Общие сведения.
Белки[v] представляют собой природные высокомолекулярные органические соединения (биополимеры), построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи линейных полимеров. Белковые молекулы могут содержать в себе от нескольких тысяч до нескольких миллионов аминокислотных остатков. Во всех организмах белки играют исключительно важную роль: они участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Иными словами, жизнь на Земле протекает в условиях прежде всего белкового обмена. Ф. Энгельс так определяет жизнь: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь». Молекулы всех белков построены из четырех «жизненных» элементов: водорода, углерода, кислорода и азота. Существование небелковых форм жизни на Земле принципиально невозможно, хотя теоретически они могут существовать но, разумеется, в совершенно иных, чем на нашей планете условиях. Математически подсчитано, что общее количество возможных вариаций белковых соединений составляет порядка 10300. Этим объясняется фактическая неисчерпаемость жизненных форм, которые могут возникать в процессе органической эволюции живого мира.
Как было сказано выше, белковая молекула представляет собой полимер, мономерами (составными звеньями) которого являются аминокислоты. Аминокислоты суть класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NН2); в химическом отношении они обладают свойствами и кислот, и оснований. Аминокислоты участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот свыше 150. Однако только 20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот, коих существует ровно восемь[vi]. Для человека незаменимые аминокислоты - это: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин и в некоторых случаях аргинин. Все незаменимые аминокислоты поступают в организм исключительно в составе пищевого животного белка (см. ниже). Отсутствие или недостаток незаменымых аминокислот приводит к грубым нарушениям жизнедеятельности организма, остановке роста, падению массы тела, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности – к гибели организма.
Белковый обмен.
Известно, что белки подвергаются гидролизу под влиянием ферментов экзо- и эндопептидаз, образующихся в желудочно-кишечном тракте (желудок, поджелудочная железа и кишечник). Эндопептидазы, образующиеся в желудке и входящие в состав желудочного сока, вызывают расщепление белка в средней его части до альбумоз и пептонов. Экзопептидазы, образующиеся в поджелудочной железе и тонкой кишке, обеспечивают отщепление концевых участков белковых молекул и продуктов их распада до аминокислот, всасывание которых происходит в тонкой кишке при наличии АТФ.
Наблюдения показывают, что за три недели в организме взрослого человека белки обновляются наполовину путем использования аминокислот, поступающих с пищей и за счет распада и ресинтеза. По данным Мак-Мюррей (1980), при азотистом равновесии ежедневно синтезируется 500 г белков, т. е. в 5 раз больше, чем поступает с пищей. Это может быть достигнуто при повторном использовании аминокислот, в том числе и образующихся при распаде белков в организме.
Нарушение гидролиза белков могут быть вызваны многими причинами: воспаление, опухоли желудка, кишечника, поджелудочной железы; резекции желудка и кишечника; общие процессы типа лихорадки, перегревания и гипотермии (охлаждения); при усилении кишечной перистальтики[vii].
Нерасщепленные белки поступают в толстую кишку, где под влиянием микрофлоры начинаются процессы гниения, приводящие к образованию активных аминов и ароматических соединений. Эти токсические вещества обезвреживаются в печени путем соединения с серной кислотой. При всасывании нерасщепленного белка возможна аллергизация организма.
Нарушения расщепления и всасывания белков, так же как и недостаточное поступление белков в организм, ведут к развитию белкового голодания, нарушению синтеза белка, анемии[viii], гипопротеинемии[ix], склонности к отекам, недостаточности иммунитета. В условиях белкового голодания активируется ряд компенсаторных механизмов, в результате чего происходит мобилизация белка из тканей, его расщепление и выведение продуктов его обмена. Формируется отрицательный азотистый баланс, то есть прогрессирующая потеря азота, как основного компонента белковых молекул. Мобилизация белка является одной из причин дистрофии, в том числе в мышцах, лимфоидных органах, желудочно-кишечном тракте, что усугубляет нарушение расщепления и всасывания белков (замыкается порочный круг).
При белковом голодании и увеличении синтеза некоторых гормонов активируются тканевые ферменты и распад белка прежде всего в поперечно-полосатой мускулатуре, лимфоидных узлах и тканях желудочно-кишечного тракта. Образующиеся аминокислоты выделяются в избытке с мочой. Изменения проявляются в виде депрессии иммунитета, повышенной склонности к инфекционным процессам, дистрофии различных органов (скелетной мускулатуры, сердца, лимфоузлов, ЖКТ).