Rhoptries присутствуют при множественности 6-12 на клетку в Т. гондий. Rhoptries являются булавовидными органеллами с выпуклым основанием и расширенный каналом, который достигает к переднему полюсу паразита. Они формируются сначала как незрелые rhoptries (или пра-rhoptries) (см главу 2).
Rhoptries и предварительно rhoptries, как полагают, являются единственными подкисляют органеллы в паразита (Shaw и др., 1998) и упаковывают со специализированными гидролаз (Que и др., 2002), характеристики секреторной лизо-некоторые из них. Rhoptries предположили быть получены как с секреторной и эндоцитических путей (Нго и др., 2004; Янг и др., 2004). Члены семейства генов ROP2 (ROP2, ROP4, ROP7 и т.д. - см ниже) относятся к типу 1 трансмембранных белков, которые содержат в своих цитоплазматических хвостах как на основе тирозина и dileucine сортировки сигналы (Hoppe и др, 2000; Нго и соавт.., 2003). Мутация любой из этих сигналов уменьшает доставку ROP2 или ROP4 созревать rhoptries, и белки накапливаются в организме мультивезикулярного (MVB). Этот отсек отличается от плотных гранул, micronemes и Гольджи / TGN,
Эти результаты свидетельствуют о том, что rhoptry нацеливание происходит по пути эндоцитоза и Medi-ованный по adaptins. В соответствии с этим, YXXφ мотив облегчает сортировку белка путем связывания с Т. гондий ì-цепь компонент (Тдì1) AP-1
клатрин adaptator (Hoppe и др., 2000). В клетках млекопитающих, АР-1 является основным регулятором оборота мембраны путем опосредования почкования клатриновых пузырьков из TGN, незрелых секреторных гранул и эндосые. Tgì1 локализуется в Гольджи / TGN, чтобы сопоставляется с покрытием Гольджи-associ-ованные везикулы, и оба rhoptry мембраны и мембранные просветом. Доминант-негативные Expres-цессия Tgì1 разрушает rhoptry сортировки и rhoptry биогенез (Нго и др., 2003). Большой трубчатые и мультивезикулярные структуры были в основном наблюдаются, а ROP2 накапливается в MBV напоминающих везикул, к которому ROP2 с мутациями сигнала цитоплазматического целеопределения локализованными. Там не было никакого существенного изменения плотных гранул и micronemes. Эти результаты указывают на то, что УОП доставляются из TGN к эндосомный купе и subse-тельно к зрелому rhoptry. Прямой перенос ROPs от TGN к rhoptries не выступает, поскольку на основе тирозина сортировочные мутации в ROP2 не сохраняют белка в TGN. Затем было предложено rhoptries может быть аналогична секре-тори лизосом (Нго и др., 2004).
Что же касается МИК, на основе тирозина сортировки не приме-кабель для растворимых белков rhoptry. Отображение доменов, участвующих в ориентации растворимого ROP1 участвуют два домена, пропептида ROP1 и центральный пептид (Брэдли и Бутройда, 2001;. Striepen и др, 2001). Процесс escorter аналогичен тому, который используется для растворимых белков ССД не было описано для rhoptries в Т. гондий, но существует в Plasmodium, в котором растворимые белки rhoptry RAP2 и RAP3 образуют олигомерный комплекс с белком трансмембранный Rap1 (Балди и др., 2000). В процессе идентификации сигналов, ответственных за сортировку в конкретные отсеки с зеленым флуоресцентным белком (GFP) основанное мотив-ловушки, Брэдли и его коллеги показали, что слияние ROP4-GFP, не хватает двух ранее идентифицированных сигналов таргетинга (а dileucine и YXXφмотив) правильно доставлен rhoptries (Bradley и др., 2004). Точно так же, ROP17 и ROP18, два других членов семьи ROP2, локализуются в rhoptries, хотя они не обладают этими мотивами (Эль Хадж и др., Неопубликованные данные). Эти результаты ясно показывают, что множественные механизмы для нацеливания rhoptries существует.
