Задачи к экзамену по БХ
Белки
№5 –
а) Глобулярные белки представляют собой третичную структуру белка в виде глобулы, которая формируется посредством формирования гидрофобных, ионных, водородных и дисульфидных связей
Б) Процесс, при котором под действием денатурирующих агентов разрушаются слабые связи, удерживающие белок в нативной конформации, и белок теряет свои свойства называется – Денатурацией. При высокой температуре увеличивается подвижность атомов в белке, в результате чего разрушаются слабые связи, такие как ионные, гидрофобные и водородные. Неизменной при этом остается первичная структура белка
В) Шапероны – белки, поддерживающие нативную конформацию белка.
Ш70 – имеют на карбоксильном конце «бороздку» способную взаимодействовать с пептидами, обогащенными гидрофобными радикалами, предотвращая при этом синтезирующийся пептид от агрегации в ненужных местах
Ш60 – олигомерный комплекс из 14 субъединиц, формирующих два полых кольца, соединенных друг с другом. Проходящим через эти кольца синтезированным белкам подбирается наиболее энергетически выгодная конформация.
Так же шапероны участвуют в транспорте белков через мембраны, транспорт в лизосомы денатурированных белков, сборка олигомерных белков.
№ 13 –
А) Форма нормальных эритроцитов – двояковогнутый диск.
Перенос кислорода из капилляров легких в ткани
Б) Основной белок эритроцитов – гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем). В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу. Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода. Так же, при присоединении кислорода каждая последующая его молекула будет присоединяться легче предыдущей, что является следствием кооперативных изменений конформации протомеров.
В) Причиным СКА – мутация в гене HBB, в реузльтате чего вместо глутаминовой кислоты в 6 положении β-цепи располагается не валин (гидрофобная кислота), а глутамин (гидрофильная кислота). Из-за чего происходит деформация эритроцитов, снижается их способность к связыванию O2, следовательно уменьшается транспорт кислорода к тканям
№14 –
А) Гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем).
Б)
В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу.
В) Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода.
При замене гидрофобной аминокислоты на гидрофильную увелиичвается возможность попадания воды в активный центр, что приведет к окислению железа Fe2+ до Fe3+, из-за чего станет невозможным транспорт кислорода этим гемом.
№15 –
А) Гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем).
В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу.
Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода.
Б) Продукты метаболизма, влияющие на сродство гемоглобина к кислороду: CO2, H+, 2,3 – БФГ
В результате окисления органических веществ повышается концентрация CO2 и H2O. Они диффундируют из клеток в кровь, где при их соединении образуется угольная кислота, которая тут же диссоциирует на H+ и HCO3-. H+ присоединяется к радикалам Гиc146, сродство гемоглобина к O2 снижается, в результате чего происходит более интенсивное отщепление кислорода в тканях организма пропорционально степени протонирования. (Эффект Бора)
В) Эффект Бора – увеличение количества освобожденного О2 пропорционально концентрации протонов водорода в эритроцитах
№18
А) Гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем).
В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу.
Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода.
Б) Суммарный заряд – (-5)
В) 2,3-БФГ связывается с тремя положительно заряженными группами каждой β-цепи (Вал, Гис, Лиз), обращенными в центр молекулы гемоглобина, в полость. При протонировании гемоглобина происходит отщепление О2 и, как следствие, кооперативные конформационные изменения, одним из результатов которых является увеличение этой самой полости в центре гемоглобина. При повышенном парциальном давлении кислорода происходите его присоединение к гемоглобину à изменение конформации всех протомеров à уменьшение полости à вытеснение 2,3-БФГ.
Следствием присоединение 2,3-БФГ является увеличение выхода кислорода в ткани.
Г) В результате нахождение альпинистов на высоте в течение некоторого времени увеличивается продукция 2,3-БФГ в эритроцитах, что увеличивает интенсивность отдачи эритроцитами кислорода в ткани.
№24
А) Гемопротеины – Миоглобин, гемоглобин.
Сложный белок – белок, имеющий в своем составе как белковую часть, так и небелковую
Б) В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу.
Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода.
Свободный гем имеет в 25000 раз больше сродство к СО, чем к О2
В) В составе гемоглобина сродство гема к СО выше всего 200 раз, что обусловлено наличием Гис Е7 в активном центре, так как он создает наиболее оптимальные условия для связывания О2 и ослабляет взаимодействие гема с СО.
