Оптические изомеры аланина

Аминокислоты. Белки.

Вопросы экзамена

1. Аминокислоты. Классификация аминокислот. Номенклатура. Строение. Получение.

2. Химические свойства аминокислот: реакции карбоксильной группы, реакции аминогруппы. Отношение к нагреванию. Пептидная связь. Применение в медицине.

Белки - высокомолекулярные соединения, молекулярная масса которых лежит в широком диапазоне и может достигать нескольких миллионов.

Белки и пептиды построены из остатков α-аминокислот.

Свойства белков во многом определяются строением и химическим поведением α-аминокислот.

Многие белки и пептиды применяются как лекарственные средства, это ферменты, гормоны, антибиотики, сыворотки.

Природные α-аминокислоты

В настоящее время известно свыше 100 природных α-аминокислот, из которых только 20 входят практически во все белковые молекулы (табл. 1).

12 из них могут синтезироваться в организме человека- заменимые, а 8-незаменимые не синтезируются, поступают с пищей.

Аминокислоты — органические бифункциональные амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы -NH₂.

Простейший представитель — аминоуксусная кислота H₂N-CH₂-COOH (глицин)

α-Аминокислоты имеют общую формулу:

· и различаются только строением радикала R.

· Обе функциональные группы в молекуле - аминогруппа и карбоксильная группа - находятся у одного и того же атома углерода.

Классификация и номенклатура

α-Аминокислоты классифицируют в зависимости от следующих признаков:

· По характеру радикала различают алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты (см. табл.1).

Группа алифатических аминокислот наиболее многочисленна.

К ароматическим относят две аминокислоты, к гетероциклическим - три.

• В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

Белковые α-аминокислоты*

Глицин(аминоуксусная) 2 -аминоэтановая Серин (2 амино–3 гидроксипропановая) Лизин ** 2,6 ди – аминогексановая Цистеин (2-амино-3-тиопропановая)     Фенилаланин ** 2 амино 3 – фенилпропановая Триптофан (β-(β-индолил)-α-аминопропионовая кислота

Аланин(α -аминопропионовая)     Глутаминовая 2 аминопентан диовая Тирозин β-(пара-оксифенил)-α-аминопропионовая     Гистиди́н (L-α-амино-β-имидазолил пропионовая кислота) Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота)

* Сокращенные обозначения применяются только для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков.

** Незаменимые аминокислоты.

В номенклатуре белковых аминокислот прочно привились тривиальные названия, признанные номенклатурой ИЮПАК (см. табл..1).

Систематические названия α-аминокислот практически не используются, хотя они, безусловно, допустимы.

Оптическая изомерия

Стереоизомерия α-аминокислот, кроме глицина, связана с тем, что α-углеродный атом связан с четырьмя разными заместителями, по­этому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изомеров (энантиомеров), являющихся зеркальными отражениями друг друга (оптическая изомерия).

В состав белков животных организмов входят только L-аминокислоты.

Оптические изомеры аланина

Например:

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований.

Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус.

Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений.

Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-аминокислоты являются амфотерными электролитами.

ПОЛУЧЕНИЕ α –АМИНОКИСЛОТ

1. Из карбоновых кислот по схеме – важнейший способ:

CH₃COOH + Cl₂ (Р_кр) à CH₂Cl -COOH

Уксусная кислота хлоруксусная

Cl – СН₂ – СООН + NH₃ → NH₂–СН₂ – СООН + HCl

хлоруксусная кислота аминоуксусная к-та (глицин)