3. Ксантопротеиновая реакция.
Эта реакция используется для обнаружения ароматических и гетероциклических аминокислот - фенилаланина, тирозина, гистидина, триптофана.
Реакция основана на способности ароматических соединений легко нитроваться, с образованием окрашенных нитропроизводных.
Тирозин и триптофан при нагревании с концентрированной азотной кислотой образуют нитропроизводные, окрашенные в желтый цвет.
Эта реакция характерна также и для белков, содержащих тирозин и триптофан.
Например, при действии концентрированной азотной кислоты на тирозин образуется нитропроизводное, окрашенное в желтый цвет. В щелочной среде окраска становится оранжевой в связи с ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличением вклада аниона в сопряжение.
Реакция Фоля (Цистеиновая проба)
Это реакция на цистеин и цистин. При щелочном гидролизе «слабосвязанная сера» в цистеине и цистине достаточно легко отщепляется, в результате чего образуется сероводород, который, реагируя со щелочью, дает сульфиды натрия или калия.
При добавлении ацетата свинца (II) образуется осадок сульфида свинца(II) серо-черного цвета; при добавлении раствора нитропруссида сульфид дает красно-коричневое окрашивание.
(на остатки аминокислот, содержащих S - цистеин и цистин):
ПРИМЕНЕНИЕ
Аминокислоты широко используются в современной медицине в качестве лекарственных средств. К таким аминокислотам относится глутаминовая кислота, метионин, гистидин, глицин, цистеин.
· Глицин является нейромедиатором тормозного типа действия. Он улучшает метаболические процессы в мозге.
· Цистеин (2-амино-3-тиопропановая) В медицинской практике цистеин используется как средство для задержки развития катаракты и просветления хрусталика.
|
|
· Глутаминовая кислота (2- аминопентан диовая) используется для лечения заболеваний центральной нервной системы: эпилепсии, психозов, депрессий.
Усилители вкуса и аромата пищи: Е-620 –глутаминовая кислота и Е-621-625 (соли глутаминовой кислоты. Для тех же целей применяют глицин (Е640) и лейцин (Е641).
· 4-аминобутановая кислота (γ-аминомасляная кислота) ГАМК.
Используется в медицине под названием аминалон или гаминалон, применяется при психических заболеваниях, обладает ноотропным действием, т.е. влияет на процессы мышления. На основе ГАМК созданы многие ноотропные средства.
Важное значение для медицины имеют производные «циклической формы ГАМК» - ее лактама (γ-бутиролактам, или пирролидон-2).
Производное пирролидона-2 под названием пирацетам (или ноотропил) рассматривается как первый представитель ноотропных средств.
Полимер N-винилпирролидона-2 - поливинилпирролидон в виде водного раствора применяется в качестве заменителя синовиальной жидкости.
· Парааминобензойная кислота (ПАБК)
Сложные эфиры ПАБК – анестезин, новокаин, используется в качестве местных анестезирующих средств.
(этиловый эфир ПАБК) (гидрохлорид 2-диэтил-аминоэтилового эфира ПАБК)
Белки и Пептиды
Пептиды и белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
Деление между ними условное: принято считать, что пептиды построены из остатков менее 100 аминокислот, белки – более 100 аминокислот.
|
|
Классификация белков
По составу:
1) протеины (простые белки), состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов, и
2) протеиды (сложные белки), состоящие из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.
По форме их молекул:
1) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти;
2) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.
Формально образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:
При взаимодействии двух молекул α-аминокислот происходит реакция между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группы - другой. Это приводит к образованию дипептида, например:
Аналогично происходит образование тетра-, пента- и полипептидов. 
Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела).
В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой
Молекулярные массы различных белков (полипептидов) составляют от 5тыс. до нескольких миллионов.
|
|
Mr белков от неск. тысяч до миллионов углеродных единиц: Mr (белка куриного яйца) – 36 000,
Mr (белка мышц) = 1 500 000.
Mr (гемоглобина (С738Н1166О208N203S2Fe)4) = 65 248.
Mr (инсулина) = 5700. (Его молекула состоит из двух полипептидных цепей, в каждой 21 аминокислотный остаток)
Макромолекулы белков имеют стеререгулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.
Выделяют 4 уровня структурной организации белков.
Первичная структура – цепочка из α-аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной).
Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.
Первичную структуру белка принято записывать начиная с N-концевого остатка аминокислоты в направлении к карбоксильному концу (C)
Вторичная структура – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми)
Третичная структура («глобула»)- это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи (клубок).
Она поддерживается за счет:
а) дисульфидных мостиков – между атомами серы: - S – S –
б) солевых мостиков – между карбоксильной и аминогруппой.
в) сложноэфирных мостиков –между карбоксильной и гидроксильной группой.
г) водородных связей
Четвертичная структура – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)
Например гемоглобин представляет комплекс из четырех макромолекул: (С738Н1166О208N203S2Fe)4
Физические свойства белков весьма разнообразны и определяютсяих строением.