Г) Увеличение парциального давление СО приведет к интенсивному прочному связыванию СО с гемоглобином, в результате которого вытесняется О2 из гемоглобина, нарушается транспорт кислорода в ткани и развивается гипоксия
Энзимология
№8
А) Класс фермента – гидролаза
Б)
Чем больше субстрата при постоянной концентрации фермента, тем выше скорость реакции, но до определенного уровня (Vmax)
В)
Для АХЭ оптимальная pH=8,4. При pH=6 его каталитическая активность будет сильно снижена, что связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков.
Г) В передаче нервного импульса участвует ацетилхолин посредством его присоединения к рецепторам постсинаптиеской мембраны. АХЭ предотвращает накопление ацетилхолина, иначе это может привести к отсутствию проведения импульса, что и происходит при воздействии ФОС на АХЭ, так как он необратимо ингибирует этот фермент
№11
А) Витамины являются предшественниками коферментов, необходимых для нормального функционирования аллостерических ферментов.
Б) Тиамидифосфат
В) Лиазы (декарбоксилазы, трансферазы)
Участие в работе нервной системы: образование ацетилхолина (метилтрансфераза)
№21
А) Аллостерический центр фермента (регуляторный)
Б) Конкурентное ингибирование
В) Так как калимин является структурным аналогом субстрата, то возникает конкуренция между калимином и ацетилхолином. В результате чего, замедляется гидролиз ацетилхолин и усиливается проведение нервного импульса.
Г) Побочные эффекты могут быть связан с избыточнм накоплением ацетилхолина в синаптической щели
№22
А) Механизм – частичный протеолиз
Пространственное строение
Субстраты: преимущественно – белки
Б) Класс - гидролаза
В) Конкурентное ингибирование
№33
А) Регуляторные ферменты катализируют начальные, необратимые, скорость-лимитирующие, реакции в местах разветвления метаболического пути
Регуляторными ферментами в этом метаболическом пути может быть Е1, Е2(необратимая реакция)
Б)
В) Взаимодействовать могут: субстраты, ингибиторы и активаторы
Вид регуляции – отрицательная обратная связь
Г) Примеры гемосодержащих белков: гемоглобин, миоглобин.
Роль гема: связывание и транспорт кислорода.
№34
А) Регуляторный фермент – Е2(необратимая реакция, регулируемая количеством АТФ)
Б) Отрицательная обратная связь
Ингибитор – АТФ
В)
№35
А) Е2 - необратимая, Е5, Е6 – необратимые + разветвление
Б) По принципу отрицательной обратной связи
В)P1 и Е с Е5 с аллостерическим центром, D – с активным центром
№38
А) Креатинкиназа – олигомерный белок состоящий из двух протомеров двух типов: M (muscle) и B (brain)
Изоферменты - ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но имеют разную первичную структуру
ММ – мышцы, ВМ – сердце, ВВ – мозг
Б) Определение содержания Креатинкиназы в плазме крови необходимо при диагностике инфаркта миокарда
Основано на том, что изоформы КК имеют разную электрофоретическую подвижность
В) Изоформа BB почти не определяется так как не проникает через гематоэнцефалический барьер. Изоформа BM помогает в определении инфаркта миокарда, так как данная изоформа имеется только в сердечной мышце.
№39
А)
Б) Кофермент NAD+, витамин PP
В)ЛДГ – олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов H(heart) и M(muscle). ЛДГ1 и ЛДГ – в мышце и почках, ЛДГ4 и ЛДГ5 – в скелетных мышцах и печени.
Г) Креатинкиназа. ------------------------------------------------
№40
А)
Образуется NADH, с помощью которого в дыхательной цепи образуется три молекулы АТФ.
Б) ЛДГ – олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов H(heart) и M(muscle). ЛДГ1 и ЛДГ – в мышце и почках, ЛДГ4 и ЛДГ5 – в скелетных мышцах и печени.
Изоферменты - ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но имеют разную первичную структуру
Активность фермента –
В)???
№41
А) Энзимодиагностика предполагает под собой постановку диагноза заболевания на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях.