290 Toxoplasma Секреторные БЕЛКИ И ИХ РОЛИ В инвазии клеток и внутриклеточное ВЫЖИВАНИЕ
Наиболее охарактеризованные Т. гондии rhoptry белки протеолитически расщеплены во время транспортировки в секре-тори пути. Важность сайта расщепления в торговле людьми неизвестна; это просто сообщили, что целевая-тин из ROP1 к rhoptries не зависит от его протеолитической обработки (Брэдли и др., 2002). Обработка ROP1 блокируется брефелдин А (Сольдати и др., 1998) и не ингибируется доминантно-негативной Tgì1 конструкция (Нго и др., 2003), что свидетельствует о том, что событие обработка происходит после Гольджи и до вмешательства АР-1 комплекса. В матуразы вовлеченные неизвестны, но потенциальные кандидаты будут рассмотрены далее в этой главе.
УОП и РОНС
Определение основных компонентов rhoptries в T.gondii, было получено субклеточномом фракционированием и генерацией моно- клональные антител (Leriche и Subremetz, 1991; см также таблица 11.2). Совсем недавно, очищенный rhop-попробовать протеомики позволил характеристике 38 ранее неизвестных белков (Bradley и соавт., 2005), некоторые из которых были подтверждены, чтобы быть локализованы в органеллах. Все ROPs содержит сигнальный пептид, и многие из них, по меньшей мере один предсказал трансмембранный домен или якорь GPI, что указывает на ассоциацию с мембранами. Кроме того, rhoptry протеомный анализ привел к характеристике белков специфически локализованных в rhoptry шеи - т.е. РОНС. Многие УОП и РОНС содержать повторяющиеся мотивы, которые могут быть вовлечены в белок-белковых взаимодействий.
Практически вся информация относительно содержания или функции rhoptries пришел со сцены тахизоит. Только один брадизоитный конкретный РОП был описан (Шварц и др., 2005). Этот специфический белок брадизоитного rhoptry 1 (BRP1) был идентифицирован с помощью биоинформатики анализом ранее идентифицированных генов, которые высоко выраженных в процессе разработки и предсказания генов, кодирующих секреторные белки брадизоитной (Cleary и др., 2002; Шварц и др., 2005). BRP1 также выражается в стадии мерозоитов в кишечнике зараженных кошек. Только гомолог известно в тесно связанном с паразитом N.caninum,. В пробирке и в естественных условиях анализа BRP1 нокаутных паразитов показывают, что
BRP1 не играет существенной роли в развитии стадии брадизоитный, развитие кист головного мозга, или оральной инфекции новых хозяев.
семья 11.5.2.1 ROP2
Семьи ROP2 впервые была описана в виде трех rhoptry белков, признанных одной Mab (Садак и др., 1988). Дополнительные члены семьи были последовательно идентифицированы с использованием различных подходов. Эль-Хадж и его коллеги использовали протеомику, в Silico поисках, и клонирование гена, чтобы получить Compre-объём благодаря опросу о семье, что они описаны как содержащие по меньшей мере 12 членов обмена несколько общих функций, таких как C-концевой мнимый трансмембранный домен, аналогичного размера (диапазон 50 кДа), и основной аа богатой N-концевой области (Эль-Хадж и др., 2006а). Наиболее интригующим особенностью семейства, однако, является наличие в С-конце белка киназы-подобный домен. Большинство членов не имеет петлю глицина и консервативную аспарагиновую кислоту в каталитическом цикле критического для фос-photransferase активности. Исключение составляют ROP17 и ROP18, эта последняя была показана способность фосфорилирования в пробирке (Эль-Хадж, 2006b). Семейство включает тесно связанные с ним ROP2, ROP4, ROP7 и ROP8, и более отдаленное отношение ROP5, ROP11, ROP17 и ROP18, наряду с четырьмя другими членами озвученных ROP2-подобные белки, ожидающие дальнейшей характеристики.
