Что такое гликированный гемоглобин?
Глики́рованный гемоглобин, или гликогемоглобин (кратко обозначается: гемоглобин A1c, HbA1c) — биохимический показатель крови, отражающий среднее содержание сахара в крови за длительный период (до трёх месяцев), в отличие от измерения глюкозы крови, которое дает представление об уровне глюкозы крови только на момент исследования. Гемоглобин вместо О2 присоединяет глюкозу. В норме 6%, при СД – 10%
Гликированный (гликозилированный) гемоглобин — это часть всего гемоглобина, циркулирующего в крови, которая оказывается связана с глюкозой. Этот показатель измеряется в %. Чем больше сахара в крови, тем больший % гемоглобина окажется гликированным. Это важный анализ крови при сахарном диабете или при подозрении на диабет. Он весьма точно показывает средний уровень глюкозы в плазме крови в течение последних 3-х месяцев.
13. О какой патологии свидетельствует повышение количества гликогемоглобина?
Гликированный гемоглобин образуется в результате реакции Майяра между гемоглобином и глюкозой крови. Повышение уровня глюкозы крови при сахарном диабете значительно ускоряет данную реакцию, что приводит к повышению уровня гликированного гемоглобина в крови. Время жизни красных кровяных телец (эритроцитов), которые содержат гемоглобин, составляет в среднем 120—125 суток. Именно поэтому уровень гликированного гемоглобина отражает средний уровень гликемии на протяжении примерно трёх месяцев. Чем выше уровень гликированного гемоглобина, тем выше была гликемия за последние три месяца и, соответственно, больше риск развития осложнений сахарного диабета. При высоком уровне гликированного гемоглобина следует провести коррекцию лечения (инсулинотерапия или таблетированные сахароснижающие препараты) и диетотерапии.
14. Укажите возможные причины гипопротеинемии.
1) Недостаточное поступление или усвоение организмом белков.
2) Потеря белка организмом.
3) Повышенный распад белков. (усиленная денатурация и выведение продуктов его распада преимущественно через органы мочевыделительной системы.)
4) Поражение органов, образующих белок.
5) Врожденные или наследственные факторы
15. Повышение количества каких белков в плазме крови объясняет гипопротеинемия при инфекционных заболеваниях?
При гипопротеинемии обычно наблюдается уменьшение количества сывороточного альбумина и относительное или абсолютное увеличение глобулинов. Так как гамма-глобулин связан с образованием антител, при снижении или отсутствии его понижается сопротивляемость организма к инфекции.
16. С какой белковой фракцией плазмы крови перемещаются при электрофорезе ЛПВП?
α-1 глобулины
17. С какой белковой фракцей плазмы перемещаются при электрофорезе ЛПНП?
β-глобулины
18. Как рассчитывают коэффициент атерогенности?
Общий ХС – ХС ЛПВП
ХС ЛПВП
19. Каково значение КА в норме и о чем свидетельствует его повышение?
КА – расчетный показатель степени риска развития атеросклероза у человека. В норме не должен превышать 3.
20. К какой патологии может привести повышение содержания Общего Холестерола в плазме крови?
В сыворотке крови = 5,2 ммоль/л. Гиперхолестеролемия наблюдается при атеросклерозе, обтурации желчевыводящих протоков, холелитиазе, заболеваниях почек, раке поджелудочной железы и простаты, подагре. Также при эндокринных заболеваниях, таких как дефицит соматотропина, гипотериоз, сахарный диабет, недостаток витаминов В
21. При какой патологии наблюдается понижение содержания ОХ в плазме крови?
Острый гепатит, цирроз печени, гипертиреоз, острые инфекции, голодании, гемолитической желтухе, распространенные ожоги.
22. При какой патологии в крови снижается содержание количества ЛПВП?
При атеросклерозе
23. К какому заболеванию приводит снижение содержания железа в плазме крови?
Анемия (железодефицитная)
24. Как называется повышение содержания аммиака в плазме крови?
Гипераммониемия. Более 60 мкмоль/л
Причины гипераммониемии
(Последствия)
1. Связывание аммиака при синтезе глутамата вызывает отток α-кетоглутарата из цикла трикарбоновых кислот, при этом понижается образование энергии АТФ и ухудшается деятельность клеток.
2. Ионы аммония NH4+ вызывают защелачивание плазмы крови. При этом повышается сродство гемоглобина к кислороду (эффект Бора), гемоглобин не отдает кислород в капиллярах, в результате наступает гипоксия клеток.
3. Накопление свободного иона NH4+ в цитозоле влияет на мембранный потенциал и работу внутриклеточных ферментов — он конкурирует с ионными насосами для Na+ и K+.
4. Продукт связывания аммиака с глутаминовой кислотой — глутамин — является осмотически активным веществом. Это приводит к задержке воды в клетках и их набуханию, что вызывает отёк тканей. В случае нервной ткани это может вызвать отёк мозга, кому и смерть.