Для энзимодиагностики используют органоспецифические ферменты
Их количество должно быть достаточным для их определения
Б) При инфаркте миокарда ЛДГ и КК активна лишь в течение суток, в то время как Тропонин Т – в течение 14 суток. К тому же, ЛДГ и КК имеют разные изоформы, в то время как тропонин Т – нет.
Матричные биосинтезы
№1
А) ДНК – состоит из двух левозакрученных антипараллельных цепей и выполняют функцию хранения и передачи наследственной информации. Каждая цепь образована азотистыми основаниями А, Т, Г, Ц
РНК – состоит из одной цепи, имеет как спирализованные, так и неспирализованные участки. Образована аозотистыми основаниями А, У, Г, Ц. Есть мРНК, тРНК и рРНК, каждая из которых выполняет свою роль в синтезе белка
Б) Репарация ДНК может происходить двумя способами:
1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток
2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь
В) Нет, не будет, так как правильная мРНК может быть синтезирована путм транскрипции с ДНК
№3
А) Участвую в репликации. В ходе репликации образуется тетраплоидный набор ДНК, половина которых при делении передается в дочернюю клетку.
Б) ДНК-полимеразы – достраивают цепь ДНК
Лигаза – соединяет межнуклеотидные разрывы
Праймаза – образует праймер
РНКаза- вырезает праймер
ДНК-хеликаза – расплетает ДНК
SSB-белки – удерживают цепи от повторной спирализации
Топоизомераза – образует одноцепочечный разрыв
№11
А) Встречает в норме редко, так как появляется только под действие УФО
Б) Репарация ДНК может происходить двумя способами:
1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток
2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь
В) Дезаминирование оснований, ошибки репликации, депуринизация, депиримидизация, разрыв нуклеотидных цепей, образование пиримидиновых димеров
№13
А) Репарация ДНК может происходить двумя способами:
1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток
2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь
Б)
В) Образования пиримидиновых димеров
№15
А) Репарация ДНК может происходить двумя способами:
1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток
2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь
Б) Это может привести к накоплению мутаций в геноме
В) В соматических клетках – образование опухолевых клеток
В половых клетках – передача наследственных болезней??????
№23
А)
Б) Кэпирование, присоединение поли-А-последовательности, сплайсинг
№25
А)мРНК- матрица, с которой будет происходить синтез белка. Так как различных белков в нашем организме чрезвычайно много, то и мРНК будет так же много, так как нуклеотидная и аминокислотная последовательность каждого индивидуально
тРНК- транспортирует одну аминокислоту, так как аминокислот всего 20, и несколько больше триплетов, кодирующих эти аминокислоты, то и тРНК требуется всего несколько десятков, а не тысяч, как у мРНК
Б)
№32
А) см.25
Будет образовываться неполноценный белок, так как его трансляция будет заканчиваться слишком рано из-за появления терминирующего триплета
Б) Будет нехватка данного фермента, что приведет к алкаптонурии
№37
Свойства генетического кода:
-Триплетность
-Вырожденность (одна аминокислота – несколько последовательностей)
-Специфичность (одна последовательность – одна аминокислота)
-Универсальность
-Колинеарность
- Однонаправленность
Да, предсказать можно
Используя таблицу кодирования аминокислот, можно предположить,
что нуклеотидная последовательность следующая: ЦАЦ-АГУ-ГГГ
Однако, учитывая наличия такого свойства генетического кода, как вырожденность, нуклеотидные последовательности могут быть иными.
№46
А)
Б)
В) Кэпирование, сплайсинг, поли-А-полимеразная реакция
№48
А)
Если предполагать, что аминокислота Асп кодировалась следующей последовательностью: ГАУ, то произошла миссенс-мутация (замена нуклеотида с изменением смысла), в ходе которой последовательность могла быть следующей – ААУ.
Б) Полиморфизм белков – существование белков с близкой аминокислотной последовательностью и функциями.
Образуется в результате возникновения мутаций одного и того же гена.