11.5.2.2 протеаз
Rhoptries содержат несколько видов протеаз. Субтилизин-протеаза, как серин или subtilase (SUB2) была идентифицирована в Т. гондий rhoptries по Гомолу-логии П. трехдневный SUB2 (Miller и др., 2003). Другой rhoptry серин-протеазы была определена в исследовании протеома (Брэдли и др., 2005). SUB2 прогнозируется на трансмембранных белка типа 1 с законсервированным каталитическим доменом. Он autocatalyt-чески обрабатывается на N-конце. Отображение эндогенного сайта расщепления SUB2, укрывательство подобного сайта расщепления для ROP сайтов расщепления, поддерживает предложение о том, TgSUB2 может также расщеплять ROP1 и белки семейства ROP2, которые обрабатываются на пути к rhoptries (Брэдли и Бутройд, 1999;
Таблица 11.2 Свойства Toxoplasma секреторные белки - белки rhoptry
| Место нахождения/ | вычисленный | взаимодействующий | мутант | Постсекреторный | |||
| белок | МВт (кД)1 | Домены (нет).2 | партнеры | фенотипы | функция | торговля | Рекомендации |
| Rhoptry | |||||||
| Rhoptry тело | |||||||
| ROP1 | Сильный заряд | Несущественный | ассоциированный | Оссорио и др., | |||
| асимметрия | белок; KO | с PVM | 1992; | ||||
| шоу | Саффер и др., | ||||||
| нормальный | 1992; | ||||||
| рост, | Сольдати и др., | ||||||
| вторжение и | |||||||
| вирулентность, но | |||||||
| ненормальный | |||||||
| rhoptry | |||||||
| морфология | |||||||
| ROP2 | вырождаться | существенный | PVM-хост | ассоциированный | Садак и др., | ||
| киназа (1), | белок; | mito- | с PVM | 1988; | |||
| ТМ (1) | ненормальный | chondria | Бекерс и др., | ||||
| rhoptry | ассоциация | 1994; | |||||
| морфология | Синай | ||||||
| в ROP2 | Столяр, 2001; | ||||||
| антисмысловый | Nakaar и др., | ||||||
| лечение | |||||||
| ROP4 (ROP2 | вырождаться | ассоциированный | Кэри и др., | ||||
| семья) | киназа (1), | с | 2004b | ||||
| ТМ (1) | PVM и | ||||||
| фосфорилируется | |||||||
| ROP5 (ROP2 | вырождаться | ассоциированный | Leriche и | ||||
| семья) | киназа (1), | с | Dubremetz, | ||||
| ТМ (1) | PVM | 1991; | |||||
| Брэдли и др., | |||||||
| 2005; | |||||||
| Эль Хадж и др., | |||||||
| 2006a | |||||||
| ROP7 (ROP2 | вырождаться | ассоциированный | Брэдли и др., | ||||
| семья) | киназа (1), | с PVM | 2005; | ||||
| ТМ (1) | Хадж и др., | ||||||
продолжение
| RHOPTRIES |
Таблица 11.2 Свойства Toxoplasma секреторные белки - rhoptry белки-продолжение
| Место нахождения/ | вычисленный | взаимодействующий | мутант | Постсекреторный | |||
| белок | МВт (кД)1 | Домены (нет).2 | партнеры | фенотипы | функция | торговля | Рекомендации |
| ROP8 (ROP2 | вырождаться | Бекерс и др., | |||||
| семья) | киназа (1), ТМ (1) | ||||||
| ROP9 (П36) | Райхман | ||||||
| и другие., 2002 | |||||||
| ROP10 | Брэдли | ||||||
| и другие., 2005 | |||||||
| ROP11 (ROP2 | вырождаться | Брэдли | |||||
| семья) | киназа (1), ТМ (1) | и другие., 2005 | |||||
| ROP12 | Брэдли | ||||||
| и другие., 2005 | |||||||
| ROP13 | Брэдли | ||||||
| и другие., 2005 | |||||||
| ROP14 | ТМ (2), | Брэдли | |||||
| DUF1222 (1) | и другие., 2005 | ||||||
| ROP15 | Брэдли | ||||||
| и другие., 2005 | |||||||
| ROP16 | Предполагаемая киназа (1) | ||||||
| (ROP2 | ТМ (1) | ассоциированный | Брэдли | ||||
| семья) | с | и другие., 2005; | |||||
| клетка-хозяин | Коллер и др., | ||||||
| ядро | |||||||
| ROP17 (ROP2 | мнимый | Брэдли и др., | |||||
| семья) | киназа (1), ТМ (1) | 2005; | |||||
| Эль-Хадж и | |||||||
| Dubremetz, | |||||||
