило, содержат в равных количествах L- и D- формы (рацематы). Вант-Гоффа: При повышении температуры на каждые 10 градусов константа скорости элементарной химической реакции увеличивается в 2 – 4 раза. Исключением из этого правила является уменьшение скорости ферментативной реакции при температурах, вызывающих денатурацию фермента