В)Например, гемоглобин, различные реакции на инфецкии, факторы окружающей среды, токсины, лекарственные препараты
№52
А) Транскрипционно неактивные участки хроматина – гетерохроматин. Он формируется в результате: высококонденсированного состояния ДНК, связывания ДНК с гистонами и образованием нуклеосом, метилирования дезоксицитидина в СрG-последовательностях ДНК
Б) Да, существуют различия в их локализации. Формирование зон стабильной репрессии происходит в процессе онтогенеза и дифференцировки клеток
В) Обеспечивается наличием зон стойкой репрессии (гетерохромитана), которые являются нетранскрибируемыми, из-за чего белки, закодированные в данных участках, не могу образовываться. А так же наличием участков эухроматина, где расположены транскрибируемые гены
№53
А) ПЦР- полимеразная цепная реакция – метод амплификации, т.е. получения большого числа копий гена или его фрагмента in vitro.
Б) Необходимые условия и компоненты: повышенная температура, исследуемая ДНК-матрица, четыре дНТФ, два праймера, термостабильная Taq-полимераза и реакционный буфер с ионами магния
В) Ребенок 1 – болен, Ребенок 2 -здоров, ребенок 3 и 4 -носители
№54
А) Денатурация (раскручивание цепей ДНК) à Отжиг (снижение температуры, присоединение праймеров) à Полимеризация (удлинение праймеров)
Принцип метода – амлпификация ДНК или его фрагмента
Различие условий и ферментов: ПЦР – дНТФ, Taq-полимераза, реакционный буфер с магнием и исследуемая ДНК, повышенная температура. Клетка – ДНК, ДНК-хеликаза, ДНК-полимеразы, дНТФ, ДНК-лигаза, SSB-белки, нормальная температура клетки.
Б) Фрагменты рестрикции- фрагменты ДНК, образовавшиеся врезультате расщепления большой молекулы ДНК одной или более молекулами рестрикционных ферментов
В) Генетическое картирование, установление хромосомной локализации многих генетических нарушений, генная терапия
Ответ на задачу: Выводы – отце и мать – носители, ребенок – болен
Соединения – фрагменты ДНК
№60
А) ПЦР- полимеразная цепная реакция – метод амплификации, т.е. получения большого числа копий гена или его фрагмента in vitro. Необходимые условия и компоненты: повышенная температура, исследуемая ДНК-матрица, четыре дНТФ, два праймера, термостабильная Taq-полимераза и реакционный буфер с ионами магния
Б) Миссенс-мутация в гене (замена гидрофильной аминокислоты на гидрофобную – глутамина на валин)
В) Серповидно-клеточная анемия
Биологические мембраны
№1
А) Фосфолипаза А2 – фермент, катализирующий отщепление остатка жирной кислоты от фосфолипидов, превращая их в токсичные соединения, сильно уменьшающие поверхностное натяжение. Эти соединения растворяют эритроциты и другие, клеточные и субклеточные структуры
Б) Происходит гемолиз эритроцитов
В) Из-за гемолиза эритроцитов снижается объем транспорта кислорода к клеткам и тканям организма, что приводит к гипоксии и, следовательно, может привести к смерти. Это подтверждает тот факт, что в крови пациента повышено содержание растворенного гемоглобина.
№8
А) состоит из четырех протомеров: 2 альфа, 2 бета. Является интегральным белком. На бета-протомерах содержаться остатки тирозина, аутософосфорилирование которых происходит при присоединее инсулина к альфа протомерам рецептора
Б) Смотри А
В) Фосфопротеинфосфотаза – дефосфорилирует специфические фосфопротеины
Фосфодиэстеразы – цАМФ в АМФ, цГМФ в ГМФ
ГЛЮТ 4 -белок переносчик глюкозы
Тирозиновая протеинфосфотаза – дефосфорилирует бета-субъединицы рецептора инсулина
Регуляторные белки ядра, факторы транскрипции – повышают или снижают экспрессию генов определенных ферментов
№9
А)
Б) Транскрипция генов белков переносчиков кальция
В) мРНК выходят из ядра и участвую в трансляции белка переносчика. Протекает в цитозоле клетки
Энергетический обмен
№2
А) Окислительной фосфорилирование – образование АТФ из АДВ и фосфорной кислоты под действием АТФ-синтазы
Б) Цианид ингибирует цитохром с-оксидазу: связывается с железом, в результате чего препятствует переносу электронов по ЦПЭ
В) Донор QH2, акцептор – кислород
Г) Цвет крови становится алым из-за сниженного потребления тканями кислорода
№3
А) Угарный газ имеет сродство к свободному гему в 20к раз выше, чем кислород, в составе гемоглобина – в 200 раз. Из-за этого он достаточно прочно связывается с угарным газом, происходит снижение количество кислорода, которое может быть транспортировано эритроцитами. Результатом является гипоксия.