По физическим свойствам белки делят на два класса:
- глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы,
- фибриллярные белки в воде нерастворимы.
Химические свойства.
Амфотерность.
· Белок + HCl - свойства оснований (по – NH2)
· Белок + NaOH - свойства кислот (по – СООН)
2. Денатурация - разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры.
Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения.
Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц.
Денатурация бывает обратимой и необратимой.
- Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
- Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.
Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ, при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.
3. Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей.
К этому же сводится переваривание пищи:
белок→ полипептиды→ олигопептиды→дипептиды→ α -аминокислоты → кровь во все клетки и ткани организма.
4. Цветные реакции белков - качественные реакции (см. лекцию аминокислоты)
Цветные реакции на белки являются реакциями на пептидную связь и функциональные группы радикалов аминокислот, входящих в состав белка.
| Наименование реакции | Реактивы | Окрашивание | Чем обусловлена реакция |
| Биуретовая | сульфат меди | фиолетовое | пептидная связь |
| Нингидриновая | 0,1% водный р-р нингидрина | сине-фиолетовое | свободные α-аминокислоты |
| Ксантопротеиновая | азотная кислота р-р аммиака | желтое | ароматические аминокислоты |
| Р-ция Фоля | 30%NaOH 5%р-р ацетата свинца | черное | цистеин |
Функции белков
- Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции, регулирующие процессы пищеварения (гастрин, холецистокинин, вазоинтес-тинальный пептид, желудочный ингибирующий пептид и др.);
· Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);.
· Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).
· Гормональная (инсулин, окситоцин, вазопрессин
· Обезболивающее (энкефалины и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
· Регуляторная в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, обучения, памяти, и т.д.
· Двигательные (миозин);
· Транспортные (гемоглобин);
· Запасные (казеин, яичный альбумин);
Биосинтез
Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах.
Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок.
Генетический код представляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК (через РНК) в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами, и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: например, последовательность нуклеотидов АУГ соответствует метионину.
Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном.
Жиры. Строение.
Вопросы экзамена:
1. Жиры. Классификация. Номенклатура. Общая характеристика строения жиров.
2. Физические свойства жиров. Химические свойства. Биологическая роль жиров. Применение в фармации.
Жиры или триглицериды – сложные эфиры глицерина и высших одноосновных карбоновых кислот (так называемых ЖИРНЫХ кислот). Общая формула: С3Н5 (СОО R)3
Или
Общее название таких соединений – триглицериды или триацилглицерины, где ацил – остаток карбоновой кислоты –
– С = О
ô
R
Номенклатура
По тривиальной номенклатуре глицериды называют, добавляя окончание -ид к сокращенному названию кислоты и приставку, показывающую, сколько гидроксильных групп в молекуле глицерина проэтерифицировано.
Классификация
Чем больше в жирах содержание ненасыщенных кислот, тем ниже температура плавления жиров.
| Агрегатное состояние жиров | Различия в химическом строении | Происхождение жиров | Исключения |
| Твёрдые жиры | Содержат остатки насыщенных ВКК (стеариновой и пальмитиновой) | Животные жиры | Рыбий жир(жидк. при н/у) |
| Смешаные жиры | Содержат остатки насыщенных и ненасыщенных ВКК | ||
| Жидкие жиры(масла) | Содержат остатки ненасыщенных ВКК (олеиновой, линолевой) | Растительные жиры | Кокосовое масло, какао масло(твёрд. при н/у) |
Жиры растворимы в органических растворителях и нерастворимы в воде.
Жирные кислоты
| Предельные ВКК: | Непредельные ВКК: |
| 1. Масляная С3Н7-СООН 2. Пальмитиновая С15Н31-СООН 3. Стеариновая С17Н35-СООН | 5. Олеиновая кислота С17Н33СООН(1 = связь) СН3—(СН2)7—СН=СН—(СН2)7—СООН 6. Линолевая кислота С17Н31СООН(2 = связи) СН3-(СН2)4-СН=СН-СН2-СН=СН-СООН 7. Линоленовая кислота С17Н29СООН(3 = связи) СН3СН2СН=CHCH2CH=CHCH2CH=СН(СН2)4СООН |
Функции жиров
1. Энергетическая - при полном расщеплении 1г жира до СО2 и Н2О освобождается 38,9 кДж энергии. Жиры являются одним из основных источников энергии для млекопитающих. Эмульгирование жиров в кишечнике (необходимое условие их всасывания) осуществляется при участии солей жёлчных кислот. Энергетическая ценность жиров примерно в 2 раза выше, чем углеводов, при условии их биологической доступности и здорового усвоения организмом.
2. Структурная – жиры – важный компонент каждой клетки. Насыщенные жиры расщепляются в организме на 25—30 %, а ненасыщенные жиры расщепляются полностью.
3. Защитная жиры накапливаются в подкожных тканях и тканях, окружающих внутренние органы. Благодаря крайне низкой теплопроводности жир, откладываемый в подкожной жировой клетчатке, служит термоизолятором, предохраняющим организм от потери тепла (у китов, тюленей и др.).