1 аспарагин
2 глутамин
3 лизин
4 глутамат
5 гистидин
3. Серосодержащие аминокислоты
1 метионин
2 лизин
3 валин
4 цистеин
5 аргинин
4. Гидрофобные аминокислоты
5. 1 глутамин
2 валин
3 треонин
4 фенилаланин
5 изолейцин
При денатурации белка не нарушаются связи
1 дисульфидные
2 водородные
3 пептидные
4 ионные
5 гидрофобные
6. Донор метильных групп 1 валин
2 лейцин
3 метионин
4 аргинин
5 5 треонин
7. Олигомерные белки отличаются от других белков наличием
1 неупорядоченной структуры
2 вторичной структуры
3 третичной структуры
4 четвертичной структуры
5 доменного строения
8. Изоэлектрическая точка белка зависит от
1 наличия гидратной оболочки
2 суммарного заряда аминокислотных радикалов
3 наличия водородных связей
4 наличия спиральных участков в молекуле
5 всех перечисленных параметров
Наиболее прочные связи в молекуле
Белка
1 пептидные
2 дисульфидные
3 водородные
4 ионные
5 гидрофобные
Олигомерные белки
1 проходят через полупроницаемую мембрану
2 не содержат -спиральных участков
3 состоят из нескольких полипептидных цепей
4 не обладают четвертичной структурой
11. Гидрофильные аминокислоты
1 глутамин
2 серин
3 аргинин
4 фенилаланин
5 аспарагин
12. Аминокислота, не имеющая стереоизомеры
1 тирозин
2 глицин
3 3 аланин
4 цистеин
5 серин
13. Незаменимые для человека аминокислоты
1 лизин
2 треонин
3 3 орнитин
4 валин
5 цистеин
14. Аминокислоты с незаряженными радикалами
1 треонин
2 триптофан
3 аргинин
4 гистидин
5 серин
15. Аминокислоты – структурные аналоги пропионовой кислоты
1 аланин
2 серин
3 цистеин
4 4 треонин
5 фенилаланин
16. Гидрофобная аминокислота
1 серин
2 лейцин
3 глутамин
4 цистеин
5 лизин
17. Убиквитин – это
1 белок
2 витамин
3 связывается с дефектными белками
4 транспортирует дефектные белки в протеасому
18. Сульфгидрильную группу (тиоловую группу) содержит аминокислота
1 аспарагин
2 гистидин
3 лизин
4 цистеин
5 метионин
19. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить
1 глутамат и лизин
2 глутамат и лейцин
3 лейцин и лизин
4 4 лейцин и валин
5 валин и глутамат 20. 20.Денатурация белка всегда сопровождается
1 нарушением третичной структуры белка
2 гидролизом пептидных связей
3 появлением окраски
4 образованием функциональных комплексов с другими белками
5 потерей нативных биологических свойств
21. Третичную структуру белков стабилизируют связи
1 сложноэфирные
2 гидрофобные
3 водородные
4 ионные
5 дисульфидные
22. В растительных белках низкое содержание
1 глицина
2 метионина
3 триптофана
4 лизина
5 аланина
23. Коллаген содержит много остатков
1 гистидина
2 глицина
3 аспарагина
4 лейцина
5 глутамата
24. Незаменимые для человека аминокислоты
1 лейцин
2 аланин
3 фенилаланин
4 пролин
5 аспарагин
Производным янтарной кислоты является
1 глутаминовая кислота
2 гистидин
3 пролин
4 триптофан
5 аспарагиновая кислота
Ограниченный протеолиз белков может приводить к
1 потеря нативных свойств
2 приобретение биологической активности
3 образование пептидов
4 удлиннение полипептидной цепи
Прионы
Инфекционные белки
2 белки с гормональной активностью
3 белки с преобладанием бета-структур
4 белки с преобладанием альфа-спиралей
Сложные белки
1 протамины
2 миоглобин
3 гистоны
4 флавопротеины
5 гемоглобин
Шапероны участвуют в образовании и поддержании главным образом
1 первичной структуры белков
2 первичной структуры нуклеиновых кислот
3 третичной структуры белков
4 третичной структуры нуклеиновых кислот
5 вторичной структуры нуклеиновых кислот
Гидрофильными аминокислотами являются
1 фенилаланин
2 лейцин
3 треонин
4 серин
5 аланин
31. Незаменимые для человека аминокислоты
1 изолейцин
2 аланин
3 3 глицин
4 валин
5 аспарагин
32. Аминокислоты с положительным зарядом в радикале
1 гистидин
2 валин
3 аргинин
4 лизин
5 изолейцин
33. Аминокислота – структурный аналог глутаровой кислоты
1 аспарагиновая кислота
2 глутаминовая кислота
3 аргинин
4 лизин
5 гистидин
Аминокислоты с отрицательным зарядом в радикале
1 аспарагин
2 глутамин
3 глутамат
4 аргинин
5 аспартат
35. Автономные участки молекул белков со специфическими функциями называют
1 домены
2 шапероны
3 простетические группы
4 убиквитины
36. Шапероны относятся к
1 нуклеиновым кислотам
2 белкам
3 биологически активным пептидам
37. Аминокислотный остаток в белках, с которым связывается убиквитин
1 аргинин
2 метионин
3 триптофан
4 лизин
5 тирозин
Аминокислоты с полярным
Радикалом
1 аспартат
2 аспарагин
3 лизин
4 глутамин
5 аргинин
39. Деградация меченных убиквитином белков осуществляется в:
1 аппарате Гольджи
2 эндоплазматическом ретукулуме
3 протеасомах
4 митохондриях
40. Аминокислоты – структурные аналоги масляной кислоты:
1 глутамат
2 метионин
3 фенилаланин
4 треонин
5 серин
41. Что происходит с меченными убиквитином белками в
Протеасомах
1 метилирование
2 гидроксилирование
3 гидролиз
4 фосфорилирование
5 гликозилирование
42. Пептиды с обезболивающим действием:
1 брадикинин
2 энкефалин
3 глутатион
4 бета-эндорфин
5 гастрин