Ферменты - это катализаторы (в основном, белковой природы), ускоряющие химические реакции в живых клетках. Они обладают всеми свойствами, характерными для белков, и определенными особенностями строения, обусловливающими их каталитические свойства. Ферменты подчиняются общим законам катализа и обладают свойствами, характерными для небиологических катализаторов: ускоряют энергетически возможные реакции, не расходуются в процессе реакции.
Для ферментов характерны:
– специфичность. Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре активного центра, с которым взаимодействует определенный лиганд. Лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента, называется субстратом. Между субстратоми активным центром фермента существует химическое и пространственное соответствие.
–каталитическая эффективность. Большинство катализируемых ферментами реакций высокоэффективны, они протекают в 108-1014 раз быстрее, чем некатализируемые реакции. Каждая молекула фермента способна за секунду трансформировать от 100 до 1000 молекул субстрата в продукт.
– конформационная лабильность. Каталитическая эффективность фермента, как и любой белковой молекулы, зависит от его конформации и, в частности, от конформации активного центра. В клетках имеются вещества, которые могут вызывать незначительные изменения конформации молекулы фермента за счет разрыва одних и образования других слабых связей; это может вызывать как повышение, так и снижение активности фермента.
Ферменты могут быть простыми или сложными белками. Большинство ферментов для проявления каталитической активности нуждается в присутствии некоторых веществ небелковой природы – коферментов (простетических групп).
Коферменты являются органическими веществами, чаще всего производными витаминов, которые непосредственно участвуют в ферментативном катализе, так как находятся в активном центре ферментов. Фермент, содержащий кофермент и белковую часть, называют холоферментом. Белковую часть такого фермента называют апоферментом, он в отсутствие кофермента не обладает каталитической активностью.
Кофермент может связываться с белковой частью фермента только в момент реакции и легко отщепляться от апофермента. Если небелковая часть фермента связана с апоферментом прочными ковалентными связями, он называется простетической группой.
Активный центр ферментов – это определенный участок белковой молекулы, способный комплементарно связываться с субстратом и обеспечивающий его каталитическое превращение. Структура активного центра сформирована радикалами аминокислот, так же как и в случае активного центра любого белка. В активном центре фермента имеются аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают комплементарное связывание субстрата (участок связывания), и аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата (каталитический участок) (рис. 1).
Рисунок 1. Схема строения активного
центра фермента. Красным цветом отмечены аминокислоты,
образующие активный центр фермента: 1 – участок связыва-
ния; 2 – каталитический участок
Специфичность – наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость ферментов. Под субстратной специфичностью понимается способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определенными субстратами.
Различают:
- абсолютную субстратную специфичность, если активный центр фермента комплементарен только одному субстрату. Например, расщепление мочевины уреазой.
- групповую субстратную специфичность, если фермент катализирует однотипную реакцию с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов. Например, наличие пептидной связи: бактериальный фермент субтилизин специфичен к пептидной связи независимо от строения образующих ее аминокислот, пепсин катализирует разрыв пептидной связи, образованной аминогруппами ароматических аминокислот, тромбин расщепляет пептидную связь только между аргинином и глицином. Или наличие ОН-группы: алкогольдегидрогеназа окисляет до альдегидов одноатомные спирты (этанол, метанол).
- стереоспецифичность, если фермент проявляет абсолютную специфичность только к одному из существующих стереоизомеров субстрата. Например,специфичность к L- или D-аминокислотам: почти все ферменты человека взаимодействуют с L-аминокислотами, или специфичность к цис- и транс-изомерам: аспартаза реагирует только с транс-изомером – фумаровой кислотой, но не с малеиновой кислотой (цис-изомер).