Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна трёхмерная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга (от англ. folding), то есть сворачивание). Трёхмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка:
Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространённые типы вторичной структуры белков:
-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глютаминовой кислоты, лизина, аргинина, близкорасположенные аспарагин, серин, треонин и лейцин могут стерически мешать образованию спирали, пролин вызывает изгиб цепи и также нарушает -спирали.
-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в -спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования -листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
- ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);
- ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);
- водородные связи;
- гидрофобные взаимодействия.
Белки разделяют на группы согласно их трёхмерной структуре.
Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
1. Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. 
2. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
π-спирали;
310-спирали;
неупорядоченные фрагменты.
3. Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
4. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
1) с.40-41
2) Консервирование пищевых продуктов (лат. conservare хранить, сохранять) — обработка пищевых продуктов, позволяющая предотвратить их порчу при длительном хранении и сохранить при этом питательные и вкусовые свойства. Продукты портятся главным образом под влиянием микроорганизмов и некоторых ферментов, входящих в состав пищевых веществ. Все способы К. основаны на уничтожении микроорганизмов или подавлении их активности, разрушении ферментов или создании неблагоприятных условий для их действия.Маринование основано на том, что большинство микроорганизмов гибнет в кислой среде. Для маринования применяют растворы уксусной кислоты в концентрации от 1,5—2% до 4—6% к массе продукта. Маринады хранят при пониженной температуре.
При квашении бактерии, находящиеся на поверхности плодов и овощей, сбраживают сахар, содержащийся в продукте, и образуют молочную кислоту, также подавляющую жизнедеятельность микроорганизмов. Употребляемая при этом поваренная соль подавляет микрофлору в начале квашения (до образования молочной кислоты).
4) Почему же оно все-таки скисает?
Виноваты в этом крошечные грибки вроде дрожжей, которые всегда носятся в воздухе. Попав в молоко, они принимаются за работу — превращают молочный сахар в молочную кислоту. А от кислоты молоко и створаживается.
Чтобы молоко не скисало, надо его кипятить. От кипячения грибки погибают.
Бывает, что молоко створаживается во время кипячения. Это оттого, что в нем грибки успели уже поработать и наготовить кислоты.
5)Почему при отравлении людей солями тяжелых металлов: Hg, Ag, Cu, Pb и др. в качестве противоядия используют яичный белок? (Ионы тяжелых металлов, попавшие в организм, в желудочно-кишечном тракте связываются с белками в нерастворимые соли и выводятся наружу, не успев причинить вреда (вызвать денатурацию) белкам, из которых построен организм человека)
6) В медицине денатурирующие агенты часто используют для стерилизации медицинских инструментов и материала, а также в качестве антисептиков. Например, в автоклавах при высокой температуре стерилизуют медицинские инструменты и материалы.
Фенол и его производные (крезол, резорцин) относят к известным антисептикам ароматического ряда. Обладающие высокой гидрофобностью, они эффективно действуют на вегетативные формы бактерий и грибы, вызывая денатурацию их белков. Эффективность антисептических свойств уменьшается с увеличением растворимости препарата в воде.
Раствор крезола в калийном мыле известен как препарат лизол, применяемый в качестве дезинфицирующего средства.
Берёзовый дёготь - одна из основных составных частей мази Вишневского, содержит в своем составе фенол. Препарат, используемый для лечения ран, обладает высоким антимикробным действием.
Значительное количество антисептиков представлено солями тяжёлых металлов. Их антимикробное действие связано с тем, что уже в довольно низких концентрациях они взаимодействуют с белками микроорганизмов, блокируют их SH-группы и изменяют их конформа-цию. Из-за высокой токсичности большинство лекарств, содержащих соли тяжёлых металлов, применяют в качестве поверхностных антисептиков.
Так, высокой антимикробной активностью обладает сулема - дихлорид ртути (HgCl2). Её используют для обработки рук и дезинфекции помещений. Случайное или преднамеренное отравление препаратами ртути вызывает тяжёлые некротические поражения слизистой оболочки пищеварительного тракта и некротические изменения в почках. Антимикробными свойствами обладают и препараты серебра, такие как ляпис (AgNO3), колларгол (серебро коллоидальное), применяемые для обработки слизистых оболочек при инфекционных заболеваниях.
7) …………….
!!...................................................................................................................................................................
1)https://www.isuct.ru/dept/vhk/Russian/Materials/UMK/Biochemistry/Doc/CBL_2_Enzymes.pdf
2)