Б)см.выше
Место действия угарного газа – цитохром с -оксидаза
В) Цвет крови алый. Связано с сниженным потреблением тканями кислорода???
№5
А) см.выше
Биологическая функция – синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты
Дыхательный контроль – ускорение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования при повышенной концентрации АДФ
Б) Увеличение объему крови, жизненной емкости легких, сердечного выброса способствует более интенсивному насыщению крови кислородом и ее транспорту к тканям. Так как О2 – акцептор электронов в ЦПЭ, без которого не возможен синтез АТФ, то вышеприведенные особенности способствуют более интенсивному образованию АТФ как в покое, так и при повышенной физической нагрузке
В) Повышенное содержание митохондрий способствует образованию большего числа молекул АТФ при физической нагрузке, что значительно улучшает физические возможности человека
№6
А)
Б) Синтез структурных компонентов клетки, активный транспорт, продукция тепла, сокращение мыщц
В) Сердце – мышца, которая затрачивает большое количество энергии в следствие постоянной работы.
Почки – из-за достаточно интенсивного активного транспорта в виде реабсорбции натрия, глюкозы в проксимальных канальцах.
№7
А) Возможные значения: 2 и 3
Б) Причиной повышения температуры является отравление 2,4-динитрофенолом, который разобщает дыхание, вследствие чего происходит интенсивное выделение тепла
В) Возможная причина смерти – критически низкое образование АТФ необходимого для нормального функционирования клеток организма
№8
2,4-динитрофенол является разобщителем дыхания, результатом которого является перенос водорода в матрикс митохондрий, минуя АТФ-синтазу. Из-за этого прекращается синтез АТФ, необходимо для протекания большинства анаболических реакций в организме, и как следствие – снижение массы тела и летальный исход
№10
А) см. выше.
Б) Разобщители дыхания (жирные кислоты, 2.4-динитрофенол), которые могут образовываться в том числе в результате переохлаждения организма, наряду с использованием АТФ для механизма дрожания, что так же увеличивает теплопродукцию
В)???
№14
А) Малат под воздействием Малатдегидрогеназы(NAD+) превращается в оксалоацетат, также образуется NADH + H, который идет в ЦПЭ с образованием 3 АТФ
Б) см.выше. Коэф образование – 3
В)Коэффициент снизится, скорость реакций ОПК тоже снизится, так как возрастет концентрация восстановленного NADH, который при этом не будет расходоваться из-за ингибирования дегидрогеназы
Г) Повысится, так как суцкинат превращается в фумарат под действием сукцинаддегидрогеназы (FAD), а FADH минует NADH-дегирдрогеназу, в результате коэф. будет равен двум
№15
А)см.выше. Место действия – NADH-дегидрогеназа – снижение коэффициента окисления и скорости ОПК из-за накопления АТФ, а так же снижение образования АТФ
Б) АДФ – увеличивает скорость работы ЦПЭ и ОПК, так как увеличение АДФ увеличивает скорость тканевого дыхания и оксилительного фосфорилирования, что есть «Дыхательный контроль»
NADH – снижает скорость ОПК, но увеличивает ЦПЭ
В) NADH – переносчик водорода в ЦПЭ на NADH-дегидрогеназный комплекс, итоговым результатом является 3 АТФ. Коэффициент равен – 3.
Ответ: окисление малата тормозится в присутствии NADH
№16
А)альфакетоглутарат окисляется до сукцинил-Коа под воздействием соответствующего комплекса (NAD, HS-Коа). См. ЦПЭ. Коэффициент – 3
Б)???????????????????????????????????????????????????????????????
№17
А)
Б)см. ЦПЭ
В) Цитрата – увеличится, АДФ – увеличится, 2,4-динитрофенола – уменьшится
Г) Во всех трех случаях кислород – является акцептором электронов, но если при использовании цитрата и АДФ водород проходить через АТФ-синтазу, тем самым катализирую образования АТФ из АДФ и фосфатной кислоты, то при использовании 2,4-динитрофенола происходит разобщение дыхания, водород не проходит через АТФ-синтазу, АТФ не образуется, хотя кислород все так же принимает электроны.