| неопубликованный | |||||||
| ROP18 (ROP2 | мнимый | Брэдли и др., | |||||
| семья) | киназа (1), ТМ (1) | 2005; | |||||
| Эль Хадж и др., | |||||||
| 2006b |
| 292 Toxoplasma Секреторные БЕЛКИ И ИХ РОЛИ В инвазии клеток и внутриклеточное ВЫЖИВАНИЕ |
| SUB2 | Subtilase (1), | существенный | Rhoptry | Миллер и др., | ||
| ТМ (1) | белок; | белок | 2003; | |||
| ненормальный | maturase | Связующее и | ||||
| rhoptry | Ким, 2004 | |||||
| образование | ||||||
| в SUB2 | ||||||
| антисмысловый | ||||||
| лечение | ||||||
| Toxopain-1 | катепсина | Rhoptry | Que и др., | |||
| (катепсина | (CA Clan) | белок | 2002; Шоу | |||
| Протеаза В) | maturase; | и другие., 2002 | ||||
| rhoptry | ||||||
| биогенез | ||||||
| инсулиназа | металлопротеазы | расщепление белков | ассоциированный | Брэдли | ||
| (Семейство М16) | с PVM | и другие., 2005; | ||||
| Лебрен и др., | ||||||
| неопубликованный | ||||||
| Toxofilin | актин | Poupel и др., | ||||
| переплет | 2000; | |||||
| Брэдли и др., | ||||||
| Rab11 | Малый GTPase | везикулярный | Брэдли и др., | |||
| (связанный | торговля людьми? | |||||
| с | ||||||
| цитоплазматический | ||||||
| сторона | ||||||
| rhoptry | ||||||
| мембрана) | ||||||
| NHE2 | hygrogen натрия | не- | ион | Карасову и др., | ||
| обменник | существенный | гомеостаз? | ||||
| белок; KO | ||||||
| неисправен | ||||||
| в кальций- | ||||||
| зависимый | ||||||
| выход | ||||||
| BRP1 | Schwarz | |||||
| (bradyzoite- | и другие., 2005 | |||||
| конкретный | ||||||
| rhoptry | ||||||
| Белок 1) | ||||||
продолжение
| RHOPTRIES |
Таблица 11.2 Свойства Toxoplasma секреторные белки - rhoptry белки-продолжение
| Место нахождения/ | вычисленный | взаимодействующий | мутант | Постсекреторный | |||
| белок | МВт (кД)1 | Домены (нет).2 | партнеры | фенотипы | функция | торговля | Рекомендации |
| Rhoptry шеи | |||||||
| RON1 | ТМ (1), CobT (1), | Брэдли и др., | |||||
| КПК (1) | |||||||
| Ron2 | ТМ (2) | RON4, | Брэдли и др., | ||||
| RON5, | 2005; | ||||||
| AMA1 | Лебрен и др., | ||||||
| RON3 | ТМ (1) | Брэдли и др., | |||||
| RON4 | Ron2, | локализация MJ | Брэдли и др., | ||||
| RON5, | и задний | 2005; | |||||
| AMA1 | транслокация | Лебрен и др., | |||||
| RON5 | Ron2, | Брэдли и др., | |||||
| RON4, | 2005; | ||||||
| AMA1 | Лебрен и др., | ||||||
1На основе полной открытой рамки считывания в том числе сигнальной последовательности или сигнала якоря GPI, если таковой присутствует.
2Сокращения: КПК, домен управления в изобилии в дополнение белков; CobT, кобаламин биосинтеза белка; DUF1222, область неизвестной функции; TM, трансмембранный.
| 294 Toxoplasma Секреторные БЕЛКИ И ИХ РОЛИ В инвазии клеток и внутриклеточное ВЫЖИВАНИЕ |
| RHOPTRIES |
Эль Хадж и др., Неопубликованные данные). Интересно, что SUB2 со-иммунопреципитаты с ROP1 (Миллер и др., 2003), а также с ROP2 и ROP4 (Binder и Ким, 2004). Эти результаты свидетельствуют о том, что SUB2 является rhoptry белок maturase отвечает за расщепление членов семьи ROP1 и ROP2. В соответствии с этой гипотезой, ROP5, член семейства ROP2, не обладает SWLE / QE мотив и не расщепляется (Эль-Хадж и др., 2006c). Нокаут из SUB2 не может быть получен (Миллер и др., 2003), но SUB2 лечения антисмысловых паразитов индуцированного формирования ненормального rhoptry (Связующие и Ким, 2004), накопление везикулярных структур, а также нарушение репликации, что приводит к предположению, что SUB2 участвуют в органеллах биогенеза.