Наследственные формы Наследственные формы гипераммониемии вызваны генетическим дефектом любого из ферментов синтеза мочевины. Они имеют раннее начало (в период до 48 часов после рождения). Первичными признаками являются сонливость, отказ от белковой пищи, рвота, беспокойство, судороги, нарушение координации движений, тахипноэ, дыхательный алкалоз. Могут развиться печеночная недостаточность, легочные и внутричерепные кровоизлияния. Наиболее частой является гипераммониемия типа ΙΙ, связанная с недостатком орнитин-карбамоилтрансферазы. Заболевание сцеплено с Х-хромосомой. У матери также наблюдается гипераммониемия и отвращение к белковым продуктам. Лабораторным критерием заболевания является накопление глутамина в крови, ликворе и моче. Лечение гипераммониемий сводится к ограничению белка в диете, уже это позволяет предотвратить многие нарушения мозговой деятельности. Приобретенные формы Приобретенная гипераммониемия развивается вследствие нарушений функции печени, например, при циррозе (развиваются коллатерали между воротной веной и большим кругом кровообращения), особенно на фоне высокого содержания белка в пище или при кишечном кровотечении (появление белка в нижних отделах кишечника). Они проявляются как тошнота, рвота, судороги, нечленораздельная речь, затуманивание зрения, тремор. Гипотезы токсичности а
26. Почему реактивы для определения активности ферментов готовят на буферных растворах? (для создания pH оптимума)
Чтобы обеспечить наилучшие условия для проявления активности гистохимически выявляемого фермента, необходимо, чтобы в среде инкубации поддерживалось значение рН, оптимальное для данного фермента. Это условие достигается введением в среду инкубации буферных смесей с заданными значениями рН. Наиболее распространенными буферными растворами являются фосфатный, ацетатный и трис-буфер
27. Почему при определении активности ферментов реакционную смесь помещают в термостат?
Для создания оптимальной температуры для работы ферментов.
Активность фермента меняется при различных условиях реакции и зависит от температуры, рН среды, от концентраций субстратов и кофакторов. Учитывая это, при определении активности фермента на разных стадиях необходимо строго соблюдать одни и те же условия. Термостат поддерживает определенную температуру. Ферменты термолабильны (чувствительны к изменению t). температурный оптимум для большинства ферментов человека составляет 37-38 С. При увеличении температуры выше 40 градусов происходит денатурация фермента, сопровождающаяся изменением конформации белка. Снижение температуры замедляет броуновское движение молекул, взаимодействие фермента с субстратом => и образование продукта реакции идет с низкой скоростью. При 0 С ферменты сохраняют слабую активность но в процессе замораживания клеток бх-е реакции приостанавливаются. После оттаивания, если соблюдаются определенные условия, ферментативные процессы могут возобновиться.
Почему для правильного измерения активности фермента надо знать его Км?
Концентрация субстрата при которой скорость реакции составляет половину максимальной, называется константой Михаэлиса- Ментен. Величина Кm характеризует сродство фермента к субстрату: чем ниже значение Кm фермента тем выше его сродство к субстрату, и наоборот.
(Км отражает сродство фермента к субстрату. Чем ниже значение, тем выше его сродство.)
29. Что означает термин «энзимодиагностика »?
Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. Пример: определение активности лактатдегидрогеназы в плазме крови необходимо при заб сердца, печени, скелетн мускулатуры. Увеличение активности а-амилазы в плазме крови и моче наблюдается при воспалит процессах в поджелуд и слюн железах.
Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:
· при повреждении клеток в крови или других биологических жидкостях (например, в моче) увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов повреждённых клеток;
· количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;
· активность ферментов в биологических жидкостях, обнаруживаемых при повреждении клеток, стабильна в течение достаточно длительного времени И отличается от нормальных значений;
· ряд ферментов имеет преимущественную или абсолютную локализацию в определённых органах (органоспецифичность);
· существуют различия во внутриклеточной локализации ряда ферментов.
30. О какой патологии свидетельствует повышение активности ЛДГ1 и ЛДГ2 в сыворотке крови?
Повышение активности ЛДГ-1 и ЛДГ-2 при нормальном содержании ЛДГ с достаточной точностью подтверждает наличие инфаркта миокарда. Повышение активности ЛДГ-1 и ЛДГ-2 также наблюдается при мегалобластных анемиях. (это группа анемий, обусловленных нарушением синтеза ДНК в эритрокариоцитах вследствие дефицита витамина В12 и/или фолиевой кислоты и характеризующихся мегалобластным типом кроветворения.)
31. О какой патологии свидетельствует повышение активности ЛДГ-4 и ЛДГ-5 в сыворотке крови?
Поражение скелетных мышц и печени
32. О какой патологии свидетельствует повышение активности креатинкиназы МВ в сыворотке крови?
Поражение миокарда.
33. О какой патологии свидетельствует повышение активности креатинкиназы ММ в сыворотке крови?
Поражение скелетной мускулатуры.