№22
А)
Является аноплеротической реакцией, пополняющей количество оксалоацетата при его недостатке
Б)см. ОПК
№24
А)
Коэффициент – 3
Б)ПДК – пируватдегидрогеназный комплекс включает:
- Пируватдекарбоксилазу (ТДФ)
-Дигидролипоилтрансацетилазу(липоамид, HS-Коа)
- Дигидролипоилдегидрогеназу (NAD, FAD)
В) NADH +H – тканевое дыхание, образование 3 АТФ
Ацетил-КоА - ОПК
№27
А)
Б) NADH +H – тканевое дыхание, образование 3 АТФ
Ацетил-КоА – ОПК
В) Снижение скорости ОПК à снижение образования АТФ, а также аминокслот, жирных кислот, глюкозы и гема, так как метаболиты ОПК используются для синтеза перечисленных веществ
Межклеточный матрикс
№2
А) Витамин С (аскорбиновая кислота)
Б) Кислород и альфа-кетоглутарат
В) Гидроксилирование пролина необходимо для последующего образования водородных связей между цепями в тропоколлагена, что способствует его стабилизации и упрочнению.
№5
А) Субстратом гиалуронидазы являются гликозамингликаны, в том числе гиалуроновая кислота. Является составным компонентом межклеточного матрикса.
Б) Проявляет гидролитическую активность. Гиалуроновая кислота является компонентом кожи, следовательно при выделении гиалуронидазы происходит нарушение ее целостности, а значит и ее барьерной функции, что приводит к внедрению микроорганизмов в макроорганизм
№16
А, Б, В)Синтез про-а-цепи на полирибосомах (+ сигнальный пептид) à отщепление сигнального пептида по окончании синтеза à гидроксилирование пролина и лизина под действием пролил- и лизилгидроксилазы(Fe2+, витамин С, О2, альфакетоглутарат) à гликозилирование цепи проколлагена (гликозилтрансферазы) à формирование тройной спирали à секреция из клетки à удаление неспирализованных концевых участков с образованием тропоколлагена à образование фибрилл(лесенка с сдвигом на ¼)
Их прочность обеспечивается поперечными связями между остатками лизина и аллизина под действием лизилоксидазы (Cu2+, PP и B6)
№17
А) Коллаген. Содержит около 1000 аминокислотных остатков, где каждая третья глицин, а также пролин, гидроксопролин и другие аминокислоты. Полипептидная цепь коллагена укладывается в левозакрученную а-cпираль, на один виток которой приходится 3 аминокислоты. Тропоколлаген – представляет собой
Б)
В) Основная посттрансляциооная модификация – гидроксилирование остатков пролина и лизина при участии пролил- или лизилгидроксилазы (Fe2+, О2, АКГТ, витамин С)
Обмен углеводов
№1
А)
Б) Недостаточность лактазы
В) Путем облегченной диффузии или активного транспорта. Например, вторично активный транспорт, по которому Na+ вследствие работы Na/К насоса попадает в клетку и тянет за собой глюкозу. Облегченная диффузия – белки переносчики ГЛЮТ. Далее из энтероцитов попадает в межклеточную жидкость и в кровь.
Да, может привести, так как осмотическая диарея является симптомом как нарушения транспорта, так и дефицита фермента
№12
А) Крахмал и гликоген представляют собой полисахариды, мономерами которых является глюкоза, соединенная между собой альфа-1,4- гликозидным связями, а в точках ветвления альфа-1,6-гликозидными. Главное отличие: гликоген более разветвлен – точки ветвления располагаются каждый 8-10 мономеров, в то время как в крахмале – 24
Б) Крахмал à(под воздействием амилазы слюны) декстрины à (под воздействием альфа-амилазы поджелудочной железы) дисахариды à моносахариды (под воздейстием специфических гликозидаз)
В) Глюкоза à (гексокиназа/глюкокиназа) Глюкозо-6-фосфат à (фосфоглюкомутаза) Глюкозо-1-фосфат à(УДФ-глюкопирофосфорилаза) УДФ-глюкоза à (гликогенсинтаза) линейный олигосахарид à(фермент ветвления) Гликоген
Г) Мембрана клетки непроницаема для фосфорилированной глюкозы. Также, фосфорилирование глюкозы является своеобразной реакцией активации, так как только в таком виде она является реакционно способной
№13
А) У того кто лежит на диване – синтез гликогена (см.выше)
У того, кто совершает пробежку наоборот происходит его мобилизация
Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфат
(необходимо помнить, что далее в мышцах реакция не идет. Глюкоза в кровь из мышц не выходит) à Глюкоза à Кровь
Б) В первом случае – инуслин.
Во втором – Адреналин, глюкогон
В)
№14
А) Распад. Гормон - Адреналин
Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфат
Б) см. №13
№15
Глюкоза à (гексокиназа/глюкокиназа) Глюкозо-6-фосфат à (фосфоглюкомутаза) Глюкозо-1-фосфат à(УДФ-глюкопирофосфорилаза) УДФ-глюкоза à (гликогенсинтаза) линейный олигосахарид à(фермент ветвления) Гликоген
Ответ: амило-1,6—гликозидаза – болезнь Кори
№16
Фосфодиэстераза отвечает за образование АТФ из цАМФ, который в свою очередь активирует протеинкиназу А. Если ингибировать ФДЭ, то ПКА будет активна пока ингибирование не прекратится, как следствие à фосфорилирование гликогенсинтазы (снижение синтеза гликогена) и киназы фосфорилазы à Гликогенфосфорилазы (мобилизация гликогена и выход глюкозы в кровь). Этим и обусловлена гипергликемия
№19
А) В норме 3,3 – 5,5 ммоль/л
Б) Адреналин. см.№16
В) Распад гликогена в печени
Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфатà Глюкоза à Кровь
№20
А) Адреналин и глюкогон. По схемам смотри №16 (аденилатциклазный механим) и №13 (инозитолфосфатный механизм)
Б) Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфат
Гликогенфосфорилаза расщепляет альфа-1,4-гликозидные связи с образование глюкозо-1-фосфата. Дефект данного фермента не позволяет производить мобилизацию гликогена, следствием чего является гипогликемия и увеличение печени
Г) Гликогенозы различают по дефекту ферментов и локализации их. По локализации могут быть: печень, почки, мышцы. По ферментам: Глюкозо-6-фосфотаза, амило-1,6-гликозидаза, фермента ветвления, гликогенфосфорилазы, гликогенсинтазы.
№22
А) Аэробный гликолиз
Б) Регуляторные ферменты специфического пути катаболизма – гексокиназа/глюкокиназа, Фосфофруктокиназа, пируваткиназа
Общего пути катаболизма: цитратсинтаза, ПДК, изоцитрадегидрогеназа. Альфакетоглутаратдегидрогеназный комплекс.
Активаторы: NAD+, АМФ, АДФ
В)
ЦПЭ смотри выше
Г) Смотри пункт А. Суммарно 38, так глицеральдегид-3-фосфата получается 2
№23
А) Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфатà Глюкоза
смотри №22
Б) Энергетический эффект равен 38
№26
А) смотри №22 (в)
Б) Ингибирование снизит образование АТФ
В) Тип ингибирование: конкурентный субстрат
№29
А) Из витамина B1 образуется кофермент ТДФ, который необходим для протекания реакций декарбоксилирования. Ферменты: ПДК (пируватдекарбоксилаза), АКГДК и изоцитрадегидрогеназа(?)
Б) Общий путь катаболизма (ЦТК). Скорость процесса снизится, так как, например, из пирувата не будет образовываться ацетил-коа, необходимая для синтеза цитрата. Так же не будет происходить декарбоксилирование АКГ и изоцитрата, что так же снизит скорость ЦТК.
В)
+ смотри схему ЦТК
№30
А) Из данного фермента образуется кофермент NAD, необходимый для реакций окисления субстратов с образованием NADH+H, которые затем участвуют в ЦПЭ с образованием 3 молекул АТФ.
Б) NAD
В) Гликолиз (как аэробный, так и анаэробный), ЦТК, пентозофосфатный путь(?)
Г) см схемы ЦТК и гликолиза
№31
А) Анаэробный гликолиз (смотри схему гликолиза)
Регуляторные реакции с участием: глюкокиназы/гексокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы
Б) Восстановленый кофермент используется доя образования лактата из пирувата