На основании гомологии с эукариотических протеиназ цистеина, А катепсин В-подобный белок назван toxopain-1 или катепсина протеазы В (КПБ) был идентифицирован в Т. гондий rhoptries (Que и др., 2002). КПБ выпускается в виде про-белка, который autocatalyt-чески расщепляется генерировать активный фермент. Роль КПБ в rhoptry процессинга белков и rhoptry биогенеза было предложено. Действительно, ингибирование активности цистеина протеазы приводит к неактивной CPB, задержка в обработке семейства белков ROP2, аномальное rhoptry биогенезе и пониженной Inva-преобразования (Que и др., 2002). Поскольку неохарактеризованными катепсин гомологи также присутствуют в базе данных Toxoplasma, дальнейшие исследования будут необходимы, чтобы подтвердить связь между СРВ и процессинга белков ROP, которая, кажется, имеет решающее значение для rhoptry биогенеза (Shaw и др., 2002).
Инсулиназа-подобный белок был идентифицирован в rhoptry фракции (Брэдли и др., 2005). Этот белок принадлежит к семейству M16 из metallopro-дразнить, которые обычно зависят от двухвалентных катионов в отношении их активности (Rawlings и др., 1991). Функция этого инсулиназа неизвестна.
11.5.2.3 Другие УОП с гомологами или доменами, присутствующими в эукариотических клетках
Rab11 находится в очищенных rhoptries (Bradley и соавт., 2005). В высшем эукариоте, Rab11 принадлежит к семейству малого GTPases, участвующему в регуляции везикулярного трафика. Это, как правило, локализуется на ранних эндосом и околоядерных эндосомами переработки, а также в сети транс-Гольджи, и это
считается контролировать медленную эндосую рециркуляцию, а также трафик на аппарат Гольджи (Ульрих и др, 1996;. Chen и др., 1998). Токсоплазмы Rab11, вероятно, связано с цитоплазматической стороне мембраны rhoptry через геранил-GERANYL модификации двух цистеинов сайта CCXX, обычной особенностью Rab11 (Bradley и соавт., 2005). Поэтому предлагается, что Rab11 может выступать в качестве регулятора торговли к rhoptries (Брэдли и др., 2005).
В поисках генома Toxoplasma, три гомологов натрия-водородные теплообменники были найдены. Эти белки катализируют Na+/ЧАС+обмена и участвуют в регуляции внутреннего рН и объема клеток. Один из них, NHE2, является associ-ованные с rhoptries (Карасову и др., 2005). РН rhoptries изменяется от кислой (оценивается приблизительно 3,5-5,5 рН) для формирующихся rhoptries к более нейтральным (рН около 5,0-7,0) в зрелых органелл (Shaw и др., 2002). Поэтому hypoth-esized, что NHE2 могут быть вовлечены в регулирование рН в течение rhoptry биогенезе и обработки rhoptry белка. Однако разрушение NHE2 не влияет на нацеливание нескольких rhoptry белков, в том числе ROP1 и ROP2 / 3/4, и не изменяет выхода или скорости роста (Карасову и др., 2005). Кроме того, исследование вирулентности в естественных условиях не дало никаких различий по сравнению со штаммом дикого типа.
Наличие фосфатазы 2C в rhoptries является очень привлекательным (Брэдли и др., 2005). протеинфосфатаз PP2C-типа являются мономерные ферменты, присутствующие в обоих прокариот и эукариот. Члены этого семейства фосфопротеин Phos-phatases участвует в регуляции нескольких сигнальных путей, в том числе регуляции клеточного цикла, адаптации и восстановление клеток после ДНК двунитевых разрывов или ответа напряжения окружающей среды (Швайгхофер и др., 2004).
ROP16 представляет собой белок 76-кДа, который содержит Puta-TIVE домен киназы в своей C-концевой части (Брэдли и др., 2005). Что же касается ROP17 и ROP18, он отображает все подписи активной киназы (HTTP:. //Www.expasy ч / PROSITE /).
11.5.2.4 ROPs неизвестной функции, ограниченной Toxoplasma
Существует группа белков, которые не имеют гомологов за пределами токсоплазмы. Это включает в себя ROP2
296 Toxoplasma Секреторные БЕЛКИ И ИХ РОЛИ В инвазии клеток и внутриклеточное ВЫЖИВАНИЕ
Белки семейства, ROP1, ROP10, ROP12, ROP13, ROP15, ROP17 и toxofilin (Оссорио и др, 1992;.. Брэдли и др, 2005). В связи с этим можно предположить, что эти белки были подвергнуты evolu-tionary давления и, возможно, происходят от некоторого специализированного имущества этих организмов, такие как их способность к образованию тканей кисты или из их сложного heteroxenous жизненного цикла, особенно с их очень необычной пролиферацией в тахизоитах (по endodyogeny), который является уникальным для токсоплазмов и его ближайших родственников.
ROP1 был первым ROP, описанный в Toxoplasma (Оссорио и др., 1992). Он представляет собой растворимый белок, функция которого пока неизвестна. Несмотря на то, что не имеет трансмембранного якоря, она связана с PVM после инвазии (Саффер и др., 1992), а позже полностью деградирует, предполагая, что к тому времени она выполнила свою роль. ROP1KO паразиты не ухудшаются в росте, инвазии или вирулентности, но не показывают измененную rhoptry ультраструктуры (Ким и др, 1993;. Сольдать и др., 1995). Toxofilin представляет собой белок 27 кДа, который, как было показано, чтобы связать млекопитающих G-актин (Poupel и др., 2000). Это актин секвестр-кий белки, шапки актиновых филаментов. Toxofilin было предложено присутствовать в цитозоле апикального конца паразита и участвует в контроле полимеризации актина паразита во время вторжения и подвижностей (Poupel и др., 2000). В последнее время, toxofilin был локализован в rhoptries, предполагая, что может секретироваться и играть определенную роль в полимеризации хост-клеток актина (Bradley и др., 2005). В пробирке, контроль динамики актина с помощью toxofilin было показано, зависит от казеин-киназы II и фос-phatase 2C (Делорм и др., 2003).
11.5.2.5 ROPs неизвестной функции, ограниченной Apicomplexa
До недавней работе Брэдли и коллеги, не было никаких гомологи, описанные для белков rhoptry в пределах Apicomplexa, для Т. гондий ROP9 (P36) (Reichmann и др., 2002), который имеет гомолог в Plasmodium, за исключением. Это довольно удивительно, так как эти органеллы могут выполнять ту же функцию. Действительно, в обоих Plasmodium и Toxoplasma, мембранные структуры, содержащие белок и липиды секретируются из rhoptries
во время вторжения и включены в расширяющемся PVM (Бэннистер и др, 1986;.. Хоканссон и др, 2001). Протеомики исследование Брэдли и его коллеги определили некоторые УОП (ROP9 и ROP14), которые имеют гомологов в других Apicomplexa (Bradley и др., 2005). ROP14 также показывает homolo-ЭДД с гипотетическим мембранным белком в клетки млекопитающих. Другие гипотетические белки, обнаруженные в rhoptry фракции Т. гондий имеют apicomplexan гомологов и могут иметь консервативные роли; Однако, их локализация в органеллы не была подтверждена.
Определенная группа белков, показывающих гомологию, ограниченная Apicomplexa расположена в rhoptry шее (Брэдли и др., 2005). Как уже упоминалось выше, эти белки названы РОНС, для rhoptry шеи белков (RON1-4). Ron2 и RON4 ассоциировать как комплекс, с третьим партнером (Tg TwinScan_4705), которая не была четко расположенной но ориентировочно под названием RON5. RON4 является 109-кДа растворимого белка; Ron2 и RON5 обладают два и три трансмембранными предполагаемыми доменами, соответственно, в дополнении к сигнальному пептиду. Plasmodium SPP., Eimeria, Neospora и Theileria обладают гомологов для каждого из этих РОНС.
11.5.2.6 Липиды
Т. гондий rhoptries также содержат липиды, в том числе большого количества холестерина и фосфолипидов (Foussard и др., 1991). Фосфатидилхолин является основным rhoptry фосфолипидов, а также значительные количества фосфатидной кислоты и lysophospho-липидов также были найдены, но не фосфатидилсерин, фосфатидилинозитол или сфингомиелины. Липидов соотношение белка оценивается в 0,26, и холестерина в молярном соотношении липидов составляет от 1,5 до 1 (Foussard и др., 1991). Это отношение указывает на то, что липиды, хранящиеся в пределах rhoptries присутствуют в не-пластинчатой состоянии. Было высказано предположение о том, что выделение Phos-phatidic кислоты и лизофосфолипидов может способствовать формированию начальной вакуоли мембраны (Foussard и др., 1991). В недавнем докладе установлено, что холестерин присутствует в PVM в момент вторжения Toxoplasma, и что паразиты обедненных rhoptry холестерина (16-23 процентов) все еще способны проникать в клетки (Коппенс и Столяр, 2003). Эти исследования
| RHOPTRIES |
предположить, что холестерин PVM в значительной степени происходит от хозяина и что вклад п-сайтов является незначительным, но не исключает существенную роль холестерина в образовании